Plegamiento de Rossmann

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Ejemplo de un plegamiento de Rossmann, un dominio estructural de una proteína decarboxilasa de la bacteria Staphylococcus epidermidis (PDB ID 1G5Q) unida al cofactor flavín mononucleótido.

El plegamiento de Rossmann es un motivo estructural de proteínas de unión a nucleótidos, particularmente el cofactor NAD. La estructura está compuesta por tres o más láminas beta paralelas unidas por dos hélices alfa en el orden topológico de beta-alfa-beta-alfa-beta. Debido a que cada plegamiento de Rossmann a veces puede unirse a un nucleótido, los dominios de unión a dinucleótidos como NAD constan de dos plegamientos de Rossmann emparejados que se unen cada uno un nucleótido o una fracción de la molécula del cofactor. Los plegamientos de Rossmann únicos pueden unirse mononucleótidos como el cofactor FMN.

El motivo lleva su nombre en honor a Michael Rossmann quien fue el primero en señalar que este era un motivo frecuente en las proteínas de unión a nucleótido.[1]

Referencias[editar]

  1. Rao S, Rossmann M (1973). «Comparison of super-secondary structures in proteins». J Mol Biol 76 (2):  pp. 241–56. doi:10.1016/0022-2836(73)90388-4. PMID 4737475.