WIPI2
| WIPI2 | ||||
|---|---|---|---|---|
| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | Buscar ortólogos: | |||
| Identificadores | ||||
| Nomenclatura |
Otros nombres Proteína 2 que interactúa con fosfoinositido del dominio de repetición WD.
| |||
| Identificadores externos | ||||
| Locus | Cr. 7 [1] | |||
| Estructura/Función proteica | ||||
| Funciones | Regulan el ensamblaje de complejos multiproteicos. | |||
| UniProt |
| |||
La proteína 2 que interactúa con fosfoinositido del dominio de repetición WD es una proteína que en humanos está codificada por el gen WIPI2.[1][2][3]
Función[editar]
Las proteínas de repetición WD40 son componentes clave de muchas funciones biológicas esenciales.[4] Regulan el ensamblaje de complejos multiproteicos al presentar una plataforma de hélice beta para interacciones proteína-proteína simultáneas y reversibles. Los miembros de la subfamilia WIPI de proteínas de repetición WD40, como WIPI2, tienen una estructura de hélice de 7 palas y contienen un motivo conservado para la interacción con fosfolípidos.[2][1]
WIPI2 es el homólogo de mamífero de Atg18, no Atg21, junto con la proteína estrechamente relacionada, WIPI1.[5] El ARNm de WIPI2 es fácilmente detectable en varias líneas celulares de laboratorio de uso común (HEK293A, HeLa, A431) y varias líneas de células cancerosas, mientras que la expresión de WIPI1 se limita a células cancerosas pero también se detecta en muchos tejidos humanos.[6]
Las proteínas Atg regulan la autofagia, que es una vía de degradación lisosomal necesaria para mantener la salud celular, sobrevivir a períodos de privación de nutrientes y también desempeña un papel en el cáncer, la neurodegeneración y las respuestas inmunitarias a una amplia gama de patógenos.[7] WIPI2 se recluta temprano en el autofagosoma en formación, junto con DFCP-1, ULK-1 y Atg16, donde regula positivamente la lipidación de Atg8 (LC3). Esto no es cierto para WIPI1.
Referencias[editar]
- ↑ a b Proikas-Cezanne, Tassula; Waddell, Scott; Gaugel, Anja; Frickey, Tancred; Lupas, Andrei; Nordheim, Alfred (2004-12). «WIPI-1α (WIPI49), a member of the novel 7-bladed WIPI protein family, is aberrantly expressed in human cancer and is linked to starvation-induced autophagy». Oncogene (en inglés) 23 (58): 9314-9325. ISSN 0950-9232. doi:10.1038/sj.onc.1208331. Consultado el 17 de enero de 2021.
- ↑ a b «WIPI2 WD repeat domain, phosphoinositide interacting 2 [Homo sapiens (human)] - Gene - NCBI». www.ncbi.nlm.nih.gov. Consultado el 17 de enero de 2021.
- ↑ «WIPI2 Gene - GeneCards | WIPI2 Protein | WIPI2 Antibody». www.genecards.org. Consultado el 15 de marzo de 2021.
- ↑ «WIPI2 - WD repeat domain phosphoinositide-interacting protein 2 - Homo sapiens (Human) - WIPI2 gene & protein». www.uniprot.org (en inglés). Consultado el 15 de marzo de 2021.
- ↑ Polson, Hannah E.J.; de Lartigue, Jane; Rigden, Daniel J.; Reedijk, Marco; Urbé, Sylvie; Clague, Michael J.; Tooze, Sharon A. (16 de mayo de 2010). «Mammalian Atg18 (WIPI2) localizes to omegasome-anchored phagophores and positively regulates LC3 lipidation». Autophagy (en inglés) 6 (4): 506-522. ISSN 1554-8627. doi:10.4161/auto.6.4.11863. Consultado el 15 de marzo de 2021.
- ↑ «WIPI2 Antibody». Cell Signaling Technology (en inglés). Consultado el 15 de marzo de 2021.
- ↑ Orsi, Andrea; Polson, Hannah EJ; Tooze, Sharon A (2010-04). «Membrane trafficking events that partake in autophagy». Current Opinion in Cell Biology (en inglés) 22 (2): 150-156. doi:10.1016/j.ceb.2009.11.013. Consultado el 17 de enero de 2021.
Enlaces externos[editar]
- Esta obra contiene una traducción derivada de «WIPI2» de Wikipedia en inglés, publicada por sus editores bajo la Licencia de documentación libre de GNU y la Licencia Creative Commons Atribución-CompartirIgual 4.0 Internacional.
Datos: Q18038116