Estructura secundaria de las proteínas

Se refiere a la disposición en el espacio de los aminoácidos contiguos de la misma cadena. Se establece por enlaces de hidrógeno entre los átomos del enlace peptídico.

Hélice alfa.

Hélice colágeno. Este tipo de estructura secundaria solamente la presenta el colágeno, que está formado por unas unidades denominadas tropocolágeno, y son estas las que presentan la hélice colágena. Este tipo de estructura está constituida por tres cadenas polipeptídicas que se arrollan de forma levógira. Esta hélice es lo que constituye la hélice de colágeno. No están tan arrolladas como las hélices alfa. Una característica de estas estructuras es la composición en cuanto a aminoácidos, que sigue el mismo patrón Gly-X-Y-Gly-X-Y etc. y es para todas las cadenas. X e Y son cualquier aminoácido, aunque existen preferencias por la prolina, hidroxiprolina y menos por la lisina. La glicina es el aminoácido mas pequeño y el único capaz de colocarse dentro de la hélice, los demás siempre hacia afuera. La hélice la favorecen los mas pequeños. La estabilidad se mantiene por los enlaces de hidrógeno entre el grupo amino de los enlaces peptídicos en los que participa la glicina y el carbonilo de cualquier enlace peptídico. Los enlaces se establecen tanto en cada hebra como entre hebras, por lo tanto son enlaces intermoleculares intercatenarios. También contribuyen a la estabilidad los enlaces de Van Der Wals, estas interacciones son de tipo físico (por atracción entre aminoácidos). También se pueden formar enlaces covalentes entre restos de aminoácidos (lys). Estos suelen ser entre cadenas, se forma de manera espontánea y se puede destruir con el calor.

Beta laminar o de láminas plegadas. Esta estructura se forma cuando la estructura secundaria se extiende al máximo en el espacio. Las cadenas polipeptídicas interaccionan entre sí por medio de enlaces de hidrógeno entre el oxígeno del carbonilo y el hidrógeno del amino cuando están enfrentados. Hay dos tipos :

De cadenas paralelas.

De cadenas antiparalelas.

Se presenta en las proteínas fibrosas y en las globulares. La estabilidad viene dada por enlaces de hidrógeno entre cadenas en las proteínas fibrosas y entre la misma cadena en globulares. Fibrosas la tienen la beta-queratina, fibroina. Globulares, la alcohol deshidrogenasa.