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Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden tener tamaños grandes , desde 64 aminoácidos como en el caso del monómero de la [[4-Oxalocrotonato tautomerasa|4-oxalocrotonato tautomerasa]],<ref>{{Cita publicación|autor=Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP |título=4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer |revista=J. Biol. Chem. |volumen=267 |número=25 |páginas=17716-21 |año=1992 |pmid=1339435}}</ref> hasta los 2.500 presentes en la [[sintasa de ácidos grasos]].<ref>{{Cita publicación|autor=Smith S |título=The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes |url=http://www.fasebj.org/cgi/reprint/8/15/1248 |revista=FASEB J. |volumen=8 |número=15 |páginas=1248–59 |año=1994 |pmid=8001737}}</ref>
Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy variables, desde 62 aminoácidos como en el caso del monómero de la [[4-Oxalocrotonato tautomerasa|4-oxalocrotonato tautomerasa]],<ref>{{Cita publicación|autor=Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP |título=4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer |revista=J. Biol. Chem. |volumen=267 |número=25 |páginas=17716-21 |año=1992 |pmid=1339435}}</ref> hasta los 2.500 presentes en la [[sintasa de ácidos grasos]].<ref>{{Cita publicación|autor=Smith S |título=The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes |url=http://www.fasebj.org/cgi/reprint/8/15/1248 |revista=FASEB J. |volumen=8 |número=15 |páginas=1248–59 |año=1994 |pmid=8001737}}</ref>


Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional.<ref>{{Cita publicación|autor=Anfinsen C.B.|año= 1973|título= Principles that Govern the Folding of Protein Chains|revista= Science|páginas= 223-230|id= PMID 4124164}}</ref> Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y solo una pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 [[aminoácido]]s) están directamente involucrados en la catálisis.<ref>[http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute]</ref> La región que contiene estos residuos encargados de catalizar la reacción es conocida como centro activo. Las enzimas también pueden contener sitios con la capacidad de unir [[cofactor]]es, necesarios a veces en el proceso de [[catálisis]], o de unir pequeñas moléculas, como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reacción catalizada. Estas uniones pueden incrementar o disminuir la actividad enzimática, dando lugar así a una regulación por [[retroalimentación]].
Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional.<ref>{{Cita publicación|autor=Anfinsen C.B.|año= 1973|título= Principles that Govern the Folding of Protein Chains|revista= Science|páginas= 223-230|id= PMID 4124164}}</ref> Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y solo una pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 [[aminoácido]]s) están directamente involucrados en la catálisis.<ref>[http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute]</ref> La región que contiene estos residuos encargados de catalizar la reacción es conocida como centro activo. Las enzimas también pueden contener sitios con la capacidad de unir [[cofactor]]es, necesarios a veces en el proceso de [[catálisis]], o de unir pequeñas moléculas, como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reacción catalizada. Estas uniones pueden incrementar o disminuir la actividad enzimática, dando lugar así a una regulación por [[retroalimentación]].

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Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformación en forma de diagrama de cintas rodeado por el modelo de relleno de espacio de la proteína. Esta proteína es una eficiente enzima involucrada en el proceso de transformación de azúcares en energía en las células.

En bioquímica, se llaman enzimas las sustancias de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sea termodinámicamente posible (si bien no pueden hacer que el proceso sea más termodinámicamente favorable). En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en diferentes moléculas, los productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran en tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo con algunas reacciones de entre otras posibilidades, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el metabolismo que ocurre en cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica.

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.

Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que ellas catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas distintas.[1]​ No todos los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como el fragmento 16S de los ribosomas en el que reside la actividad peptidil transferasa).

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan la actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato y otros factores físico-químicos.

Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos y productos domésticos de limpieza. Además, ampliamente utilizadas en variados procesos industriales, como son la fabricación de alimentos, destinción de jeans o producción de biocombustibles.

Etimología e historia

Eduard Buchner.

Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se conocía la digestión de la carne por las secreciones del estómago[2]​ y la conversión del almidón en azúcar por los extractos de plantas y la saliva. Sin embargo, no había sido identificado el mecanismo.[3]​

En el siglo XIX, cuando se estaba estudiando la fermentación del azúcar en el alcohol con levaduras, Louis Pasteur llegó a la conclusión de que esta fermentación era catalizada por una fuerza vital contenida en las células de la levadura, llamadas fermentos, e inicialmente se pensó que solo funcionaban con organismos vivos. Escribió que "la fermentación del alcohol es un acto relacionado con la vida y la organización de las células de las levaduras, y no con la muerte y la putrefacción de las células".[4]​

En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837–1900) acuñó el término enzima, que viene del griego ενζυμον "en levadura", para describir este proceso. La palabra enzima fue usada después para referirse a sustancias inertes como el pepsin. Por otro lado, la palabra "fermento" solía referirse a la actividad química producida por organismos vivientes.

