Diferencia entre revisiones de «PKM2»

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'''Isoenzima piruvato quinasa M1/M2''', también conocido como '''[[isoenzima]] [[Piruvato quinasa|piruvato quinasa]] muscular''' (PKM), '''piruvato quinasa tipo K''', '''hormona citosólica tiroidea-proteína de fijación (CTHBP)''', '''hormona tiroidea- proteína de fijación 1(THBP1)''', o '''opa-proteína de interacción 3''', es un [[enzima]] que en humanos es codificado por el [[gen]] PKM2 <ref name="pmid3818670">{{Cita publicación|título=A cellular 3,3',5-triiodo-L-thyronine binding protein from a human carcinoma cell line. Purification and characterization|fecha=March 1987|publicación=The Journal of Biological Chemistry|volumen=262|número=8|páginas=3903–8|doi=|pmid=3818670}}</ref><ref name="pmid2838416">{{Cita publicación|título=Expression of L- and M-type pyruvate kinase in human tissues|fecha=January 1988|publicación=Genomics|volumen=2|número=1|páginas=86–9|doi=10.1016/0888-7543(88)90112-7|pmid=2838416}}</ref><ref name="pmid2854097">{{Cita publicación|título=Human M2-type pyruvate kinase: cDNA cloning, chromosomal assignment and expression in hepatoma|fecha=December 1988|publicación=Gene|volumen=73|número=2|páginas=509–16|doi=10.1016/0378-1119(88)90515-X|pmid=2854097}}</ref><ref name="pmid2267632">{{Cita publicación|título=Chromosomal localization of the gene for a human cytosolic thyroid hormone binding protein homologous to the subunit of pyruvate kinase, subtype M2|fecha=November 1990|publicación=Somatic Cell and Molecular Genetics|volumen=16|número=6|páginas=593–8|doi=10.1007/BF01233100|pmid=2267632}}</ref>.
#REDIRECCIÓN [[M2-PK]]

PKM2 es una isoenzima del enzima glucolítico [[Piruvato quinasa|piruvato quinasa]]. Según las diferentes funciones metabólicas de los tejidos, diferentes isoenzimas piruvato quinasas son expresadas. PKM2 se expresa en tejidos diferenciados como [[Pulmones|pulmón]], [[Tejido graso|tejido adiposo]], la retina, gunos diferenciaron tejidos, como [[Pulmones|pulmón]], tejido [[Grasa|gordo]], [[retina]], e [[Islotes pancreáticos|islotes pancreáticos]], al igual que todas las células con un alto índice de síntesis de ácido nucleico, como las células en estado de multiplicación, [[Blastómero|células embrionarias]], y especialmente [[Células tumorales|células tumorales]]. <ref name="Corcoran">{{Cita publicación|título=Purification and properties of pyruvate kinase from human lung|fecha=September 1976|publicación=Biochimica et Biophysica Acta|volumen=446|número=1|páginas=96–104|doi=10.1016/0005-2795(76)90101-x|pmid=974119}}</ref><ref name="Tolle">{{Cita publicación|título=Pyruvate kinase isozymes in neurons, glia, neuroblastoma, and glioblastoma|fecha=December 1976|publicación=Journal of Neurochemistry|volumen=27|número=6|páginas=1355–60|doi=10.1111/j.1471-4159.1976.tb02615.x|pmid=1003209}}</ref><ref name="Reinacher">{{Cita publicación|título=Immunohistological demonstration of the same type of pyruvate kinase isoenzyme (M2-Pk) in tumors of chicken and rat|publicación=Virchows Archiv. B, Cell Pathology Including Molecular Pathology|volumen=37|número=1|páginas=79–88|doi=10.1007/BF02892557|pmid=6116351|año=1981}}</ref><ref name="Schering">{{Cita publicación|título=Purification and properties of pyruvate kinase type M2 from rat lung|fecha=August 1982|publicación=Biochimica et Biophysica Acta|volumen=717|número=2|páginas=337–47|doi=10.1016/0304-4165(82)90188-X|pmid=7115773}}</ref><ref name="[[Mac Donald]]">{{Cita publicación|título=Pancreatic islets contain the M2 isoenzyme of pyruvate kinase. Its phosphorylation has no effect on enzyme activity|fecha=October 1985|publicación=Molecular and Cellular Biochemistry|volumen=68|número=2|páginas=115–20|doi=10.1007/bf00219375|pmid=3908905}}</ref><ref name="Brinck">{{Cita publicación|título=L- and M2-pyruvate kinase expression in renal cell carcinomas and their metastases|publicación=Virchows Archiv|volumen=424|número=2|páginas=177–85|doi=10.1007/BF00193498|pmid=8180780|año=1994}}</ref><ref name="Steinberg">{{Cita publicación|título=Expression of pyruvate kinase M2 in preneoplastic hepatic foci of N-nitrosomorpholine-treated rats|fecha=March 1999|publicación=Virchows Archiv|volumen=434|número=3|páginas=213–20|doi=10.1007/s004280050330|pmid=10190300}}</ref>

