Dominio BAR

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Dominio BAR

Structure of amphiphysin BAR.[1]​
Identificadores
Símbolo BAR
Pfam PF03114
InterPro IPR004148
SMART SM00721
PROSITE PDOC51021
SCOP 1uru
CDD cd07307
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En biología molecular, un dominio BAR es un dominio de dimerización altamente conservado en proteínas, especialmente en aquellas involucradas en la dinámica de las membranas celulares. Estos dominios tienen forma de plátano y se une a la membrana a través de su cara cóncava. Es capaz de sentir la curvatura de la membrana, teniendo una preferencia de unión con las membranas curvas.[2]​ Los dominios BAR reciben su nombre de tres proteínas en las que se encuentran: Bin, Anfifisina y Rvs.

Combinaciones con otros dominios[editar]

La mayoría de las proteínas que contienen dominios BAR también contienen dominios alternativos que son específicos a lípidos y ayudan a anclar estas proteínas a compartimientos específicos de la membrana. Algunos también tiene dominios SH3 que se unen a la dinamina, entonces, proteínas como la anfifisina y la endofilina están implicadas en la orquestación de la división de vesículas.[3]​[4]​

Dominio N-BAR[editar]

Algunas proteínas que contienen el dominio BAR tienen una hélice anfipática en el extremo N-terminal. Esta hélice se inserta en la membrana e induce una curvatura, la cual es estabilizada opr el dímero de BAR. La anfifisina, endofilina, BRAP1/bin2 y la nadrina son ejemplos de proteínas que contienen un dominio N-BAR. La anfifisina de Drosophila es un ejemplo de una proteína con una preferencia por las superficies cargadas negativamente.[2]​[5]​[6]​

Dominio F-BAR (EFC)[editar]

Los dominios F-BAR son extensiones de los dominios FCH. Se encuentran frecuentemente en el extremo N-terminal. Se pueden unir a las membranas lipídicas y pueden formar túbulos de lípidos in-vitro e in-vivo, pero su función fisiológica exacta aún se encuentra bajo investigación.[7]​ Algunos ejemplos de familias que contienen el dominio F-BAR son CIP4/FBP17/Toca-1, Sindapinas (o PACSINas) y muniscinas. La eliminación del gen de la sindapina I en ratones reveló que esta forma de sindapinas son cruciales para controlar el tamaño de las vesículas sinápticas, por lo que ayudan a definir la curvatura de la membrana como proceso fisiológico. También se ha demostrado que la sindapina I es crucial para el marcaje correcto de la dinamina GTPasa en las membranas.[8]​[9]​

Proteínas humanas que poseen este dominio[editar]

AMPH;

ARHGAP17;

BIN1;

BIN2;

BIN3;

DNMBP;

GMIP;

RICH2;

SH3BP1;

SH3GL1;

SH3GL2;

SH3GL3;

SH3GLB1;

SH3GLB2;

Referencias[editar]

  1. ↑ «BAR domains as sensors of membrane curvature: the amphiphysin BAR structure». Science 303 (5657): 495-9. January 2004. PMID 14645856. S2CID 6104655. doi:10.1126/science.1092586.  Parámetro desconocido |vauthors= ignorado (ayuda)
  2. ↑ a b Peter, Brian J.; Kent, Helen M.; Mills, Ian G.; Vallis, Yvonne; Butler, P. Jonathan G.; Evans, Philip R.; McMahon, Harvey T. (23 de enero de 2004). «BAR Domains as Sensors of Membrane Curvature: The Amphiphysin BAR Structure». Science (en inglés) 303 (5657): 495-499. ISSN 0036-8075. PMID 14645856. doi:10.1126/science.1092586. Consultado el 25 de enero de 2021. 
  3. ↑ Zhang, Bing; Zelhof, Andrew C. (2002). «Amphiphysins: Raising the BAR for Synaptic Vesicle Recycling and Membrane Dynamics». Traffic (en inglés) 3 (7): 452-460. ISSN 1600-0854. doi:10.1034/j.1600-0854.2002.30702.x. Consultado el 25 de enero de 2021. 
  4. ↑ Masuda, Michitaka; Takeda, Soichi; Sone, Manami; Ohki, Takashi; Mori, Hidezo; Kamioka, Yuji; Mochizuki, Naoki (21 de junio de 2006). «Endophilin BAR domain drives membrane curvature by two newly identified structure-based mechanisms». The EMBO Journal 25 (12): 2889-2897. ISSN 0261-4189. PMC 1500852. PMID 16763557. doi:10.1038/sj.emboj.7601176. Consultado el 25 de enero de 2021. 
  5. ↑ Leventis, Peter A.; Chow, Brenda M.; Stewart, Bryan A.; Iyengar, Balaji; Campos, Ana Regina; Boulianne, Gabrielle L. (2001). «Drosophila Amphiphysin is a Post-Synaptic Protein Required for Normal Locomotion but Not Endocytosis». Traffic (en inglés) 2 (11): 839-850. ISSN 1600-0854. doi:10.1034/j.1600-0854.2001.21113.x. Consultado el 25 de enero de 2021. 
  6. ↑ Zelhof, Andrew C.; Bao, Hong; Hardy, Robert W.; Razzaq, Azam; Zhang, Bing; Doe, Chris Q. (15 de diciembre de 2001). «Drosophila Amphiphysin is implicated in protein localization and membrane morphogenesis but not in synaptic vesicle endocytosis». Development (en inglés) 128 (24): 5005-5015. ISSN 0950-1991. PMID 11748137. Consultado el 25 de enero de 2021. 
  7. ↑ Qualmann, Britta; Koch, Dennis; Kessels, Michael Manfred (31 de agosto de 2011). «Let's go bananas: revisiting the endocytic BAR code». The EMBO Journal 30 (17): 3501-3515. ISSN 0261-4189. PMC 3181480. PMID 21878992. doi:10.1038/emboj.2011.266. Consultado el 25 de enero de 2021. 
  8. ↑ Koch, Dennis; Spiwoks-Becker, Isabella; Sabanov, Victor; Sinning, Anne; Dugladze, Tamar; Stellmacher, Anne; Ahuja, Rashmi; Grimm, Julia et al. (14 de diciembre de 2011). «Proper synaptic vesicle formation and neuronal network activity critically rely on syndapin I». The EMBO Journal 30 (24): 4955-4969. ISSN 0261-4189. PMC 3243622. PMID 21926968. doi:10.1038/emboj.2011.339. Consultado el 25 de enero de 2021. 
  9. ↑ Frost, Adam; Perera, Rushika; Roux, Aurélien; Spasov, Krasimir; Destaing, Olivier; Egelman, Edward H.; De Camilli, Pietro; Unger, Vinzenz M. (7 de marzo de 2008). «Structural Basis of Membrane Invagination by F-BAR Domains». Cell 132 (5): 807-817. ISSN 0092-8674. PMC 2384079. PMID 18329367. doi:10.1016/j.cell.2007.12.041. Consultado el 25 de enero de 2021. 
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