Citoesqueleto de procariotas

De Wikipedia, la enciclopedia libre
Ir a la navegación Ir a la búsqueda
Elementos del citoesqueleto de Caulobacter crescentus. En el citoesqueleto los elementos están emparejados con su homólogo en eucariotas y junto con su función celular.[1]

El citoesqueleto de procariotas es el nombre colectivo para todos los filamentos estructurales en procariontes. Se creía que las células de procariotas no poseían citoesqueletos, pero avances en tecnología de visualización y determinación de estructura dirigieron al descubrimiento de filamentos en estas células en 1990.[2]​ No sólo tienen equivalentes para proteínas en el citoesqueleto en eucariontes que fueron encontrados en procariontes,[3]​ Los elementos del citoesqueleto juegan funciones esenciales en la división de célula, protección, determinación de forma, y determinación de polaridad en varios prokaryotes.[4][5]

FtsZ[editar]

FtsZ, el primer citoesqueleto identificado, el cual forma una estructura filamentosa de anillo localizada en medio de la célula conocida como Z-anillo que se contraen durante la división de célula, similar a la actina-miosina anillo contráctil en eucariontes.[2]​ El Z-anillo es una estructura altamente dinámica que consta de fardos numerosos de protofilamentos que extienden y encogen, a pesar de que el mecanismo detrás de Z-anillo y el número de protofilamentos implicó son unicelulares.[1]​ FtsZ Actúa como una proteína de organizaciòn y está requerido para división de célula. Es el primer componente del tabique durante citoquinesis, y quien recluta todo para la célula durante la división en el sitio de división.[6]

A pesar de esta semejanza funcional para la actinia, FtsZ es homólogo a la tubulina eukaryal. Aunque la comparación de las estructuras primarias de FtsZ y tubulina revelan una relación débil, sus estructuras tridimensionales son notablemente similares. Además, como tubulina, monomérica FtsZ está ligada a GTP y se polimeriza con otros monómeros FtsZ con la hidrólisis de GTP en un mecanismo similar a la dimerización de tubulina. [7] puesto que la FtsZ es esencial para la división celular en bacterias, esta proteína es un objetivo para el diseño de nuevos antibióticos. [8] actualmente existen varios modelos y mecanismos que regulan la formación Z-anillo. Uno del modelo de formación Z-anillo fue propuesto por Rashid, Aijaz y canta, Perminder. Modelo de gradiente de la concentración crítica de la división celular bacteriana. De naturaleza precedentes < http://hdl.handle.net/10101/npre.2010.4659.1 > (2010). Según este modelo los reguladores positivos y negativos de FtsZ Asamblea forman un gradiente dentro de la célula bacteriana. El gradiente es tal que la concentración crítica de FtsZ requerido para el montaje de FtsZ es mínima en posición medial de la célula, por lo tanto, Z-anillo y finalmente divisome complejo está formado en medio de la célula

MreB[editar]

MreB es una proteína bacteriana creída que ser análoga a la actina eukaryal. MreB y actina tienen un partido débil estructura primaria, pero son muy similares en términos de polimerización tridimensional de estructura y filamento.

Casi todas las bacterias no esféricas dependen de MreB para determinar su forma. MreB reúne en una red helicoidal de estructuras filamentosas justo debajo de la membrana citoplasmática, cubriendo toda la longitud de la célula. [9] MreB determina la forma de la célula mediando la posición y la actividad de las enzimas que sintetizan peptidoglucano y actuando como un filamento rígido debajo de la membrana celular que ejerce presión hacia fuera para esculpir y reforzar la célula. [1] MreB se condensa desde su red helicoidal normal y forma un anillo apretado en el septo en Caulobacter crescentus justo antes de la división celular, un mecanismo que se cree para ayudar a localizar su tabique en el centro. [10] MreB también es importante para la determinación de la polaridad en bacterias polares, es responsable de la correcta posición de por lo menos cuatro diferentes proteínas polares en C. crescentus. [10]

Crescentina[editar]

Crescentina (codificada por el gen creS) es un análogo de filamentos intermedios eucariotas (IFs). A diferencia de las otras relaciones análogas discutidas aquí, crescentina tiene una bastante grande primaria homología con proteínas IF además de similitud tridimensional - la secuencia de creS tiene un porcentaje de similitud del 25% y 40% con la citoqueratina 19 y una similitud de fósforo y 40% 24% de la identidad nuclear lamin A. Además, los filamentos de crescentina son aproximadamente 10 nanómetros en diámetro y por lo tanto caen dentro de la gama de diámetro para eukaryal IFs (8-15 nm). [11] La crescentina forma un filamento continuo de polo a polo junto con el lado interno, cóncavo de la bacteria en forma de medialuna Caulobacter crescentus. Tanto MreB y crescentina son necesarios para C. crescentus de existir en su forma característica; se cree que MreB moldes de la célula en forma de barra y crescentin curvas de esta forma en una media luna. [1].

Véase también[editar]

Referencias[editar]

  1. a b Gitai, Z. (2005). «The New Bacterial Cell Biology: Moving Parts and Subcellular Architecture». Cell 120 (5): 577-586. PMID 15766522. doi:10.1016/j.cell.2005.02.026. 
  2. a b Bi, E.; Lutkenhaus, J. (1991). «FtsZ ring structure associated with division in Escherichia coli». Nature 354 (6349): 161-164. PMID 1944597. doi:10.1038/354161a0. 
  3. Wickstead B, Gull K (2011). «The evolution of the cytoskeleton». The Journal of Cell Biology 194 (4): 513-25. PMC 3160578. PMID 21859859. doi:10.1083/jcb.201102065. 
  4. Shih YL, Rothfield L (2006). «The bacterial cytoskeleton». Microbiol. Mol. Biol. Rev. 70 (3): 729-54. PMC 1594594. PMID 16959967. doi:10.1128/MMBR.00017-06. 
  5. Michie KA, Löwe J (2006). «Dynamic filaments of the bacterial cytoskeleton». Annu. Rev. Biochem. 75: 467-92. PMID 16756499. doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142452. Archivado desde el original el 26 de marzo de 2009. Consultado el 2 de mayo de 2015. 
  6. Graumann, P.L. (2004). «Cytoskeletal elements in bacteria». Current Opinion in Microbiology 7 (6): 565-571. PMID 17506674. doi:10.1016/j.mib.2004.10.010.