Diferencia entre revisiones de «Acuaporina»
Relicé cambios porque había errores conceptuales, las acuaporinas no transportan Na/K. También corregí información sobre su descubrimiento y la familia proteica a la que pertenecen. |
Se agregaron cambios sobre estructura de las acuaporinas y datos evolutivos. |
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Family: MIP (PF00230)|fechaacceso=2017-11-03|sitioweb=pfam.xfam.org}}</ref>. Estas proteínas forman poros en las membranas biológicas por los que transportan agua o solutos pequeños<ref>{{Cita publicación|url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2658677/|título=The Aquaporin Water Channels|apellidos=Agre|nombre=Peter|fecha=2006-3|publicación=Proceedings of the American Thoracic Society|volumen=3|número=1|páginas=5–13|fechaacceso=2017-11-03|issn=1546-3222|doi=10.1513/pats.200510-109JH|pmc=PMC2658677|pmid=16493146}}</ref>. |
Family: MIP (PF00230)|fechaacceso=2017-11-03|sitioweb=pfam.xfam.org}}</ref>. Estas proteínas forman poros en las membranas biológicas por los que transportan agua o solutos pequeños<ref>{{Cita publicación|url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2658677/|título=The Aquaporin Water Channels|apellidos=Agre|nombre=Peter|fecha=2006-3|publicación=Proceedings of the American Thoracic Society|volumen=3|número=1|páginas=5–13|fechaacceso=2017-11-03|issn=1546-3222|doi=10.1513/pats.200510-109JH|pmc=PMC2658677|pmid=16493146}}</ref> y están presentes en todos organismos de todos los reinos biológicos. Estudios evolutivos muestran que las acuaporinas de diferentes organismos tendrían ancestros en común<ref>{{Cita publicación|url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0378111912004349|título=New insight into the evolution of aquaporins from flowering plants and vertebrates: Orthologous identification and functional transfer is possible|apellidos=Soto|nombre=Gabriela|apellidos2=Alleva|nombre2=Karina|fecha=2012-07-15|publicación=Gene|volumen=503|número=1|páginas=165–176|fechaacceso=2017-11-03|doi=10.1016/j.gene.2012.04.021|apellidos3=Amodeo|nombre3=Gabriela|apellidos4=Muschietti|nombre4=Jorge|apellidos5=Ayub|nombre5=Nicolás Daniel}}</ref>. |
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Las acuaporinas son proteínas que se ensamblan en membrana con estructura cuaternaria tetramérica, cada uno de los cuatro monómeros presenta un poro individual. Estos monómeros presentan seis pasos transmebrana con estructura de alfa héices (H1–H6), loops conectores (LA-LD) y los extremos N y C terminales ubicados en el lado citoplasmático<ref>{{Cita publicación|url=https://www.cambridge.org/core/journals/quarterly-reviews-of-biophysics/article/structure-of-aquaporins/788561FC2192389FEA4651DCA72360B4|título=The structure of aquaporins|apellidos=Gonen|nombre=Tamir|apellidos2=Walz|nombre2=Thomas|fecha=2006/11|publicación=Quarterly Reviews of Biophysics|volumen=39|número=4|páginas=361–396|fechaacceso=2017-11-03|issn=1469-8994|doi=10.1017/S0033583506004458}}</ref>. Dos de los loops (LB y LE) conforman dos pequeñas hélices alfa que se insertan en membrana<ref>{{Cita publicación|url=http://jcs.biologists.org/content/124/13/2107|título=Aquaporins at a glance|apellidos=Verkman|nombre=Alan S.|fecha=2011-07-01|publicación=J Cell Sci|volumen=124|número=13|páginas=2107–2112|fechaacceso=2017-11-03|idioma=en|issn=0021-9533|doi=10.1242/jcs.079467|pmid=21670197}}</ref>. Como en todas las proteínas transmembrana, la superficie de la proteína que está en contacto con la bicapa [[lípido|lipídica]] es rica en [[aminoácido]]s hidrofóbicos mientras que los aminoácidos polares se concentran hacia los dos extremos de la proteína. Las [[hélices α]] transmembrana delimitan el poro por el que pueden pasar [[moléculas]] de agua. Datos estructurales, estudios de mutagénesis y de dinámica molecular, permitieron elucidar el mecanismo de transporte en esta familia de canales; el transporte de agua ocurre en fila india de moléculas a través del poro de cada monómero en el que la selectividad está dada por factores estéricos y electrostáticos<ref>{{Cita libro|apellidos=Hub|nombre=Jochen S.|título=Aquaporins|url=https://link.springer.com/chapter/10.1007/978-3-540-79885-9_3|fechaacceso=2017-11-03|fecha=2009|editorial=Springer, Berlin, Heidelberg|isbn=9783540798842|doi=10.1007/978-3-540-79885-9_3|serie=Handbook of Experimental Pharmacology|páginas=57–76|idioma=en|apellidos2=Grubmüller|nombre2=Helmut|apellidos3=Groot|nombre3=Bert L. de}}</ref>. |
