Diferencia entre revisiones de «Ubicuitina»
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Revisión del 17:12 4 may 2009
| Ubiquitina C | ||||
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| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB | |||
| Identificadores | ||||
| Símbolo | UBC (HGNC: 12468) | |||
| Identificadores externos | ||||
| Locus | Cr. 12 q24.3 | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| Entrez |
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| UniProt |
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| RefSeq (ARNm) |
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La ubiquitina (o ubicuitina) es una pequeña proteína que aparece naturalmente en células eucariotas. Su principal función es la de marcar otras proteínas para su destrucción. Este proceso se conoce como proteólisis. Varias moléculas de ubiquitina se anclan a la proteína a eliminar y esta se mueve hacia el proteasoma, una estructura con forma de barril donde se lleva a cabo el proceso de la proteólisis. La ubiquitina puede marcar incluso proteínas de la membrana de la célula, por ejemplo receptores, para que sean eliminadas de la membrana.
La ubiquitina está formada por 76 aminoácidos y tiene una masa molecular de aproximadamente 8,6 kDa. Su estructura está sumamente conservada en el linaje eucariota. Las ubiquitinas del ser humano y de la levadura son idénticas en el 96 %.
La activación de la ubiquitina
El grupo carboxilo de la glicina terminal se une al grupo tiol en una unidad de cisteína de una enzima E1 que activa la ubiquinina. Este paso requiere la hidrólisis de una molécula de ATP. El resultado es un grupo de tioester.
Seguido viene una etapa de transesterificación a otra enzima E2.
El transfer fial a la proteína a marcar puede pasar por dos caminos:
- directamente de la enzima E2. Este paso se utiliza sobre todo si se une a una molécula de ubiquitina ya anclada. Así se forman cadenas ramificadas de ubiquitina.
- a través de una enzima E3 que se une específicamente tanto a E2 como a la proteína a marcar. La proteína a marcar es generalmente una proteína dañada o no-funcional que es reconocido por una secuencia específica de destrucción. La ubiquitina se une a un grupo de lisina en esta molécula. Esto es el camino típico para marcar preoteínas para su destrucción.
Ubiquitinación
Hasta hace pocas décadas se creía que la ubiquitinación y el proteosoma sólo debían considerarse como un basurero para la célula, en el que se degradaban proteínas anómalas. Las investigaciones realizadas en estas últimas décadas han permitido reconocer que este sistema no sólo está relacionado con la degradación de proteínas anómalas, sino que sorprendentemente está involucrado también en procesos tan diversos como el control del ciclo celular, el tráfico de proteínas, la biogénesis de organelas o el control de la transcripción y existen evidencias que permiten suponer que casi cualquier proceso que ocurra en la célula puede estar relacionado a este sistema. Además se espera que en un futuro cercano se descubran nuevas estrategias de regulación involucradas con la ubiquitinación.[1]
Referencias
- ↑ Poupin, M. (2000). “Ubiquitinación, algo más que degradación de proteínas”. Seminario. Facultad de Ciencias Biológicas, Pontificia Universidad Católica de Chile. [1]
Enlace exterior
http://www.astroseti.org/vernew.php?codigo=657 http://stud.chem.uni.wroc.pl/users/lucek/JAREMKO/ubiquitin.htm Ubiquitin Web Page