Receptor de hormona tiroidea beta

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Receptor de hormona tiroidea beta

Estructura tridimensional del receptor TR-beta.
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Lista de códigos PDB
1BSX , 1N46 , 1NAX , 1NQ0 , 1NQ1 , 1NQ2 , 1NUO , 1Q4X , 1R6G , 1XZX , 1Y0X , 2J4A , 2NLL , 2PIN , 3D57 , 3GWS , 3IMY , 3JZC
Identificadores
Símbolos THRB (HGNC: 11799) ERBA2
Identificadores
externos
Locus Cr. 3 p24.1-p22
Patrón de expresión de ARNm
ancho=250px
Más información
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
7068 21834
Ensembl
Véase HS Véase MM
UniProt
P10828 P37242
RefSeq
(ARNm)
NM_000461 NM_001113417
RefSeq
(proteína) NCBI
NP_000452 NP_001106888
Ubicación (UCSC)
Cr. 3:
24.16 – 24.54 Mb 		Cr. 14:
17.66 – 18.04 Mb
PubMed (Búsqueda)
[1]


[2]
[editar datos en Wikidata]

El receptor de hormona tiroidea beta (TR-beta) también conocido como NR1A2 (de sus siglas en inglés "nuclear receptor subfamily 1, group A, member 2"), es un receptor nuclear codificado, en humanos, por el gen HGNC THRB .[1]​

La proteína TR-beta es un receptor nuclear de hormonas para triyodotironina. Es uno de los diversos receptores para hormonas tiroideas y ha demostrado estar implicado en la actividad biológica de la hormona tiroidea. Estudios llevados a cabo en ratones knockout sugieren que los diferentes receptores, mientras mantengan cierta redundancia, podrían mediar en las diferentes funciones de la hormona tiroidea. Se han asociados mutaciones en este gen con la patología denominada resistencia a la hormona tiroidea (GTHR), un síndrome caracterizado por la aparición de bocio y altos niveles de hormona tiroidea circulante (T3-T4), junto con niveles normales o ligeramente elevados de tirotropina (TSH). Se han descrito diferentes variantes por splicing alternativo que generan distintas isoformas del receptor, pero hasta ahora únicamente se ha logrado determinar el tamaño completo de una de ellas.[2]​

Interacciones[editar]

El receptor de hormona tiroidea beta ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Véase también[editar]

Referencias[editar]

  1. ↑ «Entrez Gene: THRA thyroid hormone receptor, alpha (erythroblastic leukemia viral (v-erb-a) oncogene homolog, avian)». 
  2. ↑ «Entrez Gene: THRB thyroid hormone receptor, beta (erythroblastic leukemia viral (v-erb-a) oncogene homolog 2, avian)». 
  3. ↑ Lee, S K; Jung S Y, Kim Y S, Na S Y, Lee Y C, Lee J W (Feb. de 2001). «Two distinct nuclear receptor-interaction domains and CREB-binding protein-dependent transactivation function of activating signal cointegrator-2». Mol. Endocrinol. (United States) 15 (2): 241-54. ISSN 0888-8809. PMID 11158331. 
  4. ↑ Lee, S K; Anzick S L, Choi J E, Bubendorf L, Guan X Y, Jung Y K, Kallioniemi O P, Kononen J, Trent J M, Azorsa D, Jhun B H, Cheong J H, Lee Y C, Meltzer P S, Lee J W (Nov. de 1999). «A nuclear factor, ASC-2, as a cancer-amplified transcriptional coactivator essential for ligand-dependent transactivation by nuclear receptors in vivo». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 274 (48): 34283-93. ISSN 0021-9258. PMID 10567404. 
  5. ↑ Ko, L; Cardona G R, Chin W W (mayo. de 2000). «Thyroid hormone receptor-binding protein, an LXXLL motif-containing protein, functions as a general coactivator». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (UNITED STATES) 97 (11): 6212-7. ISSN 0027-8424. PMID 10823961. 
  6. ↑ Ko, Lan; Cardona Guemalli R, Iwasaki Toshiharu, Bramlett Kelli S, Burris Thomas P, Chin William W (Jan. de 2002). «Ser-884 adjacent to the LXXLL motif of coactivator TRBP defines selectivity for ERs and TRs». Mol. Endocrinol. (United States) 16 (1): 128-40. ISSN 0888-8809. PMID 11773444. 
  7. ↑ Wu, Yifei; Delerive Philippe, Chin William W, Burris Thomas P (Mar. de 2002). «Requirement of helix 1 and the AF-2 domain of the thyroid hormone receptor for coactivation by PGC-1». J. Biol. Chem. (United States) 277 (11): 8898-905. ISSN 0021-9258. PMID 11751919. doi:10.1074/jbc.M110761200. 
  8. ↑ a b Liu, Y; Takeshita A, Misiti S, Chin W W, Yen P M (Oct. de 1998). «Lack of coactivator interaction can be a mechanism for dominant negative activity by mutant thyroid hormone receptors». Endocrinology (UNITED STATES) 139 (10): 4197-204. ISSN 0013-7227. PMID 9751500. 
  9. ↑ a b Jeyakumar, M; Tanen M R, Bagchi M K (Jun. de 1997). «Analysis of the functional role of steroid receptor coactivator-1 in ligand-induced transactivation by thyroid hormone receptor». Mol. Endocrinol. (UNITED STATES) 11 (6): 755-67. ISSN 0888-8809. PMID 9171239. 
  10. ↑ Tagami, T; Lutz W H, Kumar R, Jameson J L (Dec. de 1998). «The interaction of the vitamin D receptor with nuclear receptor corepressors and coactivators». Biochem. Biophys. Res. Commun. (UNITED STATES) 253 (2): 358-63. ISSN 0006-291X. PMID 9878542. doi:10.1006/bbrc.1998.9799. 
  11. ↑ Ando, S; Sarlis N J, Krishnan J, Feng X, Refetoff S, Zhang M Q, Oldfield E H, Yen P M (Sep. de 2001). «Aberrant alternative splicing of thyroid hormone receptor in a TSH-secreting pituitary tumor is a mechanism for hormone resistance». Mol. Endocrinol. (United States) 15 (9): 1529-38. ISSN 0888-8809. PMID 11518802. 
  12. ↑ Lin, Huei-Min; Zhao Li, Cheng Sheue-Yann (Aug. de 2002). «Cyclin D1 Is a Ligand-independent Co-repressor for Thyroid Hormone Receptors». J. Biol. Chem. (United States) 277 (32): 28733-41. ISSN 0021-9258. PMID 12048199. doi:10.1074/jbc.M203380200. 
  13. ↑ Zhu, X G; Park K S, Kaneshige M, Bhat M K, Zhu Q, Mariash C N, McPhie P, Cheng S Y (Apr. de 2000). «The orphan nuclear receptor Ear-2 is a negative coregulator for thyroid hormone nuclear receptor function». Mol. Cell. Biol. (UNITED STATES) 20 (7): 2604-18. ISSN 0270-7306. PMID 10713182. 
  14. ↑ a b Monden, T; Wondisford F E, Hollenberg A N (Nov. de 1997). «Isolation and characterization of a novel ligand-dependent thyroid hormone receptor-coactivating protein». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 272 (47): 29834-41. ISSN 0021-9258. PMID 9368056. 
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