Diacilglicerol cinasa tipo 4

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Diacilglicerol cinasa zeta[1]
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Símbolo DGKZ (HGNC: 2857)
Identificadores
externos
Número EC 2.7.1.107
Locus Cr. 11 p11.2
Estructura/Función proteica
Tamaño 1117 (aminoácidos)
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
8525
UniProt
Q13574 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_003646 n/a
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]
Diacilglicerol cinasa iota[2]
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Símbolo DGKI (HGNC: 2855)
Identificadores
externos
Número EC 2.7.1.107
Locus Cr. 7 q32.3-q33
Estructura/Función proteica
Tamaño 1065 (aminoácidos)
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
9162
UniProt
O75912 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_004717 n/a
PubMed (Búsqueda)
[3]


PMC (Búsqueda)
[4]

Las diacilglicerol cinasas tipo 4 (EC 2.7.1.107) son enzimas que catalizan la conversión de diacilglicerol (DAG) a ácido fosfatídico (PA) utilizando ATP como fuente de fosfato.[3]

1,2-diacilglicerol + ATP 1,2-diacilglicerol-3-fosfato + ADP

Los genes de las diacilglicerol cinasas tipo 4 presentes en el ser humano son: HGNC DGKZ y HGNC DGKI . Este tipo de diacilglicerol cinasas se caracteriza por la presencia de un dominio homólogo a MARCKS, repeticiones de anquirina y una secuencia señalizadora de localización nuclear.[4]

DGKZ[editar]

La diacilglicerol cinasa zeta (DGKZ) muestra una fuerte preferencia por los 1,2-diacilgliceroles sobre los 1,3-diacilgliceroles, pero muestra deficiencia en especificidad entre los diacilgliceroles de cadena larga. La isoforma 2 regula la actividad de la RASGRP1 formando un complejo de señalización con RASGRP1 y HRAS; la isoforma 1 no lo hace. Interacciona con el dominio PDZ de SNTG1 y SNX27. Se encuentra en altos niveles en el cerebro, en niveles sustanciales en el músculo esquelético, corazón y páncreas. La isoforma 1 se expresa preferentemente en el músculo. La fosforilación del dominio homólogo a MARCKS de la DGKZ por la proteína cinasa C reduce la acumulación nuclear de DGKZ.[5]

Referencias[editar]

  1. «DGKD». Archivado desde el original el 15 de octubre de 2012. Consultado el 7 de diciembre de 2011. 
  2. «DGKI». Consultado el 7 de diciembre de 2011. 
  3. «ENZYME entry: EC 2.7.1.107». Consultado el 7 de diciembre de 2011. 
  4. Van Blitterswijk, WJ, and Houssa, B (2000). «Properties and functions of diacylglycerol kinases.». Cellular Signaling 1 (9-10): 595-605. PMID 11080611. 
  5. «Diacylglycerol kinase zeta». Consultado el 7 de diciembre de 2011.