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Diferencia entre revisiones de «Proteína de unión al ADN bacteriano»

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En biología molecular, las proteínas de uninon al ADN bacteriano son una familia de proteínas pequeñas, generalmente básicas, de unos 90 residuos que se unen al ADN y se conocen como proteínas similares a las histonas.[1]​​ [2]​Dado que las proteínas de unión bacterianas tienen una diversidad de funciones, ha sido difícil desarrollar una función común para todas ellas. se les conoce comúnmente como similares a las histonas y tienen muchos rasgos similares con las proteínas histonas eucaristías. Las histonas eucaristías empaquetan el ADN para ayudarlo a encajar en el Núcleo, y se sabe que son las proteínas más conservadoras en la naturaleza. los ejemplos incluyen la proteína HU en Escherichia colo, un dímero de cadenas alfa y beta estrechamente relacionadas y en otras bacterias puede ser un dímero de cadenas idénticas. Se han encontrado proteínas de tipo HU en una variedad de bacterias ( incluidas las cianobacterias) y arqueas, y también están codificadas en el genoma del cloroplasto de algunas algas.[3]​ El factor de integración del huésped (IHF), un dímero de cadenas estrechamente relacionadas que se sugiere que funcionan en la recombinación genética, así como el control de la traducción y la transcripción​,[4]​ se encuentran en entero bacterias y proteínas virales, incluida la proteína del virus de la peste porcina africana A104R.[5]​​

Proteina de union al ADN bacteriano

Esta familia también se encuentra en un grupo de eucariotas conocidos como dinoflagelados. Estas proteínas parecidas a historias de dino flagelados reemplazan a las histonias en algunos dinoflagelanos y empaquetan el ADN en un estado liquido cristalino.[6]​​​

Historia

Las proteínas similares a las histonias están presentes en muchas eubacterias, cianobacterias y arqueobacterias. Estas proteínas participan en todas las funciones dependientes del ADN; en estos procesos, las proteínas de unión al ADN bacteriano tienen un papel arquitectónico, manteniendo la integridad estructural a medida que avanza la transcripción,la recombinación, la replicación, o cualquier otro proceso dependiente del ADN. Las histonias eucariotas se descubrieron por primera vez atraves de experimentos en NACl 0.4M. En estas altas concentraciones de sal, la proteína histona eucarotica se eluye de una solución de ADN en la que el ADN monocatenario se une covalemente a la celulosa. Después de la elucion, la proteína se une fácilmente al ADN, lo que indica la alta afinidad dela proteína por el ADN. Se desconocía la presencia de proteínas similares a las histonas en las bacterias hasta que se observaron similitudes entre las histonas eucariotas y la proteína HU, particularmente debido a la abundancia, basicidad y tamaño pequeño de ambas proteínas.[7]​​ tras una mayor investigación, se descrubio que la composición de aminoácidos de HU se asemeja a la de las histonas eucariotas, lo que provoco una mayor investigación sobre la función exacta de las proteínas de unión al ADN bacteriano y el descubrimiento de otras proteínas relacionadas en las bacterias.

Papel en la replicacion del ADN

La investigación sugiere que la proteína de unión al ADN bacteriano tiene un papel importante durante la replicacion de ADN; la proteína participa en la establizacion de la hebra rezagada, así como en la interacción con la ADN polimerasa III. Se ha estudiado la función de la proteína de unión al ADN monocatenario (SSB) durante la replicacion del ADN en las células de Escherichia Coli, específicamente las interacciones entre la SSB y la subunidad X de la ADN polimerasa III en entornos de concentraciones salinas variables.[8]​​

En la replicacion del ADN en el sitio de la hebra rezagada, la ADN polimerasa III elimina los nucleotidos individualmente de la proteína de unión al ADN. Un sistema SSB/ADN inestable daría como resultado una rápida desintegración de la SSB, lo que detiene la replicacion del ADN. La investigación ha demostrado que el ssADN se establiza mediante la integrante de SSB y la subunidad X de la ADN polimerasa III en E. coli, preparándose así para la replicacion manteniendo la conformación correcta que aumenta la afinidad de unión de las enzimas al ssADN. Ademas, la unión de SSB a la ADN polimerasa III en la horquilla de replicacion de SSB, lo que aumenta la eficiencia de la ADN polimerasa III para sintetizar una nueva cadena de ADN.

Ejemplos

H-NS

Inicialmente, se pensaba que las proteínas de unión al ADN bacteriano ayudaban a estabilizar el ADN bacteriano. Actualmente, se han descubierto muchas mas funciones de las proteínas de unión al ADN de las bacterias, incluida la regulación de la expresión genética por la proteína estructuradora de nucleoide similar a las histonas H-NS.

