Diferencia entre revisiones de «Beta-amiloide»
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== Tratamientos contra β-amiloide == |
== Tratamientos contra β-amiloide == |
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Revisión del 18:58 22 sep 2009
| Beta amiloide | ||||
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 Superficie y estructura secundaria del beta-amiloide | ||||
| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB | |||
| Identificadores | ||||
| Símbolos | APP (HGNC: 620) AD1 | |||
| Identificadores externos | ||||
| Locus | Cr. 21 q21.2 | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| Entrez |
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| UniProt |
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| RefSeq (ARNm) |
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El β-amiloide es un péptido de 39 a 43 aminoácidos de longitud,[1][2] que se origina a partir del corte de APP, que es una proteína transmembrana. Es el principal componente de las placas seniles en el tejido cerebral y por ende una de las moléculas moduladoras de la Enfermedad de Alzheimer. Actualmente, se cree que esta molécula es la gran responsable en la cascada de eventos que se desencadena ésta enfermedad.[3][4]
Estructura del β-amiloide
Debido a que éste péptido posee una longitud de alrededor de 40 aminoácidos, ésta estructura adopta una conformación particular. Al encontrarse formando agregaciones, los residuos amioacídicos 1 al 17 se encuentran desordenados y los residuos 18 a 40 o 42, forman un motivo β-lamina - giro - β-lámina (β-strand-turn-β-strand),[5] mediante dos hojas-β paralelas, formadas por los residuos aminoacídicos 18-26 (β1) y 31-42 (β2)[6]
El β-amiloide es un dominio perteneciente a la APP de tipo transmembrana, que posee su sitio N-terminal en la zona extracelular, a 28 aminoácidos de la región transmembrana, y su sitio C-terminal se localiza dentro de ésta última. Éstos extremos nacen por el corte realizado por la β-secretasa (origina el N-terminal) y la γ-secretasa (origina el C-terminal)
Formación de β-Amiloide
El APP, una glicoproteína transmembrana, da origen al β-amiloide que tiene su extremo N-terminal en el dominio extracelular y su extremo C-terminal en la región transmembrana.[7]
La Cascada Amiloide
es amino difusible
Tratamientos contra β-amiloide
Referencias
- ↑ Glenner & Wong. Alzheimer's disease: Initial report of the purification and characterization of a novel cerebrovascular amyloid protein. Biochem Biophys Res Commun. Vol 120(3):885-890 [1]
- ↑ Glenner & Wong. Alzheimer's disease and Down's syndrome: Sharing of a unique cerebrovascular amyloid fibril protein.Biochem Biophys Res Commun. Vol 122(3):1131-1135 [2]
- ↑ Hardy & Higgins. Alzheimer's Disease:The Amyloid Cascade hypothesis. Science, Vol.256, No.5054, 10 de abril de 1992, pp.184-185. [3]
- ↑ Hardy J. Has the amyloid cascade hypothesis for Alzheimer's disease been proved?. Curr Alzheimer Res. 2006 Feb;3(1):71-3.[4]
- ↑ Kirschner et al. X-Ray Diffraction from Intraneuronal Paired Helical Filaments and Extraneuronal Amyloid Fibers in Alzheimer Disease Indicates Cross-β Conformation. Proc Natl Acad Sci USA. 83(2):503-507 (1986)
- ↑ Lührs et al. 3D structure of Alzheimer's amyloid-β(1–42) fibrils. Proc Natl Acad Sci USA, 102(48):17342--47
- ↑ Goedert & Spillantini. A Century of Alzheimer's Disease. Science, Vol. 314:777-781 (2006)