Hélice 310

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Vista lateral de una hélice 310 de residuos de alanina. En magenta se señalan dos enlaces de hidrógeno al mismo grupo peptídico; la distancia oxígeno-hidrógeno es de 1,83 Å. La cadena de la proteína se dirige hacia arriba; su extremo N-terminal está abajo y el C-terminal arriba. Las cadenas laterales apuntan ligeramente hacia el extremo N-terminal.

Una hélice 310 es un tipo de estructura secundaria de proteínas poco común. Son más estrechas y más lárgas que una hélice alfa.

Estructura[editar]

Los aminoácidos en una hélice 310 están dispuestos en una estructura helicoidal de sentido horario. Cada aminoácido corresponde a 120° de giro en la hélice (es decir, la hélice tiene tres residuos por vuelta) y una traslación de 2,0 Å (0,2 nm) a lo largo del eje de la hélice. El grupo N-H de un aminoácido forma un enlace por puente de hidrógeno con el grupo C=O del aminoácido tres residuos anterior; estos enlaces de hidrógeno repetidos i + 3 → i definen la hélice 310. Estructuras similares incluyen la hélice alfa (con enlaces de hidrógeno i + 4 → i) y la hélice pi (con enlaces de hidrógeno i + 5 → i).

Los residuos en una hélice 310 adoptan típicamente ángulos diedros (φ, ψ) cercanos a −49°, −26°, de tal forma que el ángulo ψ de un residuo y el ángulo φ del siguiente suman unos −75°. En comparación, la suma de ángulos diedros de una hélice alfa es de aproximadamente −105°, mientras que los de una hélice pi suman unos −125°.

La fórmula general de rotación del ángulo Ω por residuo de cualquier hélice polipeptídica con configuración trans está dada por la ecuación:

Referencias[editar]

  • L. Pauling, R.B. Corey and H.R. Branson (1951) "The Structure of Proteins: Two Hydrogen-Bonded Helical Configurations of the Polypeptide Chain", Proc. Natl. Acad. Sci. USA 37: 205-211. PMCID:PMC1063337