Actinoporinas

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Las actinoporinas constituyen una familia multigénica de proteínas tóxicas[1]​ producidas por diversas especies de anémonas, como por ejemplo Actinia equina, Actinia fragacea y Stichodatyla helianthus .[2]​ Estas proteínas son toxinas que actúan haciendo poros en la membrana plasmática de las células.[3]​ Para poder ejercer su acción, estas proteínas permanecen solubles y oligomerizan en presencia de bicapas lipídicas.

Estructura[editar]

Monómero de Sticholysina II, una de las actinoporinas producidas por la anémona Stichodactyla helianthus.

Son proteínas monoméricas de bajo peso molecular 20kDa, que corresponde aproximadamente a 175 aminoácidos) Su estructura tridimensional hidrosoluble consiste en una proteína globular monmérica constituida por un sandwich beta flanqueado por dos hélices alfa,[4]​[5]​[6]​[7]​[8]​ una de las cuales, que se encuentra en el amino-terminal de la proteína, es la encargada de penetrar la membrana .
También se caracterizan, en general, por carecer de residuos de cisteína y tener un punto isoeléctrico básico, salvo raras excepciones, como la actinoporina de Sagartia rosea, cuyo punto isoeléctrico es ácido.[9]​

Mecanismo de acción[editar]

Su mecanismo de acción es posiblemente el aspecto que causa más controversia entre aquellos que se dedican a este campo. Sin embargo, si se puede decir que en primer lugar las actinoporinas se unen a la membrana mediante el reconocimiento específico de moléculas de esfingomielina. A continuación, y es aquí donde reside la controversia, insertan la hélice alfa amino-terminal en la bicapa y posteriormente oligomerizan, formando poros cuyo número exacto de subunidades aún está por concretar.
Los poros producidos por las actinoporinas son catión-selectivos, de manera que únicamente dejan pasar a través de sí iones como el sodio (Na+) o el potasio (K+). Esto provoca un choque osmótico en la célula sobre la que estén actuando, produciéndole la muerte.

Referencias[editar]

  1. ↑ Rivera-de-Torre, Esperanza; Martínez-del-Pozo, Álvaro; Garb, Jessica E. (2018-08). «Stichodactyla helianthus ' de novo transcriptome assembly: Discovery of a new actinoporin isoform». Toxicon 150: 105-114. ISSN 0041-0101. doi:10.1016/j.toxicon.2018.05.014. Consultado el 28 de mayo de 2018. 
  2. ↑ García-Ortega, L., Alegre-Cebollada, J., García-Linares, S., Bruix, M., Martínez-del-Pozo, Á., & Gavilanes, J. G. (2011). The behavior of sea anemone actinoporins at the water–membrane interface. Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Biomembranes, 1808(9), 2275-2288.
  3. ↑ García-Linares, Sara; Rivera-de-Torre, Esperanza; Morante, Koldo; Tsumoto, Kouhei; Caaveiro, Jose M. M.; Gavilanes, José G.; Slotte, J. Peter; Martínez-del-Pozo, Álvaro (22 de noviembre de 2016). «Differential Effect of Membrane Composition on the Pore-Forming Ability of Four Different Sea Anemone Actinoporins». Biochemistry (en inglés) 55 (48): 6630-6641. ISSN 0006-2960. doi:10.1021/acs.biochem.6b01007. Consultado el 28 de mayo de 2018. 
  4. ↑ Athanasiadis, Alekos; Anderluh, Gregor; Maček, Peter; Turk, Dušan (2001-04). «Crystal Structure of the Soluble Form of Equinatoxin II, a Pore-Forming Toxin from the Sea Anemone Actinia equina». Structure 9 (4): 341-346. ISSN 0969-2126. doi:10.1016/s0969-2126(01)00592-5. Consultado el 28 de mayo de 2018. 
  5. ↑ Hinds, Mark G; Zhang, Wei; Anderluh, Gregor; Hansen, Poul Erik; Norton, Raymond S (2002-02). «Solution structure of the eukaryotic pore-forming cytolysin equinatoxin II: implications for pore formation». Journal of Molecular Biology 315 (5): 1219-1229. ISSN 0022-2836. doi:10.1006/jmbi.2001.5321. Consultado el 28 de mayo de 2018. 
  6. ↑ García-Linares, Sara; Castrillo, Inés; Bruix, Marta; Menéndez, Margarita; Alegre-Cebollada, Jorge; Martínez-del-Pozo, Álvaro; Gavilanes, José G. (2013-04). «Three-dimensional structure of the actinoporin sticholysin I. Influence of long-distance effects on protein function». Archives of Biochemistry and Biophysics 532 (1): 39-45. ISSN 0003-9861. doi:10.1016/j.abb.2013.01.005. Consultado el 28 de mayo de 2018. 
  7. ↑ Mancheño, José M; Martı́n-Benito, Jaime; Martı́nez-Ripoll, Martı́n; Gavilanes, José G; Hermoso, Juan A (2003-11). «Crystal and Electron Microscopy Structures of Sticholysin II Actinoporin Reveal Insights into the Mechanism of Membrane Pore Formation». Structure 11 (11): 1319-1328. ISSN 0969-2126. doi:10.1016/j.str.2003.09.019. Consultado el 28 de mayo de 2018. 
  8. ↑ Tanaka, Koji; Caaveiro, Jose M.M.; Morante, Koldo; González-Mañas, Juan Manuel; Tsumoto, Kouhei (26 de febrero de 2015). «Structural basis for self-assembly of a cytolytic pore lined by protein and lipid». Nature Communications (en inglés) 6 (1). ISSN 2041-1723. PMC 4351601. PMID 25716479. doi:10.1038/ncomms7337. Consultado el 28 de mayo de 2018. 
  9. ↑ Rojko, N., Dalla Serra, M., Maček, P., & Anderluh, G. (2016). Pore formation by actinoporins, cytolysins from sea anemones. Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Biomembranes, 1858(3), 446-456.
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