H-NA tiene aproximadamente 15.6 kDa y ayuda en la regulación de la transcripción bacteriana en bacterias al reprimir y activar ciertos genes. H-NS se une al ADN con una curvatura intrínseca. En E. coli, H-NS se une a un promotor P1 y reduce la producción de ARNr durante los periodos estacionarios y de crecimiento lento. La ARN polimerasa y la proteína de unión al ADN H-NS tienen sitios de unión superpuestos; se cree que H-NS regula la producción de ARNr al actuar sobre el sitio de inicio de la transcripción ha encontrado que tanto la H-NS como la ARN polimerasa se unen al promotor P1 y forman un complejo. cuando H-NS se une con ARN polimerasa a la región promotora, existen diferencias estructurales en el ADN que son accesibles.[9]​También se ha encontrado que H-NS también puede afectar la traducción al unirse al ARNm y provocar su degradación.

HU

HU es una pequeña (10 kDa[10]​​) proteína similar a una histona bacteriana que se asemeja a la histona H2B eucariota. HU actúa de manera similar a una histona al inducir un superenrollamiento negativo en el ADN circular con la ayuda de la topoisomerasa. La proteína se ha implicado en la replicacion, recombinación del ADN. Con un núcleo hidrofobico helicoidal a y dos brazos de cinta B cargados positivamente, HU se une de manera no especifica a dsADN con baja afinidad, pero se une a ADN alterado, como uniones, muescas, espacios, bifurcaciones y salientes, con alta afinidad. Los brazos se unen al surco menor del ADN en estados de baja afinidad, un componente del núcleo helicoidal a también interactua con el ADN. Sin embargo, la función de esta proteína no se limita únicamente al ADN; HU también se une a híbridos de ARN y ADN-ARN con la misma afinidad que el ADN superenrollado.[11]​

Investigaciones recientes han revelado que HU se une con alta especificidad al ARNm de rpos,[12]​​ una transcripción del factor sigma de estrés de la ARN polimerasa, y estimula la traducción de la proteína. Ademas de esta función de ARN, también se demostró que HU se une a Dsra, un pequeño ARN no codificante que regula la transcripción mediante la represión de H-NS y estimula la traducción mediante el aumento de la expresión de rpoS. estas interaciones sugieren que HU tiene múltiples influencias en la transcripción y traducción en células bacterianas.

IHF

El factor de integración del huésped, IHF, es una proteína asociada a nucleoide que solo se encuentra en bacterias gram negativas.[13]​Es un heterodimero de 20 kDa, compuesto por subunidades a y B que se unen a la secuencia 5'- WATCAANNNTTR-3' y doblan el ADN aproximadamente 160 grados.[14]​​ los brazos B de IHF tienen residuos de prolina que ayudan a estabilizar las torceduras del ADN. Estos dobleces pueden ayudar a compactar el ADN y permitir el superenrollamiento. El modo de unión al ADN depende de factores ambientales,como la concentración de iones presentes. con alta concentración de KCl. la flexión del ADN es débil. se ha encontrado que se produce una flexión mas pronunciada del ADN cuando la concentración de KCl es inferior a 100mM y el IHF no esta concentrado. [15]​ Categoria:Microbiologia

