Diferencia entre revisiones de «Calnexina»
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Rol de la clanexina en la formación del MHC clase I https://link.springer.com/chapter/10.1007/978-1-4419-9258-1_9 |
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El plegamiento ocurre gracias a la intervención de [[Proteína chaperona| chaperonas]] y otras enzimas, que reconocen las proteínas desplegadas o mal plegadas y las pliegan para que logren una conformación estable funcionalmente activa, es aquí donde actúa esta proteína. No obstante, este proceso es el punto donde más errores se producen en todo el proceso de síntesis de proteínas. Por ello, el RE posee un sistema de control de calidad del plegamiento, que consiste en exportar únicamente aquellas proteínas plegadas correctamente y dirigir a la degradación las que no lo están, evitando así la acumulación de proteínas aberrantes que puede conducir a la [[apoptosis]]. |
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== Calnexina y MHC clase I == |
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El ensamblaje de la cadena pesada (HC) del Complejo Mayor de Histocompatibilidad (MHC) de clase I con la β2-microglobulina (β2m) y la posterior adquisición de péptidos óptimos es necesaria para la presentación del antígeno de clase 1 a las células T citotóxicas (CTL). La calnexina y la calreticulina son dos importantes chaperonas que participan en el ensamblaje de la clase I. Hallazgos recientes sugieren que la calnexina es importante en las primeras etapas del ensamblaje de la clase I, donde recluta Erp57 para facilitar la formación de enlaces disulfuro en las HC de clase I y protege a estas de la degradación antes de su ensamblaje con β2m. Además, el ensamblaje de los HC de clase I con β2m se reduce en ausencia de calnexina, lo que sugiere una participación directa de la calnexina en el ensamblaje de los HC con β2m. La calreticulina, por otro lado, está implicada en las últimas etapas del ensamblaje de la clase I. <ref>{{Cita web|url=https://link.springer.com/chapter/10.1007/978-1-4419-9258-1_9|título=The Role of Calnexin and Calreticulin in MHC Class I Assembly}}</ref> |
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== Véase también == |
== Véase también == |
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Revisión del 15:47 30 oct 2021
TRABAJO UNIVERSITARIO. POR FAVOR NO EDITAR!
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| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB | |||
| Identificadores | ||||
| Nomenclatura |
Otros nombres CANX
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| Identificadores externos | ||||
| Locus | Cr. 5 q35.3 | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| Entrez |
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| RefSeq (ARNm) |
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| RefSeq (proteína) NCBI |
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| Ubicación (UCSC) |
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| PubMed (Búsqueda) |
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La calnexina es una proteína integral del grupo de las chaperonas. Se encuentra presente en la membrana del retículo endoplasmático, y está relacionada con la secreción. Su papel es unirse a proteínas traducidas normalmente n-glucosiladas para plegarlas.
El extremo N-terminal se une a las glucoproteínas mal plegadas o en proceso para poder llevarlo a cabo.
Cooperan con la calreticulina pero ambas son necesarias, no tienen el mismo papel y son vitales para la célula fuera de cultivo. Ambas tienen poca especifidad pero una de sus diferencias es que la calnexina se une a los sustratos más proximales debido a su localización.
Para poder llevar a cabo su función reconoce un residuo de glucosa terminal no reductor, que se encuentra en un oligosacárido precursor (Glc1Man9GlcNAc2) como primer paso para reconocer proteïnas mal plegadas.[1] Contiene dominios de unión para los cofactores ATP y Ca2+ y es capaz de reclutar enzimas que catalizan la formación de enlaces disulfuro y la isomerización para ayudar en el plegado de proteínas.
La unión entre calnexina y proteínas retiene a estas en el RE hasta que han madurado por completo y entonces el oligosacárido intermediario en el enlace es cortado por la glucosidasa II o, en el caso de proteínas terminalmente mal plegadas, hasta que sean señaladas para ir a degradarse a los proteasomas situados en el compartimento citoplasmático.[2]
Antecedentes
Las Calnexina interactúa, estabilizando o ayudando a una proteína no nativa a adquirir su conformación nativa, pero no está presente en la estructura su funcional final». Fue identificada por su mayor abundancia después de su exposición al choque térmico, por lo que son conocidas como proteína de choque térmico (HSP, por sus siglas en inglés Heat Shock Proteins).
El retículo endoplasmático (RE) es un orgánulo de la célula que regula la síntesis, plegamiento, maduración, estabilización, tráfico y degradación de aproximadamente un tercio de las proteínas totales de la célula. El destino de estas proteínas es ser secretadas por la célula, así como residir en la membrana plasmática, el aparato de Golgi, los lisosomas y el propio RE.
Estas proteínas sufren modificaciones postraduccionales, plegamiento y maduración hasta alcanzar su estado funcional terciario o cuaternario.
El plegamiento ocurre gracias a la intervención de chaperonas y otras enzimas, que reconocen las proteínas desplegadas o mal plegadas y las pliegan para que logren una conformación estable funcionalmente activa, es aquí donde actúa esta proteína. No obstante, este proceso es el punto donde más errores se producen en todo el proceso de síntesis de proteínas. Por ello, el RE posee un sistema de control de calidad del plegamiento, que consiste en exportar únicamente aquellas proteínas plegadas correctamente y dirigir a la degradación las que no lo están, evitando así la acumulación de proteínas aberrantes que puede conducir a la apoptosis.
Calnexina y MHC clase I
El ensamblaje de la cadena pesada (HC) del Complejo Mayor de Histocompatibilidad (MHC) de clase I con la β2-microglobulina (β2m) y la posterior adquisición de péptidos óptimos es necesaria para la presentación del antígeno de clase 1 a las células T citotóxicas (CTL). La calnexina y la calreticulina son dos importantes chaperonas que participan en el ensamblaje de la clase I. Hallazgos recientes sugieren que la calnexina es importante en las primeras etapas del ensamblaje de la clase I, donde recluta Erp57 para facilitar la formación de enlaces disulfuro en las HC de clase I y protege a estas de la degradación antes de su ensamblaje con β2m. Además, el ensamblaje de los HC de clase I con β2m se reduce en ausencia de calnexina, lo que sugiere una participación directa de la calnexina en el ensamblaje de los HC con β2m. La calreticulina, por otro lado, está implicada en las últimas etapas del ensamblaje de la clase I. [3]
Véase también
Referencias
«Calnexin - an overview». Sciencedirect.com (en inglés).Novus Biologicals (ed.). «Calnexin - an ER chaperone that folds the cell's glycoproteins» (en inglés).
