Ir al contenido

Diferencia entre revisiones de «Dominio proteico»

De Wikipedia, la enciclopedia libre
Explorar historial interactivamente
← Ir a diferencia anteriorIr a siguiente diferencia →
Contenido eliminado Contenido añadido
VisualWikitexto
mSin resumen de edición
m amplio y ref
Línea 3: Línea 3:


Un dominio de proteína se autoestabiliza y se pliega independientemente del resto. Cada dominio forma una estructura [[tridimensional]] plegada compacta . Muchas proteínas constan de varios dominios. Un dominio puede aparecer en una variedad de proteínas diferentes. La evolución molecular usa dominios como bloques de construcción y estos pueden recombinarse en diferentes arreglos para crear proteínas con diferentes funciones. En general, los dominios varían en longitud desde aproximadamente 50 [[Aminoácido|aminoácidos]] hasta 250 aminoácidos.<ref>{{Cita publicación|url=https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1359027898000042|título=Favorable domain size in proteins|fecha=1998-02-01|publicación=Folding and Design|volumen=3|número=1|páginas=11–17|fechaacceso=2021-04-18|idioma=en|issn=1359-0278|doi=10.1016/S1359-0278(98)00004-2}}</ref>
Un dominio de proteína se autoestabiliza y se pliega independientemente del resto. Cada dominio forma una estructura [[tridimensional]] plegada compacta . Muchas proteínas constan de varios dominios. Un dominio puede aparecer en una variedad de proteínas diferentes. La evolución molecular usa dominios como bloques de construcción y estos pueden recombinarse en diferentes arreglos para crear proteínas con diferentes funciones. En general, los dominios varían en longitud desde aproximadamente 50 [[Aminoácido|aminoácidos]] hasta 250 aminoácidos.<ref>{{Cita publicación|url=https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1359027898000042|título=Favorable domain size in proteins|fecha=1998-02-01|publicación=Folding and Design|volumen=3|número=1|páginas=11–17|fechaacceso=2021-04-18|idioma=en|issn=1359-0278|doi=10.1016/S1359-0278(98)00004-2}}</ref>

<!--
==Antecedentes==
==Antecedentes==
El concepto de dominio fue propuesto por primera vez en 1973 por Wetlaufer después de estudios [[cristalográfico|cristalográficos]] de [[rayos X]] de [[lisozima]] de gallina y [[papaína]] [3] y de estudios limitados de [[proteólisis]] de [[inmunoglobulinas]] . [4] [5] Wetlaufer definió dominios como unidades estables de estructura proteica que podían plegarse de forma autónoma. En el pasado, los dominios se describían como unidades de:
El concepto de dominio fue propuesto por primera vez en 1973 por Wetlaufer después de estudios [[cristalográfico|cristalográficos]] de [[rayos X]] de [[lisozima]] de gallina <ref>{{Cita web|url=https://www.scientificamerican.com/article/the-three-dimensional-structure-of-1966-11/|título=The Three-Dimensional Structure of an Enzyme Molecule|fechaacceso=2021-04-26|sitioweb=Scientific American|idioma=en}}</ref> y [[papaína]] [<ref>{{Cita publicación|url=http://adsabs.harvard.edu/abs/1968Natur.218..929D|título=Structure of Papain|apellidos=Drenth|nombre=J.|apellidos2=Jansonius|nombre2=J. N.|fecha=1968-06-01|publicación=Nature|volumen=218|páginas=929–932|fechaacceso=2021-04-26|issn=0028-0836|doi=10.1038/218929a0|apellidos3=Koekoek|nombre3=R.|apellidos4=Swen|nombre4=H. M.|apellidos5=Wolthers|nombre5=B. G.}}</ref> y de estudios limitados de [[proteólisis]] de [[inmunoglobulinas]] . <ref>{{Cita publicación|url=https://science.sciencemag.org/content/180/4087/713|título=Structural Studies of Immunoglobulins|apellidos=Porter|nombre=R. R.|fecha=1973-05-18|publicación=Science|volumen=180|número=4087|páginas=713–716|fechaacceso=2021-04-26|idioma=en|issn=0036-8075|doi=10.1126/science.180.4087.713|pmid=4122075}}</ref> Wetlaufer definió dominios como unidades estables de estructura proteica que podían plegarse de forma autónoma. En el pasado, los dominios se describían como unidades de:


