Ribonucleasa D

Ribonucleasa D
	; Estructura de la proteína RNasa D.
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	EBI: RNASED; UniProt: RNASED; Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	3.1.13.5
Propiedades	pI: 6.2
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La ribonucleasa D o RNasa D es una de las siete exorribonucleasas identificadas en E. coli. Se trata de una exorribonucleasa 3'→5' de la cual se ha demostrado que se encuentra involucrada en el procesamiento ribonucleolítico 3' del precursor del ARNt.^[2] A pesar de que la ribonucleasa D aparenta desempeñar un papel menor en esta tarea y no es necesaria para la viabilidad de un procesamiento adecuado del ARNt, es capaz de soportar este procesamiento en ausencia de otras exonucleasas (RNasa II, RNasa BN, RNasa T y RNasa PH).^[3]^[4]^[5]^[6]^[7]

Actividad in vitro[editar]

In vitro la RNasa D escinde al ARNt en forma no progresiva desde el extremo 3' para liberar mononucleótidos y ARNt activo. La escisión del ARNt se ralentiza en la secuencia de nucleótidos C C A, permitiendo la aminoacilación del ARNt que previene una degradación adicional.^[8]

La actividad de la RNasa D es muy dependiente de la estructura del extremo 3' del ARNt diana, actuando mucho más rápidamente sobre moléculas de ARNt alteradas que sobre las formas nativas. La enzima no presenta actividad frente a ARNt que se encuentra fosforilado en su extremo 3'.^[9]^[10]

Actividad in vivo[editar]

Cuando la RNasa D se sobreexpresa in vivo, llega a escindir los extremos 3' de los ARNt superando incluso la región CCA, provocando un daño en el ARNt que no puede ser reparado por la ARNt nucleotidiltransferasa.^[11] La sobreexpresión de la RNasa D provoca tasas de crecimiento disminuidas en los organismos afectados.^[12]

La traducción de la RNasa D depende de una estructura tallo-bucle seguida de ocho uridinas ubicada corriente arriba de la secuencia Shine-Dalgarno.^[13]^[14]

Homólogos estructurales[editar]

La RNasa D posee homólogos en muchos otros organismos. Cuando una parte de otra proteína de mayor tamaño posee un dominio que es muy similar a la RNasa, se dice que esta posee un dominio RNasa D.

Referencias[editar]

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↑ Zuo et al.; Wang, Y; Malhotra, A (2005). «Crystal structure of Escherichia coli RNase D, an exoribonuclease involved in structured RNA processing». Structure 13 (7): 973-84. PMID 16004870. doi:10.1016/j.str.2005.04.015.
↑ Reuven NB, Deutscher MP (1993). «Multiple exoribonucleases are required for the 3' processing of Escherichia coli tRNA precursors in vivo». FASEB J 7 (1): 143-8. PMID 8422961.
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↑ Cudny H, Deutscher MP (1980). «Apparent involvement of ribonuclease D in the 3' processing of tRNA precursors». Proc Natl Acad Sci U S A 77 (2): 837-41. PMID 6153805.
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↑ Cudny H, Zaniewski R, Deutscher MP (1981). «Escherichia coli RNase D. Catalytic properties and substrate specificity». J Biol Chem 256 (11): 5633-7. PMID 6263886.
↑ Zhang JR, Deutscher MP (1988). «Transfer RNA is a substrate for RNase D in vivo». J Biol Chem 263 (34): 17909-12. PMID 3056931.
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↑ Zhang J, Deutscher MP (1992). «A uridine-rich sequence required for translation of prokaryotic mRNA». Proc Natl Acad Sci U S A 89 (7): 2605-9. PMID 1372983.

Enlaces externos[editar]

Crystal structure of E. coli RNase D at the RCSB Protein Data Bank

Datos: Q24739520

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