Quinasas c-Jun N-terminal

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Quinasa activada por mitógenos 8
Identificadores
Símbolos MAPK8 (HUGO: 6881); PRKM8
Identificadores externos OMIM601158 GeneCardsGen MAPK8
Locus Cr. 10 q11.2
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 5599 n/a
UniProt P45983 n/a
RefSeq (mRNA) NM_002750 n/a
Quinasa activada por mitógenos 9
Identificadores
Símbolos MAPK9 (HUGO: 6886); PRKM9
Identificadores externos OMIM602896 GeneCardsGen MAPK9
Locus Cr. 5 q35
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 5601 n/a
UniProt P45984 n/a
RefSeq (mRNA) NM_002752 n/a
Quinasa activada por mitógenos 10
Identificadores
Símbolos MAPK10 (HUGO: 6872); PRKM10
Identificadores externos OMIM602897 GeneCardsGen MAPK10
Locus Cr. 4 q22-q23
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 5602 n/a
UniProt P53779 n/a
RefSeq (mRNA) NM_002753 n/a

Las quinasas c-Jun N-terminal (JNKs), originalmente identificadas como quinasas que unen y fosforilan a la proteína c-Jun en los residuos Ser63 y Ser73 en su dominio de activación transcripcional, son quinasas activadas por mitógenos (MAPK) que responden a estímulos de estrés, como citoquinas, radiación ultravioleta, choque térmico y choque osmótico, y se encuentran implicadas tanto en el proceso de diferenciación de los linfocitos T, como en procesos de apoptosis.

Isoformas[editar]

Las quinasas c-Jun N-terminal presentan 10 isoformas diferentes derivadas de 3 genes: jnk1, jnk2 y jnk3:[1]

  • JNK1 y JNK2 se encuentran en todo tipo de células y tejidos.[2]
  • JNK3 se encuentra principalmente en cerebro, pero también puede encontrarse en corazón y en testículos.[2]

Funciones[editar]

La proteína JNK1 está implicada en apoptosis, neurodegeneración, diferenciación celular y proliferación, procesos inflamatorios y producción de diversas citoquinas mediada por el factor de transcripción AP-1, tales como RANTES, IL-8 y GM-CSF.[3] De igual modo, JNK1 ha demostrado estar implicada en la regulación de la proteína Jun mediante fosforilación y activación de la ubiquitín ligasa ITCH. Las proteínas JNKs pueden asociarse con proteínas estructurales así como con las quinasas JNKK1 y JNKK2 continuando el proceso de activación. Las JNKs modifican mediante fosforilación la actividad de numerosas proteínas que residen en la mitocondria o en el núcleo, con lo que regula diversas e importantes funciones celulares. Entre los diferentes estímulos que pueden activar a las JNKs cabe destacar: señales inflamatorias, variaciones en los niveles de las especies reactivas del oxígeno, radiación ultravioleta, inhibidores de la síntesis de proteínas y una variedad de señales de estrés. Una de las vías por las que se activan las JNKs es por medio de la interrupción de la conformación de proteínas sensibles a fosfatasas, ya que hay unas foafatasas específicas que normalmente inhiben la actividad de JNK y de proteínas asociadas a la activación de JNK.[4]

Referencias[editar]

  1. Waetzig V, Herdegen T (2005). «Context-specific inhibition of JNKs: overcoming the dilemma of protection and damage». Br. J. Pharmacol 26 (9):  pp. 455–61. doi:10.1016/j.tips.2005.07.006. PMID 16054242. 
  2. a b Bode, Ann M.; Zigang Dong (2007). «The functional contrariety of JNK». Mol Carcinogen 46 (8):  pp. 591–8. doi:10.1002/mc.20348. PMID 17538955. http://www3.interscience.wiley.com/cgi-bin/fulltext/114265450/HTMLSTART. «The protein products of jnk1 and jnk2 are believed to be expressed in every cell and tissue type, whereas the JNK3 protein is found primarily in brain and to a lesser extent in heart and testis.». 
  3. Oltmanns U, Issa R, Sukkar M, John M, Chung K (2003). «Role of c-jun N-terminal kinase in the induced release of GM-CSF, RANTES and IL-8 from human airway smooth muscle cells». Br. J. Pharmacol. 139 (6):  pp. 1228–1234. doi:10.1038/sj.bjp.0705345. PMID 12871843. PMC 1573939. http://www.nature.com/bjp/journal/v139/n6/pdf/0705345a.pdf. 
  4. Vlahopoulos S, Zoumpourlis V, (2004). «JNK: a key modulator of intracellular signaling». Biochemistry (Mosc). 69 (8):  pp. 844–854. doi:10.1023/B:BIRY.0000040215.02460.45. PMID 15377263. 

Véase también[editar]

Enlaces externos[editar]