Hemeritrina

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Proteína hemeritrina oxigenada simple.

La hemeritrina (de la griega αίμα = sangre, y ερυθρός = rojo) es una proteína oligomérica responsable del transporte de oxíxeno (O2) en ciertos filos de invertebrados marinos, concretamente en sipuncúlidos, priapúlidos, braquiópodos, y también en anélidos del género Magelona. Recién, la hemoemeritrina fue descubierta en bacterias metanotróficas de la especie Methylococcus capsulatus.[1]​ La miohemeritrina es una proteína monomérica que se une al oxígeno que se encuentra en los músculos de los invertebrados marinos. La hemeritrina y la miohemeritrina son esencialmente incoloras cuando están desoxixenadas, pero toman un color violeta-rosa en estado oxixenado.

La hemeritrina no contiene el grupo hemo, a pesar de que su nombre lo sugiera. Los nombres de los transportadores de oxíxeno de los ser vivos, hemoglobina, hemocianina, y hemeritrina, no hacen referencia al grupo hemo de las globinas (que sólo la hemoglobina tiene), sino que derivan de la palabra griega que significa "sangre".

Mecanismo de unión al oxíxeno[editar]

El mecanismo de unión al dioxíxeno de esta proteína es poco usual. La mayoría de los transportadores de oxígeno funcionan formando complejos de dioxígeno, pero la hemeritrina mantiene el oxígeno en forma de hidroperóxido. El sitio a lo que se une consta de un par de centros de hierro. Los átomos de hierro se unen a la proteína por medio de las cadenas laterales carboxilato de residuos de glutamato y aspartato y por cinco residuos de histidina. La hemeritrina y la miohemeritrina se describen a menudo por los estados de ligación y oxidación de su centro de hierro:

Fe2+—OH—Fe2+ desoxi (reducido)
Fe2+—OH—Fe3+ semi-met
Fe3+—El—Fe3+—OOH- oxi (oxidado)
Fe3+—OH—Fe3+— (cualquier otro ligando) met (oxidado)

La captación del oxígeno por la hemeritrina va acompañada de la oxidación por dos electrones del centro diferroso para producir un complejo hidroperóxido (OOH-). La unión del oxígeno se describe de forma general en este diagrama:

Sitio activo de la hemeritrina antes y después de la oxigenación.

La desoxihemeritrina contiene dos iónes ferrosos de alto espín con los que hace puente un grupo hidroxilo. Un hierro está hexacoordinado y el otro pentacoordinado. Un grupo hidroxilo sirve como ligando ponte pero también funciona cómo donante de protóns al sustrato El2. Esta transferencia de protóns da lugar a la formación de una ponte de un solo átomo de oxíxeno (μ-oxo) en la oxihemeritrina y la methemeritrina. El O2 se une al centro Fe2+ pentacoordinado en el sitio de coordinación vacío. Después, los electrones se transfieren desde los iónes ferrosos para generar el centro férrico binuclear (Fe3+,Fe3+) con el peróxido unido.[2][3]

Notas[editar]

  1. Karlsen, O.A., Ramsevik, L., Bruseth, L.J., Larsen, Ø., Brenner, A., Berven, F.S., Jensen, H.B. and Lillehaug, J.R. (2005). «Characterization of a prokaryotic haemerythrin from the methanotrophic bacterium Methylococcus capsulatus (Bath)». FEBS J. 272 (10): 2428–2440. PMID 15885093. doi:10.1111/j.1742-4658.2005.04663.x. 
  2. D. M. Kurtz, Jr. "Dioxygen-binding Proteins" in Comprehensive Coordination Chemistry II 2003, Volume 8, Pages 229-260. doi 10.1016/B0-08-043748-6/08171-8
  3. Friesner, R. A., M.-H. Baik, B. F. Gherman, V. Guallar, M. Wirstam, R. B. Murphy, and S. J. Lippard, 2003, How iron-containing proteins control dioxygen chemistry: a detailed atomic level description via accurate quantum chemical and mixed quantum mechanics/molecular mechanics calculations: Coord.

Enlaces externos[editar]