Clatrina

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clatrina, polipéptido ligero (Lca)
Identificadores
Símbolo CLTA (HUGO: 2090);
Identificadores externos OMIM118960 GeneCardsGen CLTA
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 1211 n/a
UniProt P09496 n/a
RefSeq (mRNA) NM_007096 n/a
clatrina, polipéptido ligero (Lcb)
Identificadores
Símbolo CLTB (HUGO: 2091);
Identificadores externos OMIM118970 GeneCardsGen CLTB
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 1212 n/a
UniProt P09497 n/a
RefSeq (mRNA) NM_001834 n/a
clatrina, polipéptido pesado (Hc)
Identificadores
Símbolos CLTC (HUGO: 2092); CLTCL2
Identificadores externos OMIM118955 GeneCardsGen CLTC
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 1213 n/a
UniProt Q00610 n/a
RefSeq (mRNA) NM_004859 n/a
clatrina, polipéptido pesado tipo 1
Identificadores
Símbolos CLTCL1 (HUGO: 2093); CLTCL
Identificadores externos OMIM601273 GeneCardsGen CLTCL1
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 8218 n/a
UniProt P53675 n/a
RefSeq (mRNA) NM_001835 n/a

La clatrina es una proteína formada por tres cadenas pesadas y tres cadenas ligeras dispuesta en forma de trisquelion. Las cadenas ligeras interactúan con las cadenas pesadas en el carbono terminal. La función principal de la clatrina es recubrir las vesículas en el proceso de transporte entre membranas. La formación de vesículas recubiertas de clatrina tiene cuatro estadíos: la preparación, el ensamblaje, la liberación y el desrevestimiento.[1] La clatrina fue aislada y nombrada por primera vez por Barbara Pearse en 1975.[2]

Síntesis[editar]

La clatrina es una proteína citosólica que se sintetiza en los ribosomas libres del citosol. Una vez sintetizada la cadena con estructura primaria se ensambla y pliega adoptando su conformación definitiva gracias a chaperonas como la HSP 60. Si la conformación resulta erronea será corregida por chaperonas como la HSP70. En caso de que la proteína siga teniendo una conformación equivocada será marcada con ubiquitina y degradada en el proteosoma.

Estructura[editar]

La clatrina está formada por tres cadenas pesadas y tres cadenas ligeras que forman el trisquelion. Los trisqueliones unidos a la membrana conforman una caja poliédrica que provoca la invaginación de la membrana. Esta caja está regulada por las cadenas de clatrina: las pesadas le dan la base estructural mientras que las ligeras regulan su formación y su rotura.[3]

En las cajas poliédricas, cada vértice está en el centro de un trisquelion y sus extremos están formados por las patas superpuestas de cuatro trisqueliones. Estos poliedros tienen doce caras pentagonales y una cantidad variable de caras hexagonales. La clatrina se encuentra alrededor de las vesículas que transportan proteínas TM, ligadas a la glicosilfosfatidilinositol(GPI) y secretadas desde el Golgi hasta la membrana plasmática.[4]

Relación entre la clatrina y el transporte entre membranas[editar]

El proceso comienza por el reconocimiento de los receptores de cargamento (en la membrana del Golgi) por parte de la adaptina, una proteína que se encarga también de unir los trisqueliones en forma de red. Los trisqueliones unidos a la membrana provocan la invaginación de esta membrana dando lugar a vesículas. Cuando se produce la gemación de una vesícula, esta se desprende de su unión a la membrana con la ayuda de una proteína llamada dinamina, un tipo de ATPasa. Una vez la vesícula se ha desprendido de la superficie de Golgi, ésta queda libre de clatrina por la acción de un tipo de ATP-asa (Hsc70-ATP). La vesícula que ya no está revestida por la clatrina se acopla a los endosomas tardíos, los precursores inmediatos de los lisosomas, fusionándose las membranas de ambos.[5]

Relación entre la clatrina y la endocitosis[editar]

La endocitosis es un mecanismo de la célula que permite introducir material extracelular dentro de la célula. Mediante este proceso, las vesículas recubiertas de clatrina actúan para incorporar diferentes moléculas como por ejemplo el LDL (transporte de colesterol). Estas moléculas son reconocidas por proteínas específicas situadas en el bache de clatrina. A partir de la invaginación de una porción de la membrana plasmática son transportadas hasta las destinaciones intracelulares.[6]

Referencias[editar]

  1. VOET D., VOET J.; Bioquímica; editorial Médica Panamericana; 3ª edición; 2006; pp. 444-445
  2. Pearse BM (April 1976). «Clathrin: a unique protein associated with intracellular transfer of membrane by coated vesicles». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 73 (4):  pp. 1255–9. doi:10.1073/pnas.73.4.1255. PMID 1063406. 
  3. MÜLLER-ESTERL, Werner; Bioquímica; editorial Reverté; 4a edición; 2008; Barcelona; p. 260-261
  4. VOET D., VOET J.; Bioquímica; editorial médica panamericana; 3a edición; 2006; p. 438
  5. MÜLLER-ESTERL, Werner; Bioquímica; editorial Reverté; 4a edición; 2008; Barcelona; p. 261
  6. COX Nelson; Principles of Biochemistry; editorial Freeman; 4a edición; 2006; p. 1074

Bibliografía[editar]

MÜLLER-ESTERL, Werner; Bioquímica; editorial Reverté; 4a edición; 2008; Barcelona; p. 260-261, 408, 567

VOET D., VOET J.; Bioquímica; editorial médica panamericana; 3a edición; 2006; p. 438-445

COX Nelson; Principles of Biochemistry; editorial Freeman; 4a edición; 2006; p. 1074-1076

BERG M., TYMOCZCO J., STRYER L.; Biochemistry; editiorial Freeman; 5ª edición; 2002; New York; p. 72

Enlaces externos[editar]