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Está formada por un haz de 6 [[hélices α]] que dejan una estrecha abertura en su interior por la que pueden pasar [[moléculas]] de agua, pero evitando por completo el paso de iones. Como en todas las proteínas transmembrana, la superficie de la proteína que está en contacto con la bicapa [[lípido|lipídica]] es rica en [[aminoácido]]s hidrofóbicos mientras que los aminoácidos polares se concentran hacia los dos extremos de la proteína. Estas proteínas transmembrana son especializadas, no permiten que los [[anión|aniones]] y la mayoría de los [[catión|cationes]] grandes puedan atravesar. Además hay un par de aminoácidos catiónicos que actúan como “puerta”, impidiendo el paso de cationes pequeños como el [[ion]] H3O+. |
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Las acuaporinas pueden activarse o desactivarse por diferentes mecanismos de regulación. |
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La importancia de las aquaporinas recalca que no solo explican los rápidos cambios del volumen celular causados por la entrada o salida del agua sino también, respuestas de cambios fisiológicos o a alteraciones patológicas. |
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| ⚫ | La acuaporinas forman tetrámeros en la membrana, en los que cada monómero tiene un poro central. Estas transportan el agua formando una línea de 10 moléculas de agua como fila india que cruza en su interior, gracias a su cara hidrofílica que proporciona uniones de hidrógeno transitorias para las moléculas de agua. Estas uniones ayudan a alinear las moléculas de agua en fila y las orientan por su paso a través de la membrana. |
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Las acuaporinas pueden activarse o desactivarse por diferentes mecanismos de regulación. Las acuaporinas pertenecen a la familia de las proteínas integrales de membrana (PIM), parece ser que todas las acuaporinas evolutivamente tienen su origen en un mismo gen. |
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== Clasificación == |
== Clasificación == |
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Revisión del 19:05 3 nov 2017
Las acuaporinas son canales transmembrana pertenecientes a la familia MIP (PF00230, por membrane instrinsic proteins)[1]. Estas proteínas forman poros en las membranas biológicas por los que transportan agua o solutos pequeños[2] y están presentes en todos organismos de todos los reinos biológicos. Estudios evolutivos muestran que las acuaporinas de diferentes organismos tendrían ancestros en común[3].
Las acuaporinas son proteínas que se ensamblan en membrana con estructura cuaternaria tetramérica, cada uno de los cuatro monómeros presenta un poro individual. Estos monómeros presentan seis pasos transmebrana con estructura de alfa héices (H1–H6), loops conectores (LA-LD) y los extremos N y C terminales ubicados en el lado citoplasmático[4]. Dos de los loops (LB y LE) conforman dos pequeñas hélices alfa que se insertan en membrana[5]. Como en todas las proteínas transmembrana, la superficie de la proteína que está en contacto con la bicapa lipídica es rica en aminoácidos hidrofóbicos mientras que los aminoácidos polares se concentran hacia los dos extremos de la proteína. Las hélices α transmembrana delimitan el poro por el que pueden pasar moléculas de agua. Datos estructurales, estudios de mutagénesis y de dinámica molecular, permitieron elucidar el mecanismo de transporte en esta familia de canales; el transporte de agua ocurre en fila india de moléculas a través del poro de cada monómero en el que la selectividad está dada por factores estéricos y electrostáticos[6].
Las acuaporinas pueden activarse o desactivarse por diferentes mecanismos de regulación.
