Ir al contenido

Diferencia entre revisiones de «Cav1.4»

De Wikipedia, la enciclopedia libre
Contenido eliminado Contenido añadido
referencia en español
Etiqueta: editor de código 2017
ampliando
Etiqueta: editor de código 2017
Línea 21: Línea 21:
'''Ca<sub>v</sub>1.4''' también conocido como '''canal de calcio dependiente de voltaje tipo L, subunidad alfa 1F''' (abreviado '''CACNA1F'''),<ref>{{Cita libro|título=Fisiología médica|url=https://books.google.com/books?id=1J_HDgAAQBAJ|editorial=Elsevier Health Sciences|fecha=2017-05-24|fechaacceso=2023-05-25|isbn=978-84-9113-126-7|idioma=es|nombre=Walter F.|apellidos=Boron|nombre2=Emile L.|apellidos2=Boulpaep|página=190}}</ref> es un una proteína de membrana de la familia de [[Canal de calcio tipo L|canales de calcio tipo L]].<ref name="entrez">{{Cita web|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=gene&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=778|título=Entrez Gene: CACNA1F calcium channel, voltage-dependent, L type, alpha 1F subunit}}</ref>
'''Ca<sub>v</sub>1.4''' también conocido como '''canal de calcio dependiente de voltaje tipo L, subunidad alfa 1F''' (abreviado '''CACNA1F'''),<ref>{{Cita libro|título=Fisiología médica|url=https://books.google.com/books?id=1J_HDgAAQBAJ|editorial=Elsevier Health Sciences|fecha=2017-05-24|fechaacceso=2023-05-25|isbn=978-84-9113-126-7|idioma=es|nombre=Walter F.|apellidos=Boron|nombre2=Emile L.|apellidos2=Boulpaep|página=190}}</ref> es un una proteína de membrana de la familia de [[Canal de calcio tipo L|canales de calcio tipo L]].<ref name="entrez">{{Cita web|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=gene&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=778|título=Entrez Gene: CACNA1F calcium channel, voltage-dependent, L type, alpha 1F subunit}}</ref>


El canal Ca<sub>v</sub>1.4 es antagonizado por ciertos fármacos, incluyendo la [[dihidropiridina]], [[fenilalquilamina]] y las [[benzodiazepina]]s.<ref>{{Cita libro|título=Farmacognosia: Botanica, chimica e farmacologia delle piante medicinali|url=https://books.google.com/books?id=qn5zb3_rqZIC|editorial=Springer Science & Business Media|fecha=2011-05-05|fechaacceso=2023-05-25|isbn=978-88-470-1652-1|idioma=it|nombre=Francesco|apellidos=Capasso|nombre2=R. de|apellidos2=Pasquale|nombre3=G.|apellidos3=Grandolini|página=369}}</ref>