  1. ↑ Drlica, K; Rouviere-Yaniv, J (1987-09). «Histonelike proteins of bacteria.». Microbiological Reviews 51 (3): 301-319. ISSN 0146-0749. PMID 3118156. Consultado el 5 de mayo de 2022. 
  2. ↑ Pettijohn, D E (15 de septiembre de 1988). «Histone-like proteins and bacterial chromosome structure.». Journal of Biological Chemistry (en inglés) 263 (26): 12793-12796. ISSN 0021-9258. doi:10.1016/S0021-9258(18)37625-7. Consultado el 5 de mayo de 2022. 
  3. ↑ Wang, S L; Liu, X Q (1 de diciembre de 1991). «The plastid genome of Cryptomonas phi encodes an hsp70-like protein, a histone-like protein, and an acyl carrier protein.». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 88 (23): 10783-10787. ISSN 0027-8424. PMID 1961745. Consultado el 5 de mayo de 2022. 
  4. ↑ «A protein for all reasons». 
  5. ↑ Neilan, J G; Lu, Z; Kutish, G F; Sussman, M D; Roberts, P C; Yozawa, T; Rock, D L (25 de marzo de 1993). «An African swine fever virus gene with similarity to bacterial DNA binding proteins, bacterial integration host factors, and the Bacillus phage SPO1 transcription factor, TF1.». Nucleic Acids Research 21 (6): 1496. ISSN 0305-1048. PMID 8464748. Consultado el 5 de mayo de 2022. 
  6. ↑ Riaz, Sadaf; Sui, Zhenghong; Niaz, Zeeshan; Khan, Sohrab; Liu, Yuan; Liu, Haoxin (14 de diciembre de 2018). «Distinctive Nuclear Features of Dinoflagellates with A Particular Focus on Histone and Histone-Replacement Proteins». Microorganisms 6 (4): 128. ISSN 2076-2607. PMC 6313786. PMID 30558155. doi:10.3390/microorganisms6040128. Consultado el 5 de mayo de 2022. 
  7. ↑ Drlica, K; Rouviere-Yaniv, J (1987-09). «Histonelike proteins of bacteria.». Microbiological Reviews 51 (3): 301-319. ISSN 0146-0749. PMID 3118156. Consultado el 5 de mayo de 2022. 
  8. ↑ Witte, Gregor; Urbanke, Claus; Curth, Ute (1 de agosto de 2003). «DNA polymerase III χ subunit ties single-stranded DNA binding protein to the bacterial replication machinery». Nucleic Acids Research 31 (15): 4434-4440. ISSN 0305-1048. PMID 12888503. Consultado el 5 de mayo de 2022. 
  9. ↑ Schröder, Oliver; Wagner, Rolf (19 de mayo de 2000). «The bacterial DNA-binding protein H-NS represses ribosomal RNA transcription by trapping RNA polymerase in the initiation complex11Edited by M. Yaniv». Journal of Molecular Biology (en inglés) 298 (5): 737-748. ISSN 0022-2836. doi:10.1006/jmbi.2000.3708. Consultado el 5 de mayo de 2022. 
  10. ↑ Serban, Doinita; Arcineigas, Sandra F.; Vorgias, Constantinos E.; Thomas, George J. (2003-4). «Structure and dynamics of the DNA-binding protein HU of B. stearothermophilus investigated by Raman and ultraviolet-resonance Raman spectroscopy». Protein Science : A Publication of the Protein Society 12 (4): 861-870. ISSN 0961-8368. PMC 2323852. PMID 12649443. Consultado el 5 de mayo de 2022. 
  11. ↑ Balandina, Anna; Kamashev, Dmitri; Rouviere-Yaniv, Josette (2 de agosto de 2002). «The Bacterial Histone-like Protein HU Specifically Recognizes Similar Structures in All Nucleic Acids: DNA, RNA, AND THEIR HYBRIDS *». Journal of Biological Chemistry (en english) 277 (31): 27622-27628. ISSN 0021-9258. PMID 12006568. doi:10.1074/jbc.M201978200. Consultado el 5 de mayo de 2022. 
  12. ↑ Balandina, Anna; Claret, Laurent; Hengge-Aronis, Regine; Rouviere-Yaniv, Josette (21 de diciembre de 2001). «The Escherichia coli histone-like protein HU regulates rpoS translation: HU regulates σS via its mRNA binding». Molecular Microbiology (en inglés) 39 (4): 1069-1079. doi:10.1046/j.1365-2958.2001.02305.x. Consultado el 5 de mayo de 2022. 
  13. ↑ Dillon, Shane C.; Dorman, Charles J. (2010-03). «Bacterial nucleoid-associated proteins, nucleoid structure and gene expression». Nature Reviews Microbiology (en inglés) 8 (3): 185-195. ISSN 1740-1534. doi:10.1038/nrmicro2261. Consultado el 5 de mayo de 2022. 
  14. ↑ Nuñez, James K.; Bai, Lawrence; Harrington, Lucas B.; Hinder, Tracey L.; Doudna, Jennifer A. (16 de junio de 2016). «CRISPR Immunological Memory Requires a Host Factor for Specificity». Molecular Cell (en english) 62 (6): 824-833. ISSN 1097-2765. PMID 27211867. doi:10.1016/j.molcel.2016.04.027. Consultado el 5 de mayo de 2022. 
  15. ↑ Lin, Jie; Chen, Hu; Dröge, Peter; Yan, Jie (14 de noviembre de 2012). «Physical Organization of DNA by Multiple Non-Specific DNA-Binding Modes of Integration Host Factor (IHF)». PLoS ONE 7 (11): e49885. ISSN 1932-6203. PMC 3498176. PMID 23166787. doi:10.1371/journal.pone.0049885. Consultado el 5 de mayo de 2022. 
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