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Paquete de hélice

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En Biología, Genética o biología molecular un paquete de hélice o haz de hélice es un pequeño pliegue de proteínas compuesto por varias hélices alfa que suelen ser casi paralelas o antiparalelas entre sí.

Paquetes de tres hélices

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Un ejemplo de un paquete de tres hélices en el dominio de la proteína villina expresada en pollos (PDB ID 1QQV).

Un ejemplo del pliegue del haz de tres hélices, el dominio de la proteína villina expresada en pollos (PDB ID 1QQV). Los haces de tres hélices se encuentran entre los dominios estructurales de plegado cooperativo más pequeños y más rápidos conocidos.[1]​ El paquete de tres hélices en el dominio del casco tiene solo 36 aminoácidos de largo y es un tema común de estudio en simulaciones de dinámica molecular porque su tiempo de plegado en escala de microsegundos está dentro de las escalas de tiempo accesibles para la simulación.[2]​[3]​ La proteína accesoria del VIH de 40 residuos tiene un pliegue muy similar y también ha sido objeto de un estudio extenso.[4]​ No hay un motivo de secuencia general asociado con los paquetes de tres hélices, por lo que no necesariamente se pueden predecir. Los haces de tres hélices a menudo se encuentran en proteínas de unión a actina y en proteínas de unión a ADN .

Paquetes de cuatro hélices

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Los haces de cuatro hélices consisten típicamente en cuatro hélices empaquetadas en una disposición en espiral con un núcleo hidrófobo estéricamente compacto en el centro. Los pares de hélices adyacentes a menudo se estabilizan adicionalmente mediante puentes de sal entre los aminoácidos cargados. Los ejes de la hélice están orientados típicamente a unos 20 grados de sus hélices vecinas, una pendiente mucho menos profunda que en la estructura helicoidal más grande del pliegue de la globina .

La topología específica de las hélices depende de la proteína; las hélices adyacentes en secuencia suelen ser antiparalelas , aunque también es posible disponer enlaces antiparalelos entre dos pares de hélices paralelas. Debido a que las bobinas en espiral diméricas son en sí mismas relativamente estables, los haces de cuatro hélices pueden ser dímeros de los pares de bobinas en espiral, como en la proteína Rop . El paquete de cuatro hélices puede tener una estabilidad térmica de más de 100 °C. Otros ejemplos de haces de cuatro hélices incluyen citocromo , la ferritina , la hormona del crecimiento humana , citoquinas , y represor LacC-terminal. El pliegue del paquete de cuatro hélices ha demostrado ser un objetivo atractivo para el diseño de proteínas de novo , con numerosas proteínas de paquete de cuatro hélices de novo que se han diseñado con éxito mediante métodos racionales[5]​ y combinatorios .[6]​ Aunque la secuencia no se conserva entre los haces de cuatro hélices, los patrones de secuencia tienden a reflejar los de las estructuras de espirales en espiral en las que cada cuarto y séptimo residuo es hidrófobo.

Véase también

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Referencias

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  1. ↑ Wickstrom, Lauren; Okur, Asim; Song, Kun; Hornak, Viktor; Raleigh, Daniel P.; Simmerling, Carlos L. (28 de julio de 2006). «The Unfolded State of the Villin Headpiece Helical Subdomain: Computational Studies of the Role of Locally Stabilized Structure». Journal of molecular biology 360 (5): 1094-1107. ISSN 0022-2836. PMC 4805113. PMID 16797585. doi:10.1016/j.jmb.2006.04.070. Consultado el 18 de abril de 2021. 
  2. ↑ Duan, Yong; Kollman, Peter A. (23 de octubre de 1998). «Pathways to a Protein Folding Intermediate Observed in a 1-Microsecond Simulation in Aqueous Solution». Science (en inglés) 282 (5389): 740-744. ISSN 0036-8075. PMID 9784131. doi:10.1126/science.282.5389.740. Consultado el 18 de abril de 2021. 
  3. ↑ Jayachandran, Guha; Vishal, V.; Pande, Vijay S. (24 de abril de 2006). «Using massively parallel simulation and Markovian models to study protein folding: Examining the dynamics of the villin headpiece». The Journal of Chemical Physics 124 (16): 164902. ISSN 0021-9606. doi:10.1063/1.2186317. Consultado el 18 de abril de 2021. 
  4. ↑ Herges, T.; Wenzel, W. (5 de enero de 2005). «In Silico Folding of a Three Helix Protein and Characterization of Its Free-Energy Landscape in an All-Atom Force Field». Physical Review Letters 94 (1): 018101. doi:10.1103/PhysRevLett.94.018101. Consultado el 18 de abril de 2021. 
  5. ↑ Regan, L.; DeGrado, W. F. (19 de agosto de 1988). «Characterization of a helical protein designed from first principles». Science (en inglés) 241 (4868): 976-978. ISSN 0036-8075. PMID 3043666. doi:10.1126/science.3043666. Consultado el 18 de abril de 2021. 
  6. ↑ Hecht, Michael H.; Das, Aditi; Go, Abigail; Bradley, Luke H.; Wei, Yinan (2004). «De novo proteins from designed combinatorial libraries». Protein Science (en inglés) 13 (7): 1711-1723. ISSN 1469-896X. PMC 2279937. PMID 15215517. doi:10.1110/ps.04690804. Consultado el 18 de abril de 2021. 

Enlaces externos

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