Interacción hidrofóbica

La interacción hidrofóbica es la tendencia observada de las sustancias apolares a agregarse en una disolución acuosa y a ser excluidas por el agua.^[1]^[2] La palabra hidrofóbico significa literalmente "temeroso del agua" y describe la segregación de agua y sustancias apolares, lo que maximiza la entropía del agua y minimiza el área de contacto entre el agua y las moléculas apolares. En términos termodinámicos, el efecto hidrofóbico es el cambio de energía libre del agua que rodea a un soluto.^[3] Un cambio positivo de energía libre del disolvente circundante indica hidrofobicidad, mientras que un cambio negativo de energía libre implica hidrofilicidad.

El efecto hidrofóbico es responsable de la separación de una mezcla de aceite y agua en sus dos componentes. También es responsable de efectos relacionados con la biología, como la formación de membranas celulares y vesículas, el plegamiento de proteínas (se produce cuando al plegarse un polipéptido los radicales hidrófobos se acercan debido a que son excluidos por el agua), la inserción de proteínas de membrana en el entorno lipídico apolar y las asociaciones entre proteínas y moléculas pequeñas. Por lo tanto, el efecto hidrofóbico es esencial para la vida.^[4]^[5]^[6]^[7] Las sustancias en las que se observa este efecto se conocen como hidrófobas.

Moléculas anfifílicas

Las moléculas anfifílicas son moléculas con dominios hidrofóbicos e hidrofílicos. Los detergentes están compuestos por moléculas anfifílicas que permiten que las moléculas hidrofóbicas se solubilicen en agua mediante la formación de micelas y bicapas (como en las pompas de jabón). También son importantes para las membranas celulares, compuestas por fosfolípidos anfifílicos que impiden que el medio acuoso interno de una célula se mezcle con el agua externa.

Referencias

↑ IUPAC, Compendium of Chemical Terminology (2025). «hydrophobic interaction». the Gold Book (5th ed.). doi:10.1351/goldbook.H02907.
↑ Chandler D (2005). «Interfaces and the driving force of hydrophobic assembly». Nature 437 (7059): 640-7. Bibcode:2005Natur.437..640C. PMID 16193038. S2CID 205210634. doi:10.1038/nature04162.
↑ Schauperl, M; Podewitz, M; Waldner, BJ; Liedl, KR (2016). «Enthalpic and Entropic Contributions to Hydrophobicity.». Journal of Chemical Theory and Computation 12 (9): 4600-10. PMC 5024328. PMID 27442443. doi:10.1021/acs.jctc.6b00422.
↑ Kauzmann W (1959). Some factors in the interpretation of protein denaturation. «Advances in Protein Chemistry Volume 14». Advances in Protein Chemistry 14 (Academic Press). pp. 1-63. ISBN 9780120342143. PMID 14404936. doi:10.1016/S0065-3233(08)60608-7.
↑ Charton M, Charton BI (1982). «The structural dependence of amino acid hydrophobicity parameters». Journal of Theoretical Biology 99 (4): 629-644. Bibcode:1982JThBi..99..629C. PMID 7183857. doi:10.1016/0022-5193(82)90191-6.
↑ Lockett MR, Lange H, Breiten B, Heroux A, Sherman W, Rappoport D, Yau PO, Snyder PW, Whitesides GM (2013). «The binding of benzoarylsulfonamide ligands to human carbonic anhydrase is insensitive to formal fluorination of the ligand». Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 52 (30): 7714-7. PMID 23788494. S2CID 1543705. doi:10.1002/anie.201301813.
↑ Breiten B, Lockett MR, Sherman W, Fujita S, Al-Sayah M, Lange H, Bowers CM, Heroux A, Krilov G, Whitesides GM (2013). «Water networks contribute to enthalpy/entropy compensation in protein-ligand binding». J. Am. Chem. Soc. 135 (41): 15579-84. Bibcode:2013JAChS.13515579B. PMID 24044696. S2CID 17554787. doi:10.1021/ja4075776.

Véase también

Datos: Q899157

[1] IUPAC, Compendium of Chemical Terminology (2025). «hydrophobic interaction». the Gold Book (5th ed.). doi:10.1351/goldbook.H02907.

[pmid16193038-2] Chandler D (2005). «Interfaces and the driving force of hydrophobic assembly». Nature 437 (7059): 640-7. Bibcode:2005Natur.437..640C. PMID 16193038. S2CID 205210634. doi:10.1038/nature04162.

[pmimd27442443-3] Schauperl, M; Podewitz, M; Waldner, BJ; Liedl, KR (2016). «Enthalpic and Entropic Contributions to Hydrophobicity.». Journal of Chemical Theory and Computation 12 (9): 4600-10. PMC 5024328. PMID 27442443. doi:10.1021/acs.jctc.6b00422.

[4] Kauzmann W (1959). Some factors in the interpretation of protein denaturation. «Advances in Protein Chemistry Volume 14». Advances in Protein Chemistry 14 (Academic Press). pp. 1-63. ISBN 9780120342143. PMID 14404936. doi:10.1016/S0065-3233(08)60608-7.

[5] Charton M, Charton BI (1982). «The structural dependence of amino acid hydrophobicity parameters». Journal of Theoretical Biology 99 (4): 629-644. Bibcode:1982JThBi..99..629C. PMID 7183857. doi:10.1016/0022-5193(82)90191-6.

[pmid23788494-6] Lockett MR, Lange H, Breiten B, Heroux A, Sherman W, Rappoport D, Yau PO, Snyder PW, Whitesides GM (2013). «The binding of benzoarylsulfonamide ligands to human carbonic anhydrase is insensitive to formal fluorination of the ligand». Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 52 (30): 7714-7. PMID 23788494. S2CID 1543705. doi:10.1002/anie.201301813.

[pmid24044696-7] Breiten B, Lockett MR, Sherman W, Fujita S, Al-Sayah M, Lange H, Bowers CM, Heroux A, Krilov G, Whitesides GM (2013). «Water networks contribute to enthalpy/entropy compensation in protein-ligand binding». J. Am. Chem. Soc. 135 (41): 15579-84. Bibcode:2013JAChS.13515579B. PMID 24044696. S2CID 17554787. doi:10.1021/ja4075776.

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