RPS6KA1

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Proteína quinasa S6 ribosomal alfa 1
Protein RPS6KA1 PDB 2WNT.png
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

Identificadores
Símbolos RPS6KA1 (HGNC: 10430) HU-1, MAPKAPK1A, RSK, RSK1, S6K-alpha 1
Identificadores
externos
Número EC 2.7.11.1
Locus Cr. 1 P36.11
Patrón de expresión de ARNm
PBB GE RPS6KA1 203379 at tn.png
Más información
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
6195 20111
Ensembl
Véase HS Véase MM
UniProt
Q15418 P18653
RefSeq
(ARNm)
NM_001006665 NM_009097
RefSeq
(proteína) NCBI
NP_001006666 NP_033123
Ubicación (UCSC)
Cr. 1:
26.86 – 26.9 Mb
Cr. 4:
133.85 – 133.89 Mb
PubMed (Búsqueda)
[1]


[2]
[editar datos en Wikidata]

La proteína quinasa S6 ribosomal alfa 1 (RPS6KA1) es una enzima codificada en humanos por el gen HGNC RPS6KA1 .[1] Su actividad enzimática corresponde al número EC 2.7.11.1

La proteína RPS6KA1 pertenece a la familia de serina/treonina quinasas RSK (quinasa S6 ribosomal). Esta quinasa contiene dos dominios catalíticos no idénticos y fosforila varios sustratos, incluyendo diferentes miembros de la ruta de señalización de las MAP quinasas. La actividad de esta proteína ha sido relacionada con el control de la proliferación celular y de la diferenciación celular. Se han descrito diversas variantes transcripcionales de este gen, que codifican diferentes isoformas de la proteína.[2]

Interacciones[editar]

La proteína RPS6KA1 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Véase también[editar]

Referencias[editar]

  1. Moller DE, Xia CH, Tang W, Zhu AX, Jakubowski M (Apr de 1994). «Human rsk isoforms: cloning and characterization of tissue-specific expression». Am J Physiol 266 (2 Pt 1): C351–9. PMID 8141249. 
  2. «Entrez Gene: RPS6KA1 ribosomal protein S6 kinase, 90kDa, polypeptide 1». 
  3. Cavet, Megan E; Lehoux Stephanie, Berk Bradford C (mayo. de 2003). «14-3-3beta is a p90 ribosomal S6 kinase (RSK) isoform 1-binding protein that negatively regulates RSK kinase activity». J. Biol. Chem. (United States) 278 (20): 18376–83. doi:10.1074/jbc.M208475200. ISSN 0021-9258. PMID 12618428. 
  4. Roux, Philippe P; Richards Stephanie A, Blenis John (Jul. de 2003). «Phosphorylation of p90 ribosomal S6 kinase (RSK) regulates extracellular signal-regulated kinase docking and RSK activity». Mol. Cell. Biol. (United States) 23 (14): 4796–804. ISSN 0270-7306. PMID 12832467. 
  5. Eblen, Scott T; Kumar N Vinay, Shah Kavita, Henderson Michelle J, Watts Colin K W, Shokat Kevan M, Weber Michael J (Apr. de 2003). «Identification of novel ERK2 substrates through use of an engineered kinase and ATP analogs». J. Biol. Chem. (United States) 278 (17): 14926–35. doi:10.1074/jbc.M300485200. ISSN 0021-9258. PMID 12594221. 
  6. Smith, J A; Poteet-Smith C E, Malarkey K, Sturgill T W (Jan. de 1999). «Identification of an extracellular signal-regulated kinase (ERK) docking site in ribosomal S6 kinase, a sequence critical for activation by ERK in vivo». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 274 (5): 2893–8. ISSN 0021-9258. PMID 9915826. 
  7. Schouten, G J; Vertegaal A C, Whiteside S T, Israël A, Toebes M, Dorsman J C, van der Eb A J, Zantema A (Jun. de 1997). «IkappaB alpha is a target for the mitogen-activated 90 kDa ribosomal S6 kinase». EMBO J. (ENGLAND) 16 (11): 3133–44. doi:10.1093/emboj/16.11.3133. ISSN 0261-4189. PMID 9214631. 
  8. Suzuki, T; Matsuda S, Tsuzuku J K, Yoshida Y, Yamamoto T (Feb. de 2001). «A serine/threonine kinase p90rsk1 phosphorylates the anti-proliferative protein Tob». Genes Cells (England) 6 (2): 131–8. ISSN 1356-9597. PMID 11260258. 
  9. Roux, Philippe P; Ballif Bryan A, Anjum Rana, Gygi Steven P, Blenis John (Sep. de 2004). «Tumor-promoting phorbol esters and activated Ras inactivate the tuberous sclerosis tumor suppressor complex via p90 ribosomal S6 kinase». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (United States) 101 (37): 13489–94. doi:10.1073/pnas.0405659101. ISSN 0027-8424. PMID 15342917. 
  10. Rolfe, Mark; McLeod Laura E, Pratt Phillip F, Proud Christopher G (Jun. de 2005). «Activation of protein synthesis in cardiomyocytes by the hypertrophic agent phenylephrine requires the activation of ERK and involves phosphorylation of tuberous sclerosis complex 2 (TSC2)». Biochem. J. (England) 388 (Pt 3): 973–84. doi:10.1042/BJ20041888. PMID 15757502.