== Estructura ==
El canal es una proteína miembro de la familia de subunidades alfa-1; en el complejo de canales de calcio dependiente de voltaje.<ref name=hiriart>{{Cita libro|título=Biología funcional de los animales. Vol. 2. Una neurofisiología comparada|url=https://books.google.com/books?id=lehyTphzZZ0C|editorial=Siglo XXI|fecha=2008|fechaacceso=2023-05-25|isbn=978-607-03-0068-4|idioma=es|nombre=Fanjul, María Luisa y Marcia|apellidos=Hiriart (eds.)|página=75}}</ref> Los canales de calcio median la entrada de iones de calcio en la célula tras la polarización de la membrana y consisten en un complejo de subunidades alfa-1, alfa-2/delta, beta y gamma en una proporción de 1:1:1:1. La subunidad alfa-1 tiene 24 segmentos transmembrana y forma el poro a través del cual los iones pasan al interior de la célula. Hay múltiples [[isoforma]]s de cada una de las proteínas en el complejo,<ref name=hiriart /> ya sea codificadas por diferentes genes o como resultado de empalmes alternativos de [[Transcripción genética|transcritos]] . Se han observado variantes de empalme transcripcional alternativas del gen descrito aquí, pero no se han caracterizado a fondo. Se ha demostrado que las mutaciones en este gen causan [[Ceguera nocturna estacionaria congénita autosómica recesiva|ceguera nocturna estacionaria congénita ligada al cromosoma X]] incompleta tipo 2 (CSNB2).<ref name="entrez" />
El canal es una proteína miembro de la familia de subunidades alfa-1; en el complejo de canales de calcio dependiente de voltaje.<ref name=hiriart>{{Cita libro|título=Biología funcional de los animales. Vol. 2. Una neurofisiología comparada|url=https://books.google.com/books?id=lehyTphzZZ0C|editorial=Siglo XXI|fecha=2008|fechaacceso=2023-05-25|isbn=978-607-03-0068-4|idioma=es|nombre=Fanjul, María Luisa y Marcia|apellidos=Hiriart (eds.)|página=75}}</ref> Los canales de calcio median la entrada de iones de calcio en la célula tras la polarización de la membrana y consisten en un complejo de subunidades alfa-1, alfa-2/delta, beta y gamma en una proporción de 1:1:1:1. La subunidad alfa-1 tiene 24 segmentos transmembrana y forma el poro a través del cual los iones pasan al interior de la célula. Hay múltiples [[isoforma]]s de cada una de las proteínas en el complejo,<ref name=hiriart /> ya sea codificadas por diferentes genes o como resultado de empalmes alternativos de [[Transcripción genética|transcritos]] . Se han observado variantes de empalme transcripcional alternativas del gen descrito aquí, pero no se han caracterizado a fondo. Se ha demostrado que las mutaciones en este gen causan [[Ceguera nocturna estacionaria congénita autosómica recesiva|ceguera nocturna estacionaria congénita ligada al cromosoma X]] incompleta tipo 2 (CSNB2).<ref name="entrez" />



Revisión del 18:01 25 may 2023

Cav1.4
Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Identificadores
externos
Locus Cr. X p11.23
Patrón de expresión de ARNm
ancho=250px
ancho=250px
Más información
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
778 54652
Ensembl
Véase HS Véase MM
UniProt
O60840 Q9JIS7
RefSeq
(ARNm)
NM_001256789 NM_019582
PubMed (Búsqueda)
[1]


[2]

Cav1.4 también conocido como canal de calcio dependiente de voltaje tipo L, subunidad alfa 1F (abreviado CACNA1F),[1]​ es un una proteína de membrana de la familia de canales de calcio tipo L.[2]

El canal Cav1.4 es antagonizado por ciertos fármacos, incluyendo la dihidropiridina, fenilalquilamina y las benzodiazepinas.[3]

Estructura

El canal es una proteína miembro de la familia de subunidades alfa-1; en el complejo de canales de calcio dependiente de voltaje.[4]​ Los canales de calcio median la entrada de iones de calcio en la célula tras la polarización de la membrana y consisten en un complejo de subunidades alfa-1, alfa-2/delta, beta y gamma en una proporción de 1:1:1:1. La subunidad alfa-1 tiene 24 segmentos transmembrana y forma el poro a través del cual los iones pasan al interior de la célula. Hay múltiples isoformas de cada una de las proteínas en el complejo,[4]​ ya sea codificadas por diferentes genes o como resultado de empalmes alternativos de transcritos . Se han observado variantes de empalme transcripcional alternativas del gen descrito aquí, pero no se han caracterizado a fondo. Se ha demostrado que las mutaciones en este gen causan ceguera nocturna estacionaria congénita ligada al cromosoma X incompleta tipo 2 (CSNB2).[2]

Referencias

  1. Boron, Walter F.; Boulpaep, Emile L. (24 de mayo de 2017). Fisiología médica. Elsevier Health Sciences. p. 190. ISBN 978-84-9113-126-7. Consultado el 25 de mayo de 2023. 
  2. a b «Entrez Gene: CACNA1F calcium channel, voltage-dependent, L type, alpha 1F subunit». 
  3. Capasso, Francesco; Pasquale, R. de; Grandolini, G. (5 de mayo de 2011). Farmacognosia: Botanica, chimica e farmacologia delle piante medicinali (en italiano). Springer Science & Business Media. p. 369. ISBN 978-88-470-1652-1. Consultado el 25 de mayo de 2023. 
  4. a b Hiriart (eds.), Fanjul, María Luisa y Marcia (2008). Biología funcional de los animales. Vol. 2. Una neurofisiología comparada. Siglo XXI. p. 75. ISBN 978-607-03-0068-4. Consultado el 25 de mayo de 2023.