Metilentetrahidrometanopterina deshidrogenasa

Metilenotetrahidrometanopterina deshidrogenasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.5.98.1
Número CAS	100357-01-5
Actividad enzimática	AmiGO / EGO
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La metilentetrahidrometanopterina deshidrogenasa (EC 1.5.98.1) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:^[1]^[2]

5,10-metilentetrahidrometanopterina + coenzima F₄₂₀

\rightleftharpoons

5,10-meteniltetrahidrometanopterina + coenzima F₄₂₀ reducida

Por lo tanto los dos sustratos de esta enzima son 5,10-metilentetrahidrometanopterina y coenzima F420, mientras que sus dos productos son 5,10-meteniltetrahidrometanopterina y coenzima F420 reducida.^[1]^[2]

Clasificación[editar]

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas que actúan sobre grupos CH-NH como dadores de electrones utilizando otros aceptores de electrones conocidos.^[3]

Nomenclatura[editar]

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es 5,10-metilenotetrahidrometanopterina:coenzima-F420 oxidorreductasa. Otros nombres de uso común pueden ser N5,N10-metilenotetrahidrometanopterina deshidrogenasa, y 5,10-metilenotetrahidrometanopterina deshidrogenasa.^[3]

Papel biológico[editar]

Esta enzima se encuentra involucrada en la formación de metano a partir de dióxido de carbono en la arqueobacteria metanógena Methanobacterium thermoautotrophicum.^[1]^[2]

Estudios estructurales[editar]

Hasta el año 2007, se habían resuelto cuatro estructuras para esta clase de enzimas las cuales poseen los siguientes códigos de acceso a PDB: 1QV9, 1U6I, 1U6J, y 1U6K.^[1]^[2]^[3]

Referencias[editar]

↑ ^a ^b ^c ^d Hartzell PL, Zvilius G, Escalante-Semerena JC, Donnelly MI (1985). «Coenzyme F420 dependence of the methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase of Methanobacterium thermoautotrophicum». Biochem. Biophys. Res. Commun. 133 (3): 884-90. PMID 4084309. doi:10.1016/0006-291X(85)91218-5.
↑ ^a ^b ^c ^d GD; Geerts, WJ; Keltjens, JT; Van Der Drift, C; Vogels, GD (1991). «Purification and properties of 5,10-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase and 5,10-methylenetetrahydromethanopterin reductase, two coenzyme F420-dependent enzymes, from Methanosarcina barkeri». Biochim. Biophys. Acta. 1079 (3): 293-302. PMID 1911853. doi:10.1016/0167-4838(91)90072-8.
↑ ^a ^b ^c «Methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase». IntEnz. Consultado el 31 de marzo de 2015.

Datos: Q384158

[Hartzell85-1] Hartzell PL, Zvilius G, Escalante-Semerena JC, Donnelly MI (1985). «Coenzyme F420 dependence of the methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase of Methanobacterium thermoautotrophicum». Biochem. Biophys. Res. Commun. 133 (3): 884-90. PMID 4084309. doi:10.1016/0006-291X(85)91218-5.

[Geerts91-2] GD; Geerts, WJ; Keltjens, JT; Van Der Drift, C; Vogels, GD (1991). «Purification and properties of 5,10-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase and 5,10-methylenetetrahydromethanopterin reductase, two coenzyme F420-dependent enzymes, from Methanosarcina barkeri». Biochim. Biophys. Acta. 1079 (3): 293-302. PMID 1911853. doi:10.1016/0167-4838(91)90072-8.

[IntEnz-3] «Methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase». IntEnz. Consultado el 31 de marzo de 2015.

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