Lactoferrina

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Lactotransferrina
Lactoferrin.png
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos:

Identificadores
Símbolos LTF (HGNC: 6720) GIG12; HLF2; LF
Identificadores
externos
Locus Cr. 3 p21.31
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
4057 17002
Ensembl
Véase HS Véase MM
UniProt
P02788 P08071
RefSeq
(ARNm)
NM_001199149 NM_008522
RefSeq
(proteína) NCBI
NP_001186078 NP_032548
Ubicación (UCSC)
Cr. 3:
46.48 – 46.53 Mb
PubMed (Búsqueda)
[1]


[2]

La lactoferrina, también conocida como lactotransferrina, es una proteína globular perteneciente a la familia de las transferrinas (transferrina, ovotransferrina, melanotransferrina, etc). Este grupo de proteínas muestra una gran afinidad por iones hierro. La lactoferrina es una proteína de defensa contra microrganismos presente en el lactosuero de la leche humana, en la que se encuentra en una concentración relativamente elevada (1g/L), especialmente en la etapa calostral (hasta 7g/L). También se encuentra en la leche de yegua y en la de los rumiantes. En estos casos, es abundante en el calostro, pero solamente se mantienen concentraciones residuales bajas en la leche definitiva[1]​ También está presente en otros fluidos corporales (lágrimas, semen, saliva, secreciones bronquiales, etc.). Es sintetizada por los neutrófilos de la sangre y por varios tipos de células incluyendo a algunas células acinares[2]​.

Estructura y función[editar]

La lactoferrina tiene un peso molecular de unos 80 kDa, y está formada por una sola cadena polipeptidica.Es una glicoproteína, es decir, tiene oligosacáridos asociados de forma covalente. La estuctura tridimensional está formada por dos dominios, cada uno de los cuales puede unir un átomo de hierro. Su afinidad por el hierro es unas 300 veces superior a la de la transferrina, y puede mantenerlo unido hasta pH=3. La lactoferrina, en su forma apo (sin hierro ligado) tiene actividad antimicrobiana al impedir el crecimiendo de bacterias secuestrando el hierro. En la leche, además tienen un efecto antibacteriano sinergico con el de la lisozima[2]

Utilización[editar]

La utilización de lactoferrina como ingrediente en diversos alimentos está autorizada en Estados Unidos desde el año 2000, y en la Unión Europea desde el 2012.Dado que la lactoferrina es una proteína de la leche humana con acción protectora frente a microrganismos, se comercializan en distintos países leche para alimentación infantil a las que se ha añadido lactoferrina bovina, aislada a partir del lactosuero de esta especie, obtenida como subproducto de la industria lechera. También puede añadirse a la leche que se vaya a utilizar en la fabricación de yogur[3]​. Además se encuentran productos para usos medicinales que contienen lactoferrina, utilizando esta proteína como transportador de hierro en suplementos.

Biotecnología[editar]

El interés de la lactoferrina como componente de alimentos especieles, y las diferencias entre las proteínas humana y bovina ha hecho que se hayan diseñado sistemas para producir lactoferrina a partir del gen humano colocasdo en otras especies. Dado que es una glicoproteína, no pueden utilizarse bacaterias, ya que estas no la glicosilarían. Los primeros resultados satisfactorios en cuanto a que el sistema pudiera producir lactoferrina a escala comercial se obtuvo con Aspergillus awamori[4]​ . Posteriormente se ha creado arroz transgénico que contiene el gen de la lactoferrina humana[5]​. En ambos casos, la proteína se comporta en experimentos in vitro de forma muy semejante a la humana, pero el principal problema es que los glicanos asociados tienen una estructura distinta[6]​. También se han obtenido vacas transgénicas, que expresan la lactoferrina humana[7]​ o la lactoferrina y además la lisozima (bitransgénicas)[8]

Enlaces externos[editar]

Referencias[editar]

  1. «Proteínas del lactosuero». 
  2. a b Sánchez L., Calvo M. yBrock J.H. (1992). «Biological role of lactoferrin». Archives of Disease in Childhood. 67 (5): 657–61. PMID 1599309. doi:10.1136/adc.67.5.657. 
  3. Franco, I., Pérez, M.D., Conesa, C., Calvo, M. y Sánchez, L. (2018). «Effect of technological treatments on bovine lactoferrin: An overview.». Food Research International, 106, 173-182. 
  4. Ward PP, Lo JY, Duke M, May GS, Headon DR, Conneely OM. (1992). «Production of biologically active recombinant human lactoferrin in Aspergillus oryzae». Biotechnology (N Y)10, 784–9. 
  5. Nandi, S., Suzuki, Y.S., Huang, J., Yalda, D., Pham, P., Wu, L., Bartley, G. Huang, N. y Lönnerdal, Somen Nandi, Yasushi A Suzuki, Jianmin Huang, DorisYalda, Phuong Pham, Liying Wu, Glen Bartley, Ning Huang, Bo Lönnerdal (2002). «Expression of human lactoferrin in transgenic rice grains for the application in infant formula». Plant Science, 163, 713–22. 
  6. Conesa, Celia, Calvo, Miguel y Sánchez, Lourdes. (2010). «Recombinant human lactoferrin: A valuable protein for pharmaceutical products and functional foods». Biotechnology Advances, 28, 831-838. 
  7. van Berkel PHC, Welling MM, Geerts M, van Veen HA, Ravensbergen B, Salaheddine M, et al. (2002). «Large scale production of recombinant human lactoferrin in the milk of transgenic cows». Nature Biotechnology, 20, 484-487. 
  8. Kaiser GG, Mucci NC, González V, Sánchez L, Parrón JA, Pérez MD, Calvo M, Aller JF, Hozbor FA, Mutto AA. «Detection of recombinant human lactoferrin and lysozyme produced in a bitransgenic cow». Journal of Dairy Science, 100, 1605-1617.