La acuaporinas forman tetrámeros en la membrana, en los que cada monómero tiene un poro central. Estas transportan el agua formando una línea de 10 moléculas de agua como fila india que cruza en su interior, gracias a su cara hidrofílica que proporciona uniones de hidrógeno transitorias para las moléculas de agua. Estas uniones ayudan a alinear las moléculas de agua en fila y las orientan por su paso a través de la membrana.
Clasificación
Hasta la fecha, se han identificado 13 acuaporinas (AQPs) en distintos tejidos de mamíferos (AQP0-AQP12). En función de su permeabilidad, la familia de las acuaporinas se clasifican en 2 subfamilias:
- Acuaporinas: capaces de transportar agua. AQP 0, 1, 2, 4, 5, 6 y 8.
- Acuagliceroporinas: canales permeables al agua y otros pequeños solutos, como urea o glicerol. Las AQP3, AQP7, AQP9 y AQP10 pertenecen al grupo de las acuagliceroporinas.
-Acuaporinas sin clasificar: AQP 11 y 12.
Descubrimiento
En 1992 se reporta el descubrimiento del primer canal de agua, la hoy denominada AQP1 humana[7]. Este hallazgo dio lugar al Premio Nobel en Química del año 2003. Este premio fue entregado en forma conjunta a Peter Agre "por el descubrimiento de las acuaporinas" y a Roderick MacKinnon "por su trabajo en la estructura y mecanismo de los canales de potasio"[8].
Sobre la base de estudios biofísicos se propuso que los canales dispondrían de un mecanismo de ‘compuerta’ (gating en inglés) que regularía su permeabilidad al agua, y que cada uno de ellos contendría diez moléculas de agua que se desplazarían en ‘fila india’ para atravesar la membrana. Tal como se muestran en las representaciones estructurales y moleculares de las acuaporinas.
Modelos gráficos
- ↑ «Pfam: Family: MIP (PF00230)». pfam.xfam.org. Consultado el 3 de noviembre de 2017.
- ↑ Agre, Peter (2006-3). «The Aquaporin Water Channels». Proceedings of the American Thoracic Society 3 (1): 5-13. ISSN 1546-3222. PMC 2658677. PMID 16493146. doi:10.1513/pats.200510-109JH. Consultado el 3 de noviembre de 2017.
- ↑ Soto, Gabriela; Alleva, Karina; Amodeo, Gabriela; Muschietti, Jorge; Ayub, Nicolás Daniel (15 de julio de 2012). «New insight into the evolution of aquaporins from flowering plants and vertebrates: Orthologous identification and functional transfer is possible». Gene 503 (1): 165-176. doi:10.1016/j.gene.2012.04.021. Consultado el 3 de noviembre de 2017.
- ↑ Gonen, Tamir; Walz, Thomas (2006/11). «The structure of aquaporins». Quarterly Reviews of Biophysics 39 (4): 361-396. ISSN 1469-8994. doi:10.1017/S0033583506004458. Consultado el 3 de noviembre de 2017.
- ↑ Verkman, Alan S. (1 de julio de 2011). «Aquaporins at a glance». J Cell Sci (en inglés) 124 (13): 2107-2112. ISSN 0021-9533. PMID 21670197. doi:10.1242/jcs.079467. Consultado el 3 de noviembre de 2017.
- ↑ Hub, Jochen S.; Grubmüller, Helmut; Groot, Bert L. de (2009). Aquaporins. Handbook of Experimental Pharmacology (en inglés). Springer, Berlin, Heidelberg. pp. 57-76. ISBN 9783540798842. doi:10.1007/978-3-540-79885-9_3. Consultado el 3 de noviembre de 2017.
- ↑ Preston, Gregory M.; Carroll, Tiziana Piazza; Guggino, William B.; Agre, Peter (17 de abril de 1992). «Appearance of Water Channels in Xenopus Oocytes Expressing Red Cell CHIP28 Protein». Science (en inglés) 256 (5055): 385-387. ISSN 0036-8075. PMID 1373524. doi:10.1126/science.256.5055.385. Consultado el 3 de noviembre de 2017.
- ↑ «The Nobel Prize in Chemistry 2003». www.nobelprize.org. Consultado el 3 de noviembre de 2017.