Fructosa-1,6-bisfosfatasa

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Fructosa-1,6-bisfosfatasa 1
PDB 1dbz EBI.jpg
Fructosa-1,6-bisfosfatasa de Pisum sativum.
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

Identificadores
Símbolo FBP1 (HGNC: 3606)
Identificadores
externos
Número EC 3.1.3.11
Locus Cr. 9 q22.3
Estructura/Función proteica
Tamaño 338 (aminoácidos)
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
2203
UniProt
P09467 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_000507 n/a
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]
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Fructosa-1,6-bisfosfatasa 2
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

Identificadores
Símbolo FBP2 (HGNC: 3607)
Identificadores
externos
Número EC 3.1.3.11
Locus Cr. 9 q22.3
Estructura/Función proteica
Tamaño 339 (aminoácidos)
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
8789
UniProt
O00757 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_003837 n/a
PubMed (Búsqueda)
[3]


PMC (Búsqueda)
[4]
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La fructosa-1,6-bisfosfatasa (FBP) (EC 3.1.3.11) es una enzima localizada en el hígado que cataliza la reacción de la gluconeogénesis que convierte la fructosa-1,6-bisfosfato a fructosa-6-fosfato. La FBP cataliza la reacción inversa catalizada en la glicólisis por la fosfofructoquinasa-1.


fructosa-1,6-bisfosfato Fructosa-1,6-bisfosfatasa fructosa 6-fosfato
Beta-D-fructose-1,6-bisphosphate wpmp.png   Beta-D-fructose-6-phosphate wpmp.png
ADP ATP
Biochem reaction arrow reversible YYYY horiz med.svg
H2O Pi
 
 

Tanto la fructosa-1,6-bisfosfatasa como la fosfofructoquinasa-1 solamente catalizan la reacción en una dirección, y están reguladas por metabolitos como la fructosa-2,6-bisfosfato. La actividad alta de una enzima está acompañada por la baja actividad de la otra.

La FBP participa en muchas rutas metabólicas y se encuentra en muchos organismos. Requiere iones metálicos como cofactores para la catálisis, preferentemente Mg2+ y Mn2+. La enzima es inhibida por el ion Li+.

Estructura[editar]

En la FBP de los mamíferos, se ha mostrado que un residuo de lisina está involucrado en el mecanismo catalítico. La región alrededor de este residuo está altamente conservada. En algunas secuencias bacterianas de FBP, este residuo de lisina está substituido por uno de arginina.

Se ha encontrado que el plegamiento de la FBP del cerdo es idéntico a la de la inositol-fosfato fosfatasa (IMPA) (EC 3.1.3.25). La inositol-polifosfato 1-fosfatasa (INPP) (EC 3.1.3.57), la IMPA y la FBP comparten un motivo secuencial (Asp-Pro-Ile/Leu-Asp-Gly/Ser-Thr/Ser) que se ha demostrado que se une a iones metálicos y participa en la catálisis. Este motivo también se encuentra en los homólogos de las IMPA de los hongos, bacterias y levaduras. Se ha sugerido que estas proteínas definen una familia antigua estructuralmente conservada que participa en diversas rutas metabólicas incluyendo la señalización mediante inositol, gluconeogénesis, asimilación de sulfato y posiblemente el metabolismo de la quinona.

Grupos de FBP[editar]

Se han identificado tres grupos diferentes de FBP en los eucariotas y en las bacterias (FBP I, FBP II y FBP III). Ninguno de estos grupos se ha encontrado hasta el momento en las archaea, aunque un nuevo grupo de FBP (FBP IV) que también tiene actividad inositol monofosfatasa ha sido recientemente identificada en las archaea.

Un nuevo grupo de FBP (FPB V) se ha encontrado en las archaea termofílicas y en la bacteria hipertermofílica Aquifex aeolicus. Un estudio estructural sugiere que la FBP V tiene un nuevo plegamiento para un azúcar-fosfato, formando un sandwich de cuatro capas alfa-beta-beta-alfa, a diferencia del más usual de cinco capas alfa-beta-alfa-beta-alfa. La disposición de las cadenas laterales catalíticas y los ligandos metálicos se encontró consistente con el mecanismo catalítico asistido con tres iones metálicos propuesto para otras FBP.

La FBP encontrada en las firmicutes (bacterias gram-positivas) no muestra una similaridad significativa con la enzima de otros organismos. La enzima del Bacillus subtilis es dependiente del Mn2+ y es inhibida por el AMP, aunque esta inhibición puede ser superada por el fosfoenolpiruvato.

Enlaces externos[editar]