Adenina fosforribosiltransferasa

Adenina fosforribosiltransferasa
Diagrama de cintas de un dímero de APRT humana unida a PRPP, a adenina y a ribosa 5-fosfato. En verde se puede apreciar un ion magnesio. Disponible en PDB 1ZN7.
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB  Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	OMIM: 102600 EBI: AMP; DKFZp686D13177; MGC125856; MGC125857; MGC129961 APRT; AMP; DKFZp686D13177; MGC125856; MGC125857; MGC129961 GeneCards: Gen APRT; AMP; DKFZp686D13177; MGC125856; MGC125857; MGC129961 UniProt: AMP; DKFZp686D13177; MGC125856; MGC125857; MGC129961&sort=score APRT; AMP; DKFZp686D13177; MGC125856; MGC125857; MGC129961  Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	2.4.2.7
Locus	Cr. 16 q24.3
Ontología génica Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
Entrez	353
UniProt	P07741 n/a
RefSeq (ARNm)	NP_000476 n/a
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]

La adenina fosforribosiltransferasa, también conocida como APRT, es una enzima codificada en el cromosoma 16 humano,​ involucrada en la biosíntesis de purinas mediante la ruta de rescate de nucleótidos. Su función es catalizar la reacción entre la adenina y el fosforribosil pirofosfato (PRPP) para formar AMP. La APRT posee el EC 2.4.2.7.

La APRT se encuentra funcionalmente relacionada con la hipoxantina-guanina fosforribosiltransferasa (HPRT).

Patología

La deficiencia de APRT en el ser humano puede producir cálculos renales, formados a partir de adenina y sales, dando lugar a una patología denominada 2,8 dihidroxi-adenina urolitiasis.

Información adicional

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• Takeuchi H, Kaneko Y, Fujita J, Yoshida O (1993). «A case of a compound heterozygote for adenine phosphoribosyltransferase deficiency (APRT*J/APRT*Q0) leading to 2,8-dihydroxyadenine urolithiasis: review of the reported cases with 2,8-dihydroxyadenine stones in Japan.». J. Urol. 149 (4): 824-6. PMID 8455250. 
• Ludwig H, Kuzmits R, Pietschmann H, Müller MM (1980). «Enzymes of the purine interconversion system in chronic lymphatic leukemia: decreased purine nucleoside phosphorylase and adenosine deaminase activity.». Blut 39 (5): 309-15. PMID 116697. 
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• Chen J, Sahota A, Martin GF, et al. (1993). «Analysis of germline and in vivo somatic mutations in the human adenine phosphoribosyltransferase gene: mutational hot spots at the intron 4 splice donor site and at codon 87.». Mutat. Res. 287 (2): 217-25. PMID 7685481. 
• Sahota A, Chen J, Boyadjiev SA, et al. (1994). «Missense mutation in the adenine phosphoribosyltransferase gene causing 2,8-dihydroxyadenine urolithiasis.». Hum. Mol. Genet. 3 (5): 817-8. PMID 7915931. 

Enlaces externos

• [MeSH Descriptor Data]