Aristoloqueno sintasa

Aristoloqueno sintasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	4.2.3.9
Actividad enzimática	AmiGO / EGO
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La aristoloqueno sintasa (EC 4.2.3.9) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:

2-trans,6-trans-farnesil difosfato

\rightleftharpoons

aristoloqueno + difosfato

Por lo tanto, esta enzima posee un único sustrato, el 2-trans,6-trans-farnesil difosfato, y dos productos, aristoloqueno y difosfato.

Clasificación[editar]

Esta enzima pertenece a la familia de las liasas, más específicamente a aquellas liasas carbono-oxígeno que actúan sobre fosfatos.

Nomenclatura[editar]

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es 2-trans,6-trans-farnesil-difosfato difosfato-liasa (cicladora, formadora de aristoloqueno). Otros nombres de uso común pueden ser sesquiterpeno ciclasa, trans,trans-farnesil difosfato aristoloqueno-liasa, trans,trans-farnesil-difosfato difosfato-liasa (cicladora,, y formadora de aristoloqueno).

Papel biológico[editar]

Esta enzima participa en la biosíntesis de terpenoides. Esta enzima podría utilizar un modelo de regulación alostérica de tipo morfeína para el control de su función.^[1]

Estudios estructurales[editar]

Hasta el año 2007, se habían resuelto dos estructuras para esta clase de enzimas, las cuales poeseen los códigos de acceso a PDB siguientes: 2E4O y 2OA6. Estas dos estructuras son notables por el alto contenido de hélices que poseen.

Referencias[editar]

↑ T. Selwood and E. K. Jaffe. (2011). «Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function.». Arch. Biochem. Biophys. 519 (2): 131-43. PMC 3298769. PMID 22182754. doi:10.1016/j.abb.2011.11.020.

Cane DE, Prabhakaran PC, Oliver JS and McIlwaine DB (1990). «Aristolochene biosynthesis. Stereochemistry of the deprotonation steps in the enzymatic cyclization of farnesyl pyrophosphate». J. Am. Chem. Soc. 112 (8): 3209-3210. doi:10.1021/ja00164a051.
Noguchi H and Rawlings BJ (1989). «Aristolochene biosynthesis and enzymatic cyclization of farnesyl pyrophosphate». J. Am. Chem. Soc. 111 (24): 8914-8916. doi:10.1021/ja00206a022.
Hohn TM, Plattner RD (1989). «Purification and characterization of the sesquiterpene cyclase aristolochene synthase from Penicillium roqueforti». Arch. Biochem. Biophys. 272 (1): 137-43. PMID 2544140. doi:10.1016/0003-9861(89)90204-X.
Proctor RH, Hohn TM (1993). «Aristolochene synthase. Isolation, characterization, and bacterial expression of a sesquiterpenoid biosynthetic gene (Ari1) from Penicillium roqueforti». J. Biol. Chem. 268 (6): 4543-8. PMID 8440737.
Calvert MJ, Ashton PR, Allemann RK (2002). «Germacrene A is a product of the aristolochene synthase-mediated conversion of farnesylpyrophosphate to aristolochene». J. Am. Chem. Soc. 124 (39): 11636-41. PMID 12296728. doi:10.1021/ja020762p.

Datos: Q3622701
Multimedia: Aristolochene synthase / Q3622701

[pmid22182754-1] T. Selwood and E. K. Jaffe. (2011). «Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function.». Arch. Biochem. Biophys. 519 (2): 131-43. PMC 3298769. PMID 22182754. doi:10.1016/j.abb.2011.11.020.

[1]