Retinal

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Retinal
All-trans-Retinal.svg
General
Fórmula molecular C20H28O 
Identificadores
Número CAS 116-31-4[1]
ChEBI 15035
ChemSpider 1041
PubChem 1070
UNII RR725D715M
KEGG C00376
Propiedades físicas
Masa molar 284,214 g/mol

Retinal (también conocido como retinaldehído) es un cromóforo polieno, unido a proteínas llamadas opsinas, y es la base química de la visión en los animales.

El retinal permite que ciertos microorganismos conviertan la luz en energía metabólica.

Los animales vertebrados ingieren retinal directamente de la carne, o la producen a partir de carotenoides, ya sea a partir de α-caroteno o β-caroteno, ambos carotenos. También la producen a partir de la β-criptoxantina, un tipo de xantofila. Estos carotenoides deben obtenerse de plantas u otros organismos fotosintéticos. Los animales no pueden convertir otros carotenoides en retina. Algunos carnívoros no pueden convertir ningún carotenoide en absoluto. Las otras formas principales de vitamina A, el retinol y una forma parcialmente activa, el ácido retinoico, pueden producirse a partir de retinal.

Los invertebrados como los insectos y los calamares utilizan formas hidroxiladas de retinal en sus sistemas visuales, que se derivan de la conversión de otras xantófilas.

Hay muchas formas de vitamina A, todas las cuales se convierten en retinal, lo que no se puede producir sin ellas. El retinal en sí se considera una forma de vitamina A cuando la ingiere un animal. El número de moléculas diferentes que se pueden convertir en retina varía de una especie a otra. El retinal se llamaba originalmente retineno,[2]​ y se renombró [3]​ después de que se descubrió que era un aldehído de vitamina A.[4][5]

Metabolismo de la vitamina A[editar]

Los organismos vivos producen retinal (RAL) mediante la escisión oxidativa irreversible de los carotenoides.[6]​ Por ejemplo:

betacaroteno + O 2 → 2 retinal

catalizada por una betacaroteno 15,15'-monooxigenasa[7]​ o una betacaroteno 15,15'-dioxigenasa.[8]​ Así como los carotenoides son los precursores de retinal, el retinal es el precursor de las otras formas de vitamina A. La retina es interconvertible con el retinol (ROL), la forma de transporte y almacenamiento de la vitamina A:

retinal + NADPH + H + está en equilibrio con retinol + NADP +
retinol + NAD + está en equilibrio con retiniano + NADH + H +

catalizado por retinol deshidrogenasas (RDH)[9]​ y alcohol deshidrogenasas (ADH).[10]​ El retinol se llama alcohol de vitamina A o, más a menudo, simplemente vitamina A. El retinal también se puede oxidar a ácido retinoico (RA):

retinal + NAD + + H 2 O → ácido retinoico + NADH + H + (catalizado por RALDH)
retinal + O 2 + H 2 O → ácido retinoico + H 2 O 2 (catalizado por la oxidasa retiniana)

catalizada por deshidrogenasas retinianas[11]​ también conocidas como retinaldehído deshidrogenasas (RALDH)[10]​, así como oxidasas retinianas.[12]​ El ácido retinoico, a veces llamado ácido de vitamina A, es una molécula y una hormona de señalización importante en los animales vertebrados.

Historia[editar]

El bioquímico estadounidense George Wald y otros habían delineado el ciclo visual en 1958. Por su trabajo, Wald ganó una parte del Premio Nobel de Fisiología o Medicina de 1967 con Haldan Keffer Hartline y Ragnar Granit.[13]

Véase también[editar]

Referencias[editar]

  1. Número CAS
  2. WALD, GEORGE (14 July 1934). «Carotenoids and the Vitamin A Cycle in Vision». Nature 134 (3376): 65. Bibcode:1934Natur.134...65W. doi:10.1038/134065a0. 
  3. Wald, G (11 October 1968). «Molecular basis of visual excitation.». Science 162 (3850): 230-9. Bibcode:1968Sci...162..230W. PMID 4877437. doi:10.1126/science.162.3850.230. 
  4. MORTON, R. A.; GOODWIN, T. W. (1 April 1944). «Preparation of Retinene in Vitro». Nature 153 (3883): 405-406. Bibcode:1944Natur.153..405M. doi:10.1038/153405a0. 
  5. BALL, S; GOODWIN, TW; MORTON, RA (1946). «Retinene1-vitamin A aldehyde.». The Biochemical Journal 40 (5–6): lix. PMID 20341217. 
  6. von Lintig, Johannes; Vogt, Klaus (2000). «Filling the Gap in Vitamin A Research: Molecular Identification of An Enzyme Cleaving Beta-carotene to Retinal». Journal of Biological Chemistry 275 (16): 11915-11920. PMID 10766819. doi:10.1074/jbc.275.16.11915. 
  7. Woggon, Wolf-D. (2002). «Oxidative cleavage of carotenoids catalyzed by enzyme models and beta-carotene 15,15´-monooxygenase». Pure and Applied Chemistry 74 (8): 1397-1408. doi:10.1351/pac200274081397. 
  8. Kim, Yeong-Su; Kim, Nam-Hee; Yeom, Soo-Jin; Kim, Seon-Won; Oh, Deok-Kun (2009). «In Vitro Characterization of a Recombinant Blh Protein from an Uncultured Marine Bacterium as a β-Carotene 15,15′-Dioxygenase». Journal of Biological Chemistry 284 (23): 15781-93. PMC 2708875. PMID 19366683. doi:10.1074/jbc.M109.002618. 
  9. Lidén, Martin; Eriksson, Ulf (2006). «Understanding Retinol Metabolism: Structure and Function of Retinol Dehydrogenases». Journal of Biological Chemistry 281 (19): 13001-13004. PMID 16428379. doi:10.1074/jbc.R500027200. 
  10. a b Duester, G (September 2008). «Retinoic Acid Synthesis and Signaling during Early Organogenesis». Cell 134 (6): 921-31. PMC 2632951. PMID 18805086. doi:10.1016/j.cell.2008.09.002. 
  11. Lin, Min; Zhang, Min; Abraham, Michael; Smith, Susan M.; Napoli, Joseph L. (2003). «Mouse Retinal Dehydrogenase 4 (RALDH4), Molecular Cloning, Cellular Expression, and Activity in 9-cis-Retinoic Acid Biosynthesis in Intact Cells». Journal of Biological Chemistry 278 (11): 9856-9861. PMID 12519776. doi:10.1074/jbc.M211417200. 
  12. «KEGG ENZYME: 1.2.3.11 retinal oxidase». Consultado el 10 de marzo de 2009. 
  13. 1967 Nobel Prize in Medicine

Enlaces externos[editar]