*estructura compacta <ref>{{Cita publicación|url=https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0065323308605203|título=The Anatomy and Taxonomy of Protein Structure|fecha=1981-01-01|publicación=Advances in Protein Chemistry|volumen=34|páginas=167–339|fechaacceso=2021-04-26|idioma=en|issn=0065-3233|doi=10.1016/S0065-3233(08)60520-3}}</ref>
*estructura compacta [6]
*función y evolución <ref>{{Cita publicación|url=https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1016/0014-5793%2891%2980937-X|título=Shuffled domains in extracellular proteins|apellidos=Bork|nombre=Peer|fecha=1991|publicación=FEBS Letters|volumen=286|número=1-2|páginas=47–54|fechaacceso=2021-04-26|idioma=en|issn=1873-3468|doi=10.1016/0014-5793(91)80937-X}}</ref>
*función y evolución [7]
*plegable. <ref>{{Cita libro|título=Sicherheitskonzepte im WWW|url=http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-80474-8_4|editorial=Springer Berlin Heidelberg|fecha=1998|fechaacceso=2021-04-26|isbn=978-3-540-63391-4|páginas=63–70|nombre=Stefan|apellidos=Nusser}}</ref>
*plegable. [8]


Cada definición es válida y a menudo se superpondrá, es decir, es probable que un dominio estructural compacto que se encuentra entre diversas proteínas se pliegue de forma independiente dentro de su entorno estructural. La naturaleza a menudo reúne varios dominios para formar proteínas multidominio y multifuncionales con un gran número de posibilidades. [9] En una proteína multidominio, cada dominio puede cumplir su propia función de forma independiente o de manera concertada con sus vecinos. Los dominios pueden servir como módulos para construir grandes conjuntos, como partículas de [[virus]] o fibras musculares, o pueden proporcionar sitios catalíticos o de unión específicos como se encuentran en enzimas o proteínas reguladoras.-->
Cada definición es válida y a menudo se superpondrá, es decir, es probable que un dominio estructural compacto que se encuentra entre diversas proteínas se pliegue de forma independiente dentro de su entorno estructural. La naturaleza a menudo reúne varios dominios para formar proteínas multidominio y multifuncionales con un gran número de posibilidades. <ref>{{Cita publicación|url=https://www.nature.com/articles/357543a0|título=One thousand families for the molecular biologist|apellidos=Chothia|nombre=Cyrus|fecha=1992-06-XX|publicación=Nature|volumen=357|número=6379|páginas=543–544|fechaacceso=2021-04-26|idioma=en|issn=1476-4687|doi=10.1038/357543a0}}</ref> En una proteína multidominio, cada dominio puede cumplir su propia función de forma independiente o de manera concertada con sus vecinos. Los dominios pueden servir como módulos para construir grandes conjuntos, como partículas de [[virus]] o fibras musculares, o pueden proporcionar sitios catalíticos o de unión específicos como se encuentran en enzimas o proteínas reguladoras.


Un dominio proteico puede ser funcional o estructural.
Un dominio proteico puede ser funcional o estructural.

Revisión del 05:21 26 abr 2021

Proteína con tres dominios (PDB 1pkn ).

Un dominio proteico es la zona de la proteína donde se halla mayor densidad, es decir, donde hay más plegamientos. Una cadena polipeptídica puede tener uno o más dominios. Si una proteína está formada por más de una cadena polipeptídica, los dominios de cada cadena de polipéptidos son sus dominios. Inclusive una proteína formada por más de una cadena polipeptídica puede tener un solo dominio, compartido por las cadenas de polipéptidos.

Un dominio de proteína se autoestabiliza y se pliega independientemente del resto. Cada dominio forma una estructura tridimensional plegada compacta . Muchas proteínas constan de varios dominios. Un dominio puede aparecer en una variedad de proteínas diferentes. La evolución molecular usa dominios como bloques de construcción y estos pueden recombinarse en diferentes arreglos para crear proteínas con diferentes funciones. En general, los dominios varían en longitud desde aproximadamente 50 aminoácidos hasta 250 aminoácidos.[1]​

