Alcohol deshidrogenasa (azurina)

Alcohol deshidrogenasa (azurina)
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.1.9.1
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La alcohol deshidrogenasa (azurina) (EC 1.1.9.1, también llamada quinoproteína tipo II alcohol hidrogenasa, quinohemoproteína etanol deshidrogenasa, QHEDH, o ADHIIB) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:

alcohol primario + azurina_(oxidada)

\rightleftharpoons

aldehído + azurina_(reducida)

Estructura y características[editar]

El nombre sistemático de esta enzima es alcohol:azurina oxidoreductasa y se trata de una quinohemoproteína periplasmática, soluble, que contiene pirroloquinolina-quinona (PQQ), posee además un único grupo heme c. Utiliza como aceptor de electrones a la cuproproteína azurina. Se encuentra en bacterias de los géneros Comamonas y Pseudomonas; no requiere de ninguna amina como activador. Oxida a un amplio rango de alcoholes primarios y secundarios, aldehídos y sustratos aún mayores tales como esteroles, aunque no es capaz de oxidar al metanol. Al igual que otras alcohol deshidrogenasas del tipo quinoproteína, posee una estructura en forma de hélice de ocho palas, un calcio unido a la PQQ en el sitiio activo y un puente disulfuro inusual en forma de anillo en la proximidad de la PQQ.^[1]^[2]^[3]^[4]^[5]^[6]

Referencias[editar]

↑ Groen, B.W., van Kleef, M.A. and Duine, J.A. (1986). «Quinohaemoprotein alcohol dehydrogenase apoenzyme from Pseudomonas testosteroni». Biochem. J. 234 (3): 611-615. PMC 1146615. PMID 3521592.
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↑ Matsushita, K., Yamashita, T., Aoki, N., Toyama, H. and Adachi, O. (1999). «Electron transfer from quinohemoprotein alcohol dehydrogenase to blue copper protein azurin in the alcohol oxidase respiratory chain of Pseudomonas putida HK5». Biochemistry 38 (19): 6111-6118. PMID 10320337. doi:10.1021/bi990121f.
↑ Chen, Z.W., Matsushita, K., Yamashita, T., Fujii, T.A., Toyama, H., Adachi, O., Bellamy, H.D. and Mathews, F.S. (2002). «Structure at 1.9 Å resolution of a quinohemoprotein alcohol dehydrogenase from Pseudomonas putida HK5». Structure 10 (6): 837-849. PMID 12057198. doi:10.1016/s0969-2126(02)00774-8.
↑ Oubrie, A., Rozeboom, H.J., Kalk, K.H., Huizinga, E.G. and Dijkstra, B.W. (2002). «Crystal structure of quinohemoprotein alcohol dehydrogenase from Comamonas testosteroni: structural basis for substrate oxidation and electron transfer». J. Biol. Chem. 277 (5): 3727-3732. PMID 11714714. doi:10.1074/jbc.M109403200.

Enlaces externos[editar]

MeSH: Alcohol+dehydrogenase+(azurin) (en inglés)

Datos: Q2791740

[Groen-1] Groen, B.W., van Kleef, M.A. and Duine, J.A. (1986). «Quinohaemoprotein alcohol dehydrogenase apoenzyme from Pseudomonas testosteroni». Biochem. J. 234 (3): 611-615. PMC 1146615. PMID 3521592.

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[Yoyama-3] Toyama, H., Fujii, A., Matsushita, K., Shinagawa, E., Ameyama, M. and Adachi, O. (1995). «Three distinct quinoprotein alcohol dehydrogenases are expressed when Pseudomonas putida is grown on different alcohols». J. Bacteriol. 177 (9): 2442-2450. PMC 176903. PMID 7730276.

[Matushita-4] Matsushita, K., Yamashita, T., Aoki, N., Toyama, H. and Adachi, O. (1999). «Electron transfer from quinohemoprotein alcohol dehydrogenase to blue copper protein azurin in the alcohol oxidase respiratory chain of Pseudomonas putida HK5». Biochemistry 38 (19): 6111-6118. PMID 10320337. doi:10.1021/bi990121f.

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