Diferencia entre revisiones de «RuBisCO»

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Archivo:RuBisCo (8x2subunits-plants-algae) + (2subs-photosynthBacteria).JPG

RuBisCO de las plantas (izquierda) con 8x2 subunidades y de bacterias (derecha) con 2 subunidades.

RuBisCO es la forma abreviada con que normalmente se designa a la enzima cuyo nombre completo es ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa oxigenasa. Esta enzima tiene un doble comportamiento que justifica su nombre, catalizando dos procesos opuestos. Primero la fijación del CO₂ a una forma orgánica, lo que justifica su clasificación como carboxilasa. Segundo, la fotorrespiración, en la que actúa como oxigenasa del mismo sustrato. La RuBisCO es la proteína más abundante en la biosfera.

Fijación del carbono

La RuBisCO cataliza el primer paso y más significativo del Ciclo de Calvin, en concreto de la fijación del dióxido de carbono a una forma orgánica. En la reacción se une una molécula de CO₂ a la cadena hidrocarbonada de la ribulosa-1,5-bisfosfato, una pentosa activada energéticamente por la fosforilación de los dos carbonos situados en los extremos de la cadena. A través de un estado de transición de seis carbonos, se forman dos moléculas de ácido 3-fosfoglicérico.

El ciclo de Calvin y la fijación del CO₂ por la RuBisCO son propios de todos los organismos autótrofos. No se dan sólo en fotosintetizadores típicos —como cianobacterias, algas eucarióticas y plantas, que realizan la fotosíntesis oxigénica, sino también en arqueas y bacterias dotadas de metabolismos fotosintetizadores o quimiosintetizadores diversos. La RuBisCO es responsable de la producción primaria de la que parte la circulación de energía en la biosfera. La reacción de fijación del carbono es en sí extremadamente ineficiente; y lo es más aún por la competencia con la función de oxigenasa.

Actividad oxigenasa e ineficiencia

En uno de los ejemplos más notables de la que la “perfección en la Naturaleza” es un mito, la RuBisCO cataliza también la fijación de O₂ sobre la ribulosa-1,5-bisfosfato, en un proceso llamado fotorrespiración, que termina liberando CO₂ y disipando energía. La concentración de O₂ es en la atmósfera es 6.000 veces mayor que la de CO₂, lo que favorece a la fotorrespiración. La ineficiencia de la RuBisCo la convierte, en condiciones normales, en el factor limitante de la fotosíntesis. Actualmente se investiga como modificar genéticamente la enzima para favorecer la productividad agrícola^{[cita requerida]}.

Estructura

La RuBisCO que se observa en los plastos es una proteína oligómera formada por 16 polipéptidos, que son de dos tipos, uno grande (subunidad L) y otro pequeño (subunidad S). Esta estructura se observa también en cianobacterias, lo que no sorprende, ya que al fin y al cabo los plastos eucarióticos derivan evolutivamente de ellas por endosimbiosis. En procariontes distintos de las cianobacterias la RuBisCO forma agregados más sencillos, típicamente de dos subunidades grandes y dos pequeñas.

