Diferencia entre revisiones de «Hélice de colágeno»

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Una característica de estas estructuras es la composición en cuanto a aminoácidos, que sigue el mismo patrón Gly-X-Y-Gly-X-Y etc. y es para todas las cadenas. X e Y son cualquier aminoácido, aunque existen preferencias por la [[prolina]], [[hidroxiprolina]] y menos por la [[lisina]]. La [[glicina]] es el aminoácido más pequeño y el único capaz de colocarse dentro de la hélice, los demás siempre hacia afuera. La hélice la favorecen los más pequeños.
Una característica de estas estructuras es la composición en cuanto a aminoácidos, que sigue el mismo patrón Gly-X-Y-Gly-X-Y etc. y es para todas las cadenas. X e Y son cualquier aminoácido, aunque existen preferencias por la [[prolina]], [[hidroxiprolina]] y menos por la [[lisina]]. La [[glicina]] es el aminoácido más pequeño y el único capaz de colocarse dentro de la hélice, los demás siempre hacia afuera. La hélice la favorecen los más pequeños.

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== Estabilidad ==
== Estabilidad ==

Revisión del 18:47 5 nov 2009

Modelo de triple hélice del colágeno

La hélice de colágeno es un tipo de estructura secundaria de las proteínas que solamente la presenta el colágeno, que está formado por unas unidades denominadas tropocolágeno, y son estas las que presentan la hélice colágena.

Estructura química

Este tipo de estructura está constituida por tres cadenas polipeptídicas que se enrollan de forma levógira. Esta hélice es lo que constituye la hélice de colágeno.

No están tan arrolladas como las hélices alfa.

Una característica de estas estructuras es la composición en cuanto a aminoácidos, que sigue el mismo patrón Gly-X-Y-Gly-X-Y etc. y es para todas las cadenas. X e Y son cualquier aminoácido, aunque existen preferencias por la prolina, hidroxiprolina y menos por la lisina. La glicina es el aminoácido más pequeño y el único capaz de colocarse dentro de la hélice, los demás siempre hacia afuera. La hélice la favorecen los más pequeños.

Estabilidad

La estabilidad se mantiene por los enlaces de hidrógeno entre el grupo amino de los enlaces peptídicos en los que participa la glicina y el carbonilo de cualquier enlace peptídico. Los enlaces se establecen tanto en cada hebra como entre hebras, por lo tanto son enlaces intermoleculares intercatenarios.

También contribuyen a la estabilidad las fuerzas de van der Waals, estas interacciones son de tipo físico (por atracción entre aminoácidos).

También se pueden formar enlaces covalentes entre restos de aminoácidos (lys). Estos suelen ser entre cadenas, se forma de manera espontánea y se puede destruir con el calor.