APOBEC
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Dominio N-terminal tipo APOBEC | ||
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Identificadores | ||
Símbolo | APOBEC_N | |
Pfam | PF08210 | |
InterPro | IPR013158 | |
Dominio C-terminal tipo APOBEC | ||
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Identificadores | ||
Símbolo | APOBEC_C | |
Pfam | PF05240 | |
InterPro | IPR007904 | |
APOBEC (apolipoprotein B mRNA editing enzyme, catalytic polypeptide-like, enzima editora de la apolipoproteína B mediante ARNm semejante al polipéptido catalítico, por sus siglas en inglés) es una familia de proteínas conservada en la evolución.
Un mecanismo para generar diversidad en las proteínas es la edición de ARN mensajero. Los miembros de esta familia son enzimas del tipo editoras de ARN. Algunos miembros de esta familia son enzimas que editan el ARN sustituyendo citosina por uracilo. El dominio N-terminal de las proteínas tipo APOBEC es el sitio catalítico, mientras que el C-terminal es un dominio pseudocatalítico. Más específicamente, el dominio catalítico es del tipo citidina desaminasa dependiente de cinc y es esencial para la desaminación de la citidina. La edición del ARN mediante APOBEC-1 requiere homodimerización y este complejo interactúa con proteínas de unión a ARN para formar el editosoma.[2]
Miembros de la familia
Entre algunos genes humanos que codifican miembros de la familia de proteínas APOBEC se encuentran:
- APOBEC1
- APOBEC2
- APOBEC3A
- APOBEC3C
- APOBEC3D ("APOBEC3E" actualmente está incluida en esta)
- APOBEC3F
- APOBEC3G
- APOBEC3H
- APOBEC4
- Desaminasa de citidina inducida por activación.
Referencias
- ↑ Prochnow, C., Bransteitter, R., Klein, M.G., Goodman, M.F., Chen, X.S. (2007). «The APOBEC-2 crystal structure and functional implications for the deaminase AID.». Nature 445 (7126): 447-451. PMID 17187054. doi:10.1038/nature05492.; realizada mediante PyMOL.
- ↑ Wedekind JE, Dance GS, Sowden MP, Smith HC (abril de 2003). «Messenger RNA editing in mammals: new members of the APOBEC family seeking roles in the family business». Trends Genet. 19 (4): 207-16. PMID 12683974. doi:10.1016/S0168-9525(03)00054-4.