Alquilmercurio liasa

Alquilmercurio liasa
	; Estructura de la forma de la proteína MerB de E. coli con una molécula de mercurio fijada.PDB 3f0p
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	4.99.1.2
Número CAS	72560-99-7
Actividad enzimática	AmiGO / EGO
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La alquilmercurio liasa (EC 4.99.1.2) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:

alquilmercurio + H+

\rightleftharpoons

alcano + Hg+
2

Por lo tanto esta enzima utiliza como sustrato a un compuesto alquilmercúrico y iones hidrógeno, mientras que sus productos son un alcano y un ion de mercurio.

Clasificación[editar]

Esta enzima pertenece a la familia de las liasas, y más concretamente a la clase de liasas que engloba a todas aquellas liasas que no calzan en ninguna otra clase.

Nomenclatura[editar]

El nombre sistemático para esta actividad enzimática es alquilmercurio mercúrico liasa (formadora de alcano). Otros posibles nombres con los cuales se la conoce son: organomercurio liasa, liasa organomercurial, liasa alquilmercurio mercúrica.

Papel biológico[editar]

Esta enzima participa en mecanismos de detoxificación convirtiendo a los compuestos orgánicos de mercurio en compuestos menos tóxicos.

Referencias[editar]

↑ Lafrance-Vanasse, J.; Lefebvre, M.; Di Lello, P.; Sygusch, J.; Omichinski, J. G. (2008). «Crystal Structures of the Organomercurial Lyase MerB in Its Free and Mercury-bound Forms: INSIGHTS INTO THE MECHANISM OF METHYLMERCURY DEGRADATION». Journal of Biological Chemistry 284 (2): 938-944. PMID 19004822. doi:10.1074/jbc.M807143200.

Tezuka T, Tonomura K (Tokyo). «Purification and properties of an enzyme catalyzing the splitting of carbon-mercury linkages from mercury-resistant Pseudomonas K-62 strain. I. Splitting enzyme 1». J. Biochem. (1): 79-87. PMID 9382.

Datos: Q24740987

[Lafrance2008-1] Lafrance-Vanasse, J.; Lefebvre, M.; Di Lello, P.; Sygusch, J.; Omichinski, J. G. (2008). «Crystal Structures of the Organomercurial Lyase MerB in Its Free and Mercury-bound Forms: INSIGHTS INTO THE MECHANISM OF METHYLMERCURY DEGRADATION». Journal of Biological Chemistry 284 (2): 938-944. PMID 19004822. doi:10.1074/jbc.M807143200.

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