== Localización ==

=== Tejido ===
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=== Celular ===
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[[Categoría:Enzimas]]
[[Categoría:Metabolismo]]
[[Categoría:Genes del cromosoma 15]]

Revisión del 09:23 9 feb 2019

Isoenzima piruvato quinasa M1/M2, también conocido como isoenzima piruvato quinasa muscular (PKM), piruvato quinasa tipo K, hormona citosólica tiroidea-proteína de fijación (CTHBP), hormona tiroidea- proteína de fijación 1(THBP1), o opa-proteína de interacción 3, es un enzima que en humanos es codificado por el gen PKM2 [1]​[2]​[3]​[4]​.

PKM2 es una isoenzima del enzima glucolítico piruvato quinasa. Según las diferentes funciones metabólicas de los tejidos, diferentes isoenzimas piruvato quinasas son expresadas. PKM2 se expresa en tejidos diferenciados como pulmón, tejido adiposo, la retina, gunos diferenciaron tejidos, como pulmón, tejido gordo, retina, e islotes pancreáticos, al igual que todas las células con un alto índice de síntesis de ácido nucleico, como las células en estado de multiplicación, células embrionarias, y especialmente células tumorales. [5]​[6]​[7]​[8]​[9]​[10]​[11]​

Localización

Tejido

El isoenzima PKM1 está expresado en órganos que son dependientemente fuertes sobre un alto índice de regeneración de energía, como el músculo y el cerebro.[12]​[13]​[14]​

Celular

PKM2 es enzima piruvato quinasa M2 (PKM2) y un coactivador transcripcional de STAT1 responsable de la inducción de la expresión de la proteína PDL-1 y su control en células tumorales e immunes.[15]​ .En la producción de lactasa, es necesario el aumento de PKM2 debdio a sucontribución en la respuesta inflamatoria, daño de órgano y muerte séptica. Como consecuencia, la eliminación de PKM2 en células mieoloides, la administración de anti-PD-L1 o suplementarlo con interleucina-1 recombinante (IL-7) facilita la , inhibe la apoptosis en linfocitos T, reduce disfunción de órganos múltiples y la reducción por muerte séptica en ratones deficientes de Bmal1.[16]​[17]​[18]​[19]​

