Fosfonato deshidrogenasa

fosfonato deshidrogenasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.20.1.1
Ontología génica Actividad enzimática AmiGO / EGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]

En enzimología, la fosfonato deshidrogenasa (EC 1.20.1.1) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química

fosfonato + NAD⁺ + H₂O $\rightleftharpoons$ fosfato + NADH + H⁺

Los tres sustratos de esta enzima son el fosfonato, el NAD⁺, y H₂O, mientras que sus tres productos, son el fosfato, NADH, e hidrógeno iónico H⁺.

Clasificación

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, específicamente a aquellas que actúan con fósforo o arsénico como donante, y NAD o NADP como aceptor.

Nomenclatura

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es fosfonato:NAD oxidorreductasa. Otros nombres de uso común incluyen son NAD:fosfito oxidorreductasa y fosfito deshidrogenasa.

Estructura y función

Esta enzima se encuentra codificada por el gen ptxD de Pseudomonas stutzeri, la enzima produce NADH y fosfato en proporciones estequiométricas, sin que se observe una reacción inversa. La enzima PTXD posee una alta afinidad por sus sustratos con un valor de Km de 53,1 ± 6,7 μmol y 54,6 ± 6,7 μmol, para el fosfito y NAD respectivamente. Vmax y kcat 12,2 ± 0.3 μmol·min^-1·mg^-1 y 440 min^-1 respectivamente. El NADP puede sustituir al NAD con pobre afinidad.

Referencias

• Costas AM, White AK, Metcalf WW (2001). «Purification and characterization of a novel phosphorus-oxidizing enzyme from Pseudomonas stutzeri WM88». J. Biol. Chem. 276 (20): 17429-36. PMID 11278981. doi:10.1074/jbc.M011764200. 
• Vrtis JM, White AK, Metcalf WW, van der Donk WA (2001). «Phosphite dehydrogenase: an unusual phosphoryl transfer reaction». J. Am. Chem. Soc. 123 (11): 2672-3. PMID 11456941. doi:10.1021/ja004301k. 

• Datos: Q3748971