Lactalbúmina

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La lactalbúmina es una proteína del lactosuero que se puede encontrar en la leche de la mayoría de las hembras. La finalidad de esta sustancia es sintetizar o producir lactosa, a través de la regulación de la enzima galactosil transferasa mamaria. Se conocen dos tipos: a-lactalbúmina y b-lactalbúmina.

No debe confundirse con la caseína, que es otro tipo de proteína de la leche.

Estructura de la a-lactalbúmina[editar]

La a-lactalbúmina es producida como respuesta a procesos hormonales que estimulan la lactación. Después de ser sintetizada, la a-lactalbúmina es trasnsferida al aparato de Golgi, uniéndose a la galactosil transferasa.

Se trata de una proteína conformada por una sola cadena polipeptídica (123 aminoácidos). Posee una estructura terciaria compacta y globular, sustentada por cuatro puentes disulfuro, con una zona de hélice a y otra de hojas plegadas b. El punto isoeléctrico oscila en 4,8, siendo una proteína ácida.

Contiene en su molécula un ion calcio el cual es vital para mantener la estructura y actividad biológica. Si el calcio es eliminado se genera una estructura denominada "molten globule", un estado que se caracteriza por la desnaturalización de la proteína, donde ésta se torna vulnerable al calentamiento.[1]

A pH 3,8 la a-lactalbúmina se polimeriza formando un precipitado cuando es sometida a la acción del calor. Este proceso que se denomina "agregación" es reversible, al disminuir la temperatura y retornar a los valores de pH iniciales. [2]

Estructura de la b-lactoglobulina[editar]

La b -lactoglobulina es la proteína más cuantiosa en el lactosuero bovino, alcanzando concentraciones de 2 a 4 miligramos por litro. Esto significa aproximadamente la mitad de las proteínas del lactosuero. Se puede encontrar esta proteína en la lece de yegua y cerda pero no en la leche humana. Está constituida por una sola cadena de 162 aminoácidos.[1]

Véase también[editar]

Referencias[editar]