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 [[Archivo:RuBisCo (8x2subunits-plants-algae) + (2subs-photosynthBacteria).JPG|thumb|350px|RuBisCO de las [[plantas]] (izquierda) con 8x2 subunidades y de [[bacterias]] (derecha) con 2 subunidades.]]
 [[Archivo:RuBisCOL2S2.png|thumb|350px|Estructura de la RuBisCO de la plantas.]]
-'''RuBisCO''' es la forma abreviada con que normalmente se designa a la [[enzima]] cuyo nombre completo es '''ribulosa-1,5-bifosfato carboxilasa oxigenasa'''. Esta enzima tiene un doble comportamiento que justifica su nombre, catalizando dos procesos opuestos. Primero la fijación del [[dióxido de carbono|CO<sub>2</sub>]] a una forma [[materia orgánica|orgánica]], lo que justifica su clasificación como [[carboxilasa]]. Segundo, la [[fotorrespiración]], en la que actúa como [[oxigenasa]] del mismo sustrato. La RuBisCO es la [[proteína]] más abundante en la [[biosfera]].
+'''RuBisCO''' es la forma abreviada con que normalmente se designa a la [[enzima]] cuyo nombre completo es '''ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa oxigenasa'''. Esta enzima tiene un doble comportamiento que justifica su nombre, catalizando dos procesos opuestos. Primero la fijación del [[dióxido de carbono|CO<sub>2</sub>]] a una forma [[materia orgánica|orgánica]], lo que justifica su clasificación como [[carboxilasa]]. Segundo, la [[fotorrespiración]], en la que actúa como [[oxigenasa]] del mismo sustrato. La RuBisCO es la [[proteína]] más abundante en la [[biosfera]].
 == Fijación del carbono ==
-La RuBisCO cataliza el primer paso y más significativo del [[Ciclo de Calvin]], en concreto de la fijación del dióxido de carbono a una forma orgánica. En la reacción se une una molécula de CO<sub>2</sub> a la cadena hidrocarbonada de la [[ribulosa-1,5-bifosfato]], una [[pentosa]] activada energéticamente por la [[fosforilación]] de los dos carbonos situados en los extremos de la cadena. A través de un estado de transición de seis carbonos, se forman dos moléculas de ácido 3-fosfoglicérico.
+La RuBisCO cataliza el primer paso y más significativo del [[Ciclo de Calvin]], en concreto de la fijación del dióxido de carbono a una forma orgánica. En la reacción se une una molécula de CO<sub>2</sub> a la cadena hidrocarbonada de la [[ribulosa-1,5-bisfosfato]], una [[pentosa]] activada energéticamente por la [[fosforilación]] de los dos carbonos situados en los extremos de la cadena. A través de un estado de transición de seis carbonos, se forman dos moléculas de ácido 3-fosfoglicérico.
 El ciclo de Calvin y la fijación del CO<sub>2</sub> por la RuBisCO son propios de todos los organismos [[autótrofo]]s. No se dan sólo en [[fotosíntesis|fotosintetizadores]] típicos —como [[cianobacterias]], [[algas]] [[eucariota|eucarióticas]] y [[plantas]], que realizan la [[fotosíntesis oxigénica]], sino también en [[Archaea|arqueas]] y [[bacteria]]s dotadas de metabolismos [[fotosíntesis|fotosintetizadores]] o [[quimiosíntesis|quimiosintetizadores]] diversos. La RuBisCO es responsable de la [[producción primaria]] de la que parte la circulación de energía en la biosfera. La reacción de fijación del carbono es en sí extremadamente ineficiente; y lo es más aún por la competencia con la función de oxigenasa.
 == Actividad oxigenasa e ineficiencia ==
-En uno de los ejemplos más notables de la que la “perfección en la Naturaleza” es un mito, la RuBisCO cataliza también la fijación de [[oxígeno diatómico|O<sub>2</sub>]] sobre la ribulosa-1,5-bifosfato, en un proceso llamado [[fotorrespiración]], que termina liberando CO<sub>2</sub> y disipando energía, para formar 3-fosfoglicolato y 2 fosfoglicolato, los caules pueden reingresar al ciclo de Calvin.
+En uno de los ejemplos más notables de la que la “perfección en la Naturaleza” es un mito, la RuBisCO cataliza también la fijación de [[oxígeno diatómico|O<sub>2</sub>]] sobre la ribulosa-1,5-bisfosfato, en un proceso llamado [[fotorrespiración]], que termina liberando CO<sub>2</sub> y disipando energía. La concentración de O<sub>2</sub> es en la [[atmósfera]] es 6.000 veces mayor que la de CO<sub>2</sub>, lo que favorece a la fotorrespiración. La ineficiencia de la RuBisCo la convierte, en condiciones normales, en el factor limitante de la fotosíntesis. Actualmente se investiga como modificar genéticamente la enzima para favorecer la productividad agrícola{{cita requerida}}.
-El 2-fosfoglicolato se convierte en glioxilato, de glicina, serina y luego en un vía que involucra a las enzimas en el estroma del cloroplasto, el peroxisoma, y el mitocondria. La concentración de O<sub>2</sub> es en la [[atmósfera]] es 6.000 veces mayor que la de CO<sub>2</sub>, lo que favorece a la fotorrespiración. La ineficiencia de la RuBisCo la convierte, en condiciones normales, en el factor limitante de la fotosíntesis. Actualmente se investiga como modificar genéticamente la enzima para favorecer la productividad agrícola{{cita requerida}}.
 == Estructura ==