MAP3K1

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MAP quinasa quinasa quinasa 1
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

Identificadores
Símbolos MAP3K1 (HGNC: 6848) MAPKKK1; MEKK; MEKK 1; MEKK1; SRXY6
Identificadores
externos
Número EC 2.7.11.25
Locus Cr. 5 q11.2
Patrón de expresión de ARNm
PBB GE MAP3K1 214786 at tn.png
Más información
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
4214 26401
Ensembl
Véase HS Véase MM
UniProt
Q13233 P53349
RefSeq
(ARNm)
NM_005921 NM_011945
RefSeq
(proteína) NCBI
NP_005912 NP_036075
Ubicación (UCSC)
Cr. 5:
56.11 – 56.19 Mb
Cr. 13:
111.75 – 111.81 Mb
PubMed (Búsqueda)
[1]


[2]
[editar datos en Wikidata]

La MAP quinasa quinasa quinasa 1 (MAP3K1 ó MEK quinasa) es una enzima codificada en humanos por el gen MAP3K1.[1] [2]

La MAP3K1 es una serina/treonina quinasa que ejerce un papel fundamental en la red de enzimas que fosforilan integrando la respuesta celular a un cierto número de estímulos mitogénicos y metabólicos, incluyendo, por ejemplo, la insulina y factores de crecimiento.[2] Estudios llevados a cabo en ratones knockout han revelado que esta quinasa es importante en procesos de embriogénesis, migración de queratinocitos, producción de citoquinas en linfocitos T y producción de anticuerpos en linfocitos B.

Interacciones[editar]

La proteína MAP3K1 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Referencias[editar]

  1. Vinik BS, Kay ES, Fiedorek FT Jr (Apr de 1996). «Mapping of the MEK kinase gene (Mekk) to mouse chromosome 13 and human chromosome 5». Mamm Genome 6 (11): 782–3. PMID 8597633. 
  2. a b «Entrez Gene: MAP3K1 mitogen-activated protein kinase kinase kinase 1». 
  3. a b c Karandikar, M; Xu S, Cobb M H (Dec. de 2000). «MEKK1 binds raf-1 and the ERK2 cascade components». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 275 (51): 40120–7. doi:10.1074/jbc.M005926200. ISSN 0021-9258. PMID 10969079. 
  4. Xu, S; Cobb M H (Dec. de 1997). «MEKK1 binds directly to the c-Jun N-terminal kinases/stress-activated protein kinases». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 272 (51): 32056–60. ISSN 0021-9258. PMID 9405400. 
  5. Baud, V; Liu Z G, Bennett B, Suzuki N, Xia Y, Karin M (mayo. de 1999). «Signaling by proinflammatory cytokines: oligomerization of TRAF2 and TRAF6 is sufficient for JNK and IKK activation and target gene induction via an amino-terminal effector domain». Genes Dev. (UNITED STATES) 13 (10): 1297–308. ISSN 0890-9369. PMID 10346818. 
  6. Pomérance, M; Multon M C, Parker F, Venot C, Blondeau J P, Tocqué B, Schweighoffer F (Sep. de 1998). «Grb2 interaction with MEK-kinase 1 is involved in regulation of Jun-kinase activities in response to epidermal growth factor». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 273 (38): 24301–4. ISSN 0021-9258. PMID 9733714. 
  7. Zhang, Yi; Qiu Wen-Jie, Chan Siu Chiu, Han Jiahuai, He Xi, Lin Sheng-Cai (mayo. de 2002). «Casein kinase I and casein kinase II differentially regulate axin function in Wnt and JNK pathways». J. Biol. Chem. (United States) 277 (20): 17706–12. doi:10.1074/jbc.M111982200. ISSN 0021-9258. PMID 11884395. 
  8. Zhang, Y; Neo S Y, Han J, Lin S C (Aug. de 2000). «Dimerization choices control the ability of axin and dishevelled to activate c-Jun N-terminal kinase/stress-activated protein kinase». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 275 (32): 25008–14. doi:10.1074/jbc.M002491200. ISSN 0021-9258. PMID 10829020. 
  9. Saltzman, A; Searfoss G, Marcireau C, Stone M, Ressner R, Munro R, Franks C, D'Alonzo J, Tocque B, Jaye M, Ivashchenko Y (Apr. de 1998). «hUBC9 associates with MEKK1 and type I TNF-alpha receptor and stimulates NFkappaB activity». FEBS Lett. (NETHERLANDS) 425 (3): 431–5. ISSN 0014-5793. PMID 9563508.