Hsp90
La Hsp90 o proteína de shock térmico de 90 kDa (heat shock protein 90), es una proteína chaperona que ayuda a otras proteínas a plegarse adecuadamente, estabiliza proteínas contra situaciones de hipertermia y apoya en la degradación de proteínas. También estabiliza varias proteínas implicadas en el crecimiento de los tumores, y es por esto que los inhibidores de la Hsp90 son investigados como fármacos anti-cáncer.
Las proteínas de shock térmico, como grupo, son algunas de las proteínsa celulares más expresadas en todas las especies.[1] Como su nombre indica, las proteínas de shock térmico protegen a las células en situaciones de estrés provocadas por altas temperaturas (lo que las desnaturaliza). Suman un 1-2% del total de proteínas en células no estresadas. Sin embargo, cuando las células son calentadas, la fracción de proteínas de shock térmico aumenta al 4-6% del total de proteínas celulares.[2]
La Hsp90 es una de las más comunes de este tipo de proteínas. El "90" indica que su peso ronda los 90 kiloDaltons. Una proteína de 90kDa es considerada bastante grande para ser una proteína no fibrosa. La Hsp90 se encuentra en las bacterias y en todos los filos de eucariotas, pero aparentemente está ausente en arqueobacterias.[3] Mientras que la Hsp90 es esencial para la viabilidad bajo todas las condiciones en eucariontes, la proteína bacterial homóloga HtpG es dispensable en situaciones en las que no haya estrés térmico.[4]
Fue aislada por primera vez mediante la extracción de proteínas de células estresadas por calor, deshidratación u otras causas que hagan que las proteínas de la célula comiencen a desnaturalizarse.[5] Más tarde se descubrió que la Hsp90 tiene también funciones esenciales en células no estresadas.
Referencias
[editar]- ↑ Csermely P, Schnaider T, Soti C, Prohászka Z, Nardai G (agosto de 1998). «The 90-kDa molecular chaperone family: structure, function, and clinical applications. A comprehensive review». Pharmacol. Ther. 79 (2): 129-68. PMID 9749880. doi:10.1016/S0163-7258(98)00013-8.
- ↑ Crevel G, Bates H, Huikeshoven H, Cotterill S (1 de junio de 2001). «The Drosophila Dpit47 protein is a nuclear Hsp90 co-chaperone that interacts with DNA polymerase alpha». J. Cell. Sci. 114 (Pt 11): 2015-25. PMID 11493638.
- ↑ Chen B, Zhong D, Monteiro A (2006). «Comparative genomics and evolution of the HSP90 family of genes across all kingdoms of organisms». BMC Genomics 7: 156. PMC 1525184. PMID 16780600. doi:10.1186/1471-2164-7-156.
- ↑ Thomas JG, Baneyx F (octubre de 1998). «Roles of the Escherichia coli Small Heat Shock Proteins IbpA and IbpB in Thermal Stress Management: Comparison with ClpA, ClpB, and HtpG In Vivo». J. Bacteriol. 180 (19): 5165-72. PMC 107554. PMID 9748451.
- ↑ Prodromou C, Panaretou B, Chohan S, Siligardi G, O'Brien R, Ladbury JE, Roe SM, Piper PW, Pearl LH (agosto de 2000). «The ATPase cycle of Hsp90 drives a molecular 'clamp' via transient dimerization of the N-terminal domains». EMBO J. 19 (16): 4383-92. PMC 302038. PMID 10944121. doi:10.1093/emboj/19.16.4383.
Datos: Q24772687
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