Quinasas c-Jun N-terminal

De Wikipedia, la enciclopedia libre
Saltar a: navegación, búsqueda
Quinasa activada por mitógenos 8
Identificadores
Símbolos MAPK8 (HUGO: 6881); PRKM8
Identificadores externos OMIM: 601158 GeneCardsGen MAPK8
Locus Cr. 10 q11.2
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 5599 n/a
UniProt P45983 n/a
RefSeq (mRNA) NM_002750 n/a
Quinasa activada por mitógenos 9
Identificadores
Símbolos MAPK9 (HUGO: 6886); PRKM9
Identificadores externos OMIM: 602896 GeneCardsGen MAPK9
Locus Cr. 5 q35
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 5601 n/a
UniProt P45984 n/a
RefSeq (mRNA) NM_002752 n/a
Quinasa activada por mitógenos 10
Identificadores
Símbolos MAPK10 (HUGO: 6872); PRKM10
Identificadores externos OMIM: 602897 GeneCardsGen MAPK10
Locus Cr. 4 q22-q23
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 5602 n/a
UniProt P53779 n/a
RefSeq (mRNA) NM_002753 n/a

Las quinasas c-Jun N-terminal (JNKs), originalmente identificadas como quinasas que unen y fosforilan a la proteína c-Jun en los residuos Ser63 y Ser73 en su dominio de activación transcripcional, son quinasas activadas por mitógenos (MAPK) que responden a estímulos de estrés, como citoquinas, radiación ultravioleta, choque térmico y choque osmótico, y se encuentran implicadas tanto en el proceso de diferenciación de los linfocitos T, como en procesos de apoptosis.

Isoformas[editar]

Las quinasas c-Jun N-terminal presentan 10 isoformas diferentes derivadas de 3 genes: jnk1, jnk2 y jnk3:[1]

  • JNK1 y JNK2 se encuentran en todo tipo de células y tejidos.[2]
  • JNK3 se encuentra principalmente en cerebro, pero también puede encontrarse en corazón y en testículos.[2]

Funciones[editar]

La proteína JNK1 está implicada en apoptosis, neurodegeneración, diferenciación celular y proliferación, procesos inflamatorios y producción de diversas citoquinas mediada por el factor de transcripción AP-1, tales como RANTES, IL-8 y GM-CSF.[3] De igual modo, JNK1 ha demostrado estar implicada en la regulación de la proteína Jun mediante fosforilación y activación de la ubiquitín ligasa ITCH. Las proteínas JNKs pueden asociarse con proteínas estructurales así como con las quinasas JNKK1 y JNKK2 continuando el proceso de activación. Las JNKs modifican mediante fosforilación la actividad de numerosas proteínas que residen en la mitocondria o en el núcleo, con lo que regula diversas e importantes funciones celulares. Entre los diferentes estímulos que pueden activar a las JNKs cabe destacar: señales inflamatorias, variaciones en los niveles de las especies reactivas del oxígeno, radiación ultravioleta, inhibidores de la síntesis de proteínas y una variedad de señales de estrés. Una de las vías por las que se activan las JNKs es por medio de la interrupción de la conformación de proteínas sensibles a fosfatasas, ya que hay unas foafatasas específicas que normalmente inhiben la actividad de JNK y de proteínas asociadas a la activación de JNK.[4]

Referencias[editar]

  1. Waetzig V, Herdegen T (2005). «Context-specific inhibition of JNKs: overcoming the dilemma of protection and damage». Br. J. Pharmacol 26 (9): 455–61. doi:10.1016/j.tips.2005.07.006. PMID 16054242. 
  2. a b Bode, Ann M.; Zigang Dong (2007). «The functional contrariety of JNK». Mol Carcinogen 46 (8): 591–8. doi:10.1002/mc.20348. PMID 17538955. Consultado el 7 de julio de 2008. «The protein products of jnk1 and jnk2 are believed to be expressed in every cell and tissue type, whereas the JNK3 protein is found primarily in brain and to a lesser extent in heart and testis.». 
  3. Oltmanns U, Issa R, Sukkar M, John M, Chung K (2003). «Role of c-jun N-terminal kinase in the induced release of GM-CSF, RANTES and IL-8 from human airway [[smooth muscle cells]]». Br. J. Pharmacol. 139 (6): 1228–1234. doi:10.1038/sj.bjp.0705345. PMC 1573939. PMID 12871843.  Wikienlace dentro del título de la URL (ayuda)
  4. Vlahopoulos S, Zoumpourlis V, (2004). «JNK: a key modulator of intracellular signaling». Biochemistry (Mosc). 69 (8): 844–854. doi:10.1023/B:BIRY.0000040215.02460.45. PMID 15377263. 

Véase también[editar]

Enlaces externos[editar]