Antecedentes

El concepto de dominio fue propuesto por primera vez en 1973 por Wetlaufer después de estudios cristalográficos de rayos X de lisozima de gallina [2]​ y papaína [[3]​ y de estudios limitados de proteólisis de inmunoglobulinas . [4]​ Wetlaufer definió dominios como unidades estables de estructura proteica que podían plegarse de forma autónoma. En el pasado, los dominios se describían como unidades de:

  • estructura compacta [5]​
  • función y evolución [6]​
  • plegable. [7]​

Cada definición es válida y a menudo se superpondrá, es decir, es probable que un dominio estructural compacto que se encuentra entre diversas proteínas se pliegue de forma independiente dentro de su entorno estructural. La naturaleza a menudo reúne varios dominios para formar proteínas multidominio y multifuncionales con un gran número de posibilidades. [8]​ En una proteína multidominio, cada dominio puede cumplir su propia función de forma independiente o de manera concertada con sus vecinos. Los dominios pueden servir como módulos para construir grandes conjuntos, como partículas de virus o fibras musculares, o pueden proporcionar sitios catalíticos o de unión específicos como se encuentran en enzimas o proteínas reguladoras.

Un dominio proteico puede ser funcional o estructural.

Dominio funcional

El dominio funcional es una unidad modular de la proteína que lleva a cabo una función bioquímica determinada.

Dominio estructural

El dominio estructural se refiere a un componente estable de la estructura.[9]​

Métodos

El método de Wodak y Janin[10]​ se fundamenta en las zonas de interfaz calcula entre dos segmentos de la cadena con varias incidencias en posiciones diferentes de residuos. Las áreas de interfaz se calculan mediante la comparación de las superficies de los segmentos troceados con la de la estructura nativa. Dominio de los límites potenciales pueden ser identificados en un sitio donde la zona de interfase se encontraba en un mínimo. Otros métodos han utilizado medidas de accesibilidad disolvente para calcular la compacidad.

Referencias

  1. ↑ «Favorable domain size in proteins». Folding and Design (en inglés) 3 (1): 11-17. 1 de febrero de 1998. ISSN 1359-0278. doi:10.1016/S1359-0278(98)00004-2. Consultado el 18 de abril de 2021. 
  2. ↑ «The Three-Dimensional Structure of an Enzyme Molecule». Scientific American (en inglés). Consultado el 26 de abril de 2021. 
  3. ↑ Drenth, J.; Jansonius, J. N.; Koekoek, R.; Swen, H. M.; Wolthers, B. G. (1 de junio de 1968). «Structure of Papain». Nature 218: 929-932. ISSN 0028-0836. doi:10.1038/218929a0. Consultado el 26 de abril de 2021. 
  4. ↑ Porter, R. R. (18 de mayo de 1973). «Structural Studies of Immunoglobulins». Science (en inglés) 180 (4087): 713-716. ISSN 0036-8075. PMID 4122075. doi:10.1126/science.180.4087.713. Consultado el 26 de abril de 2021. 
  5. ↑ «The Anatomy and Taxonomy of Protein Structure». Advances in Protein Chemistry (en inglés) 34: 167-339. 1 de enero de 1981. ISSN 0065-3233. doi:10.1016/S0065-3233(08)60520-3. Consultado el 26 de abril de 2021. 
  6. ↑ Bork, Peer (1991). «Shuffled domains in extracellular proteins». FEBS Letters (en inglés) 286 (1-2): 47-54. ISSN 1873-3468. doi:10.1016/0014-5793(91)80937-X. Consultado el 26 de abril de 2021. 
  7. ↑ Nusser, Stefan (1998). Sicherheitskonzepte im WWW. Springer Berlin Heidelberg. pp. 63-70. ISBN 978-3-540-63391-4. Consultado el 26 de abril de 2021. 
  8. ↑ Chothia, Cyrus (1992-06-XX). «One thousand families for the molecular biologist». Nature (en inglés) 357 (6379): 543-544. ISSN 1476-4687. doi:10.1038/357543a0. Consultado el 26 de abril de 2021. 
  9. ↑ Nelson, Peter (2006). Bioquímica ilustrada. Ed. Elsevier España. ISBN 84-458-1604-7. 
  10. ↑ Wodak, S. J.; Janin, J. (1981). Location of structural domains in protein. Biochemistry. pp. 6544-6552. ISBN 84-458-1604-7. 

Enlaces externos

Obtenido de «https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Dominio_proteico&oldid=135064886»