  1. ↑ «A cellular 3,3',5-triiodo-L-thyronine binding protein from a human carcinoma cell line. Purification and characterization». The Journal of Biological Chemistry 262 (8): 3903-8. March 1987. PMID 3818670. 
  2. ↑ «Expression of L- and M-type pyruvate kinase in human tissues». Genomics 2 (1): 86-9. January 1988. PMID 2838416. doi:10.1016/0888-7543(88)90112-7. 
  3. ↑ «Human M2-type pyruvate kinase: cDNA cloning, chromosomal assignment and expression in hepatoma». Gene 73 (2): 509-16. December 1988. PMID 2854097. doi:10.1016/0378-1119(88)90515-X. 
  4. ↑ «Chromosomal localization of the gene for a human cytosolic thyroid hormone binding protein homologous to the subunit of pyruvate kinase, subtype M2». Somatic Cell and Molecular Genetics 16 (6): 593-8. November 1990. PMID 2267632. doi:10.1007/BF01233100. 
  5. ↑ «Purification and properties of pyruvate kinase from human lung». Biochimica et Biophysica Acta 446 (1): 96-104. September 1976. PMID 974119. doi:10.1016/0005-2795(76)90101-x. 
  6. ↑ «Pyruvate kinase isozymes in neurons, glia, neuroblastoma, and glioblastoma». Journal of Neurochemistry 27 (6): 1355-60. December 1976. PMID 1003209. doi:10.1111/j.1471-4159.1976.tb02615.x. 
  7. ↑ «Immunohistological demonstration of the same type of pyruvate kinase isoenzyme (M2-Pk) in tumors of chicken and rat». Virchows Archiv. B, Cell Pathology Including Molecular Pathology 37 (1): 79-88. 1981. PMID 6116351. doi:10.1007/BF02892557. 
  8. ↑ «Purification and properties of pyruvate kinase type M2 from rat lung». Biochimica et Biophysica Acta 717 (2): 337-47. August 1982. PMID 7115773. doi:10.1016/0304-4165(82)90188-X. 
  9. ↑ «Pancreatic islets contain the M2 isoenzyme of pyruvate kinase. Its phosphorylation has no effect on enzyme activity». Molecular and Cellular Biochemistry 68 (2): 115-20. October 1985. PMID 3908905. doi:10.1007/bf00219375. 
  10. ↑ «L- and M2-pyruvate kinase expression in renal cell carcinomas and their metastases». Virchows Archiv 424 (2): 177-85. 1994. PMID 8180780. doi:10.1007/BF00193498. 
  11. ↑ «Expression of pyruvate kinase M2 in preneoplastic hepatic foci of N-nitrosomorpholine-treated rats». Virchows Archiv 434 (3): 213-20. March 1999. PMID 10190300. doi:10.1007/s004280050330. 
  12. ↑ «Glycolysis – one of the keys to cancer». Trends Pharmacol. Sci. 1 (2): 240-245. 1980. doi:10.1016/0165-6147(80)90009-7. 
  13. ↑ «Double role for pyruvate kinase type M2 in the expansion of phosphometabolite pools found in tumor cells». Critical Reviews in Oncogenesis 3 (1-2): 91-115. 1992. PMID 1532331. 
  14. ↑ «Pyruvate kinase type M2 and its role in tumor growth and spreading». Seminars in Cancer Biology 15 (4): 300-8. August 2005. PMID 15908230. doi:10.1016/j.semcancer.2005.04.009. 
  15. ↑ «Pyruvate Kinase M2 Is Required for the Expression of the Immune Checkpoint PD-L1 in Immune Cells and Tumors». Frontiers in Immunology 8: 1300. 13 de octubre de 2017. PMC 5646285. PMID 29081778. doi:10.3389/fimmu.2017.01300. 
  16. ↑ «Pyruvate kinase M2 regulates Hif-1α activity and IL-1β induction and is a critical determinant of the warburg effect in LPS-activated macrophages». Cell Metabolism 21 (1): 65-80. January 2015. PMC 5198835. PMID 25565206. doi:10.1016/j.cmet.2014.12.005. 
  17. ↑ «Plumbagin Protects Mice from Lethal Sepsis by Modulating Immunometabolism Upstream of PKM2». Molecular Medicine 22: 162-172. September 2016. PMC 5004715. PMID 26982513. doi:10.2119/molmed.2015.00250. 
  18. ↑ «PKM2 regulates the Warburg effect and promotes HMGB1 release in sepsis». Nature Communications 5 (1): 4436. July 2014. PMID 25019241. doi:10.1038/ncomms5436. 
  19. ↑ «The Circadian Clock Controls Immune Checkpoint Pathway in Sepsis». Cell Reports 24 (2): 366-378. July 2018. PMC 6094382. PMID 29996098. doi:10.1016/j.celrep.2018.06.026. 
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