Triosa fosfato isomerasa

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Triosafosfato isomerasa 1
1wyi.jpg
Estructura de la TPI de humanos
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

Identificadores
Símbolos TPI1 (HGNC: 12009) TIM
Identificadores
externos
Número EC 5.3.1.1
Locus Cr. 12 p13
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
7167
UniProt
P60174 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_000365 n/a
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]
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La triosa fosfato isomerasa (TPI) (EC 5.3.1.1) es una enzima que cataliza la interconversión entre gliceraldehído-3-fosfato (GADP) y dihidroxiacetona fosfato (DHAP), reacción que tiene lugar a través de un intermediario enediol. Enzima implicada en la glucólisis, estructuralmente es un homodímero donde cada subunidad posee un ciclindro beta paralelo con hélices alfa en los nexos de unión. Su sitio activo se encuentra en la parte superior del cilindro y posee un residuo de glutamato (Glu 165) y otro de histidina (His 95) que son esenciales para la catálisis. A pH fisiológico, el glutamato está desprotonado y, por tanto, cargado negativamente, con lo cual contribuye a atraer el protón del carbono 2 del gliceraldehído-3-fosfato; la histidina, básica, actúa como un grupo donador de protones para transferirlos entre el grupo carbonilo del sustrato y el hidroxilo del carbono 2.

Reaction DHAP to GAP.png

dihidroxiacetona fosfato Gliceraldehído-3-fosfato

Referencias[editar]

  • Mathews, C. K.; Van Holde, K.E et Ahern, K.G (2003). Bioquímica (3 edición). ISBN 84-7892-053-2.