Mercurio(II) reductasa

Mercurio (II) reductasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.16.1.1
Número CAS	67880-93-7
Actividad enzimática	AmiGO / EGO
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La mercurio(II) reductasa (EC 1.16.1.1) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química

Hg + NADP+
+ H+

\rightleftharpoons

Hg2+
+ NADPH

Por lo tanto los tres sustratos de esta enzima son Hg, NADP+
y H+
; mientras que sus dos productos son, Hg2+
y NADPH.

Clasificación[editar]

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que oxidan iones metálicos utilizando NAD+
o NADP+
como aceptor de electrones.

Nomenclatura[editar]

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es Hg:NADP+
oxidorreductasa. Otros nombres de uso común pueden ser reductasa mercúrica, mercuriato(II) reductasa, ion mercúrico reductasa, mercurio reductasa, NADP+
reducido:ion mercúrico reductasa, y mer A.

Estudios estructurales[editar]

Hasta el año 2007, se habían resuelto dos estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso 1ZK7 y 1ZX9 a PDB. Una estructura a baja resolución fue resuelta en 1991.^[1]

Referencias[editar]

↑ Schiering N, Kabsch W, Moore MJ, Distefano MD, Walsh CT, Pai EF (julio de 1991). «Structure of the detoxification catalyst mercuric ion reductase from Bacillus sp. strain RC607». Nature 352 (6331): 168-72. PMID 2067577. doi:10.1038/352168a0.

Lecturas adicionales[editar]

Fox B, Walsh CT (1982). «Mercuric reductase. Purification and characterization of a transposon-encoded flavoprotein containing an oxidation-reduction-active disulfide». J. Biol. Chem. 257 (5): 2498-503. PMID 6277900.
Fox BS, Walsh CT (1983). «Mercuric reductase - homology to glutathione-reductase and lipoamide dehydrogenase - iodoacetamide alkylation and sequence of the active-site peptide». Biochemistry 22 (17): 4082-4088. PMID 6412751. doi:10.1021/bi00286a014.

Datos: Q3855079

[pmid2067577-1] Schiering N, Kabsch W, Moore MJ, Distefano MD, Walsh CT, Pai EF (julio de 1991). «Structure of the detoxification catalyst mercuric ion reductase from Bacillus sp. strain RC607». Nature 352 (6331): 168-72. PMID 2067577. doi:10.1038/352168a0.

[1]