Inmunoglobulina G

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Superficie molecular de la IgG.

La inmunoglobulina G (IgG) es una de las cinco clases de anticuerpos humorales producidos por el organismo. Se trata de la inmunoglobulina predominante en los fluidos internos del cuerpo, como son la sangre, el líquido cefalorraquídeo y el líquido peritoneal (líquido presente en la cavidad abdominal). Esta proteína especializada es sintetizada por el organismo en respuesta a la invasión de bacterias, hongos y virus. Es la inmunoglobulina más abundante del suero, con una concentración de 600-1800 mg por 100 mL.[1] La IgG constituye el 80 % de las inmunoglobulinas totales. Su tiempo de vida media es de aproximadamente 25 días.

La IgG es la única clase de inmunoglobulinas que atraviesa la placenta, transmitiendo la inmunidad de la madre al feto de manera natural y pasiva. En algunas especies, como los bovinos, la IgG no es capaz de pasar la barrera placentaria, por lo que sus crías son agamaglobulinémicas (carentes de gamablobulinas o anticuerpos) al nacimiento, haciendo que el consumo de calostro en las primeras horas de vida sea de trascendental importancia.[2]

La IgG es la inmunoglobulina más pequeña, con un peso molecular de 150.000 Daltons,[1] así puede pasar fácilmente del sistema circulatorio del cuerpo a los tejidos. La síntesis de IgG se controla principalmente por el estímulo de los antígenos. En el caso de animales axénicos (sin microbios), con niveles de IgG muy bajos, el nivel de IgG se eleva en cuanto se les traslada a un ambiente normal.

Existen 4 variantes o subclases de IgG, designadas con números: IgG1 al IgG4. Cada subclase posee funciones específicas, por ejemplo las IgG1 y 3 son especialmente habiles para contrarrestar proteínas que se producen por la acción de toxinas del tétano,la difteria y algunos virus. Por su parte la IgG2 presenta mayor afinidad por anticuerpos capsulares y polisacáridos de bacterias como los neumococos y Haemophilus influenzae.

La concentración de cada subclase de IgG varía con la edad. Mientras las IgG1 y 3 alcanzan valores equivalentes a los de un adulto entre los 5 y 7 años de edad, las IgG2 y 4 sólo lo hacen en torno a los 10 años.[3]

Hay veces que estas inmunoglobulinas no responden adecuadamente. Especialmente en casos de Anaplasmosis simple.

Las cadenas H de la IgG son del isotipo γ, contiene un 2-3 % en peso de glúcidos.

Las IgG se pueden separar en dos fragmentos por acción enzimática de la papaina, una fracción Fab (por sus siglas en inglés antigen binding), capaz de unirse a antígenos y una facción Fc, o fracción cristalizable. Para la estructura de las Inmunoglobulinas vea el artículo anticuerpo.

Referencias[editar]

  1. a b Devlin, T. M. 2004. Bioquímica, 4ª edición. Reverté, Barcelona. ISBN 84-291-7208-4
  2. Weaver, Dusty M.; Tyler, Jeff W.; VanMetre, David C.; Hostetler, Douglas E.; Barrington, George M. (1 de noviembre de 2000). «Passive Transfer of Colostral Immunoglobulins in Calves». Journal of Veterinary Internal Medicine (en inglés) 14 (6): 569-577. doi:10.1111/j.1939-1676.2000.tb02278.x. ISSN 1939-1676. Consultado el 3 de diciembre de 2016. 
  3. Primaryimmune.org. Deficiencia Subclase de IgG. 

Véase también[editar]