En 1897 Eduard Buchner comenzó a estudiar la habilidad de los extractos de levadura para fermentar azúcar debido a la ausencia de células vivientes de levadura. En una serie de experimentos en la Universidad Humboldt de Berlín, encontró que el azúcar era fermentada inclusive cuando no había elementos vivos en los cultivos de células de levaduras.[5]​ Llamó a la enzima que causa la fermentación de la sacarosa, “zimasa”.[6]​ En 1907 recibió el Premio Nobel de Química "por sus investigaciones bioquímicas y el haber descubierto la fermentación libre de células". Siguiendo el ejemplo de Buchner, las enzimas son usualmente nombradas de acuerdo a la reacción que producen. Normalmente, el sufijo "-asa" es agregado al nombre del sustrato (p. ej., la lactasa es la enzima que degrada lactosa) o al tipo de reacción (p. ej., el ADN polimerasa forma polímeros de ADN).

Tras haber mostrado que las enzimas pueden funcionar fuera de una célula viva, el próximo paso era determinar su naturaleza bioquímica. En muchos de los trabajos iniciales se notó que la actividad enzimática estaba asociada con proteínas, pero algunos científicos (como el premio Nobel Richard Willstätter) argumentaban que las proteínas eran simplemente el transporte para las verdaderas enzimas y que las proteínas per se no eran capaces de realizar catálisis." Sin embargo, en 1926, James B. Sumner demostró que la enzima ureasa era una proteína pura y la cristalizó. Summer hizo lo mismo con la enzima catalasa en 1937. La conclusión de que las proteínas puras podían ser enzimas fue definitivamente probada por John Howard Northrop y Wendell Meredith Stanley, quienes trabajaron en diversas enzimas digestivas como la pepsina (1930), la tripsina y la quimotripsina. Estos tres científicos recibieron el Premio Nobel de Química en 1946.[7]​

El descubrimiento de que las enzimas podían ser cristalizadas permitía que sus estructuras fuesen resueltas mediante técnicas de cristalografía y difracción de rayos X. Esto se llevó a cabo en primer lugar con la lisozima, una enzima encontrada en las lágrimas, la saliva y los huevos, capaces de digerir la pared de algunas bacterias. La estructura fue resuelta por un grupo liderado por David Chilton Phillips y publicado en 1965.[8]​ Esta estructura de alta resolución de lisozimas, marcó el comienzo en el campo de la biología estructural y el esfuerzo por entender cómo las enzimas trabajan a un nivel molecular.

Estructuras y mecanismos

Diagrama de cintas que representa la estructura de una anhidrasa carbónica de tipo II. La esfera gris representa al cofactor zinc, situado en el centro activo.

Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy variables, desde 62 aminoácidos como en el caso del monómero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa,[9]​ hasta los 2.500 presentes en la sintasa de ácidos grasos.[10]​

Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional.[11]​ Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y solo una pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoácidos) están directamente involucrados en la catálisis.[12]​ La región que contiene estos residuos encargados de catalizar la reacción es conocida como centro activo. Las enzimas también pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catálisis, o de unir pequeñas moléculas, como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reacción catalizada. Estas uniones pueden incrementar o disminuir la actividad enzimática, dando lugar así a una regulación por retroalimentación.

Al igual que las demás proteínas, las enzimas se componen de una cadena lineal de aminoácidos que se pliegan durante el proceso de traducción para dar lugar a una estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividad. Cada secuencia de aminoácidos es única y por tanto da lugar a una estructura única, con propiedades únicas. En ocasiones, proteínas individuales pueden unirse a otras proteínas para formar complejos, en lo que se denomina estructura cuaternaria de las proteínas.

La mayoría de las enzimas, al igual que el resto de las proteínas, pueden ser desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los pHs extremos o ciertos compuestos como el SDS. Estos agentes destruyen la estructura terciaria de las proteínas de forma reversible o irreversible, dependiendo de la enzima y de la condición.

Especificidad

Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como del sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y las características hidrofílicas/hidrofóbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha especificidad. Las enzimas también pueden mostrar un elevado grado de estereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad.[13]​

Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisión en su actividad son aquellas involucradas en la replicación y expresión del genoma. Estas enzimas tienen eficientes sistemas de comprobación y corrección de errores, como en el caso de la ADN polimerasa, que cataliza una reacción de replicación en un primer paso, para comprobar posteriormente si el producto obtenido es el correcto.[14]​ Este proceso, que tiene lugar en dos pasos, da como resultado una media de tasa de error increíblemente baja, en torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas polimerasas de mamíferos.[15]​ Este tipo de mecanismos de comprobación también han sido observados en la ARN polimerasa,[16]​ en la ARNt aminoacil sintetasa[17]​ y en los ribosomas.[18]​

Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas promiscuas, ya que pueden actuar sobre una gran variedad de sustratos. Por ello, se ha sugerido que esta amplia especificidad de sustrato podría ser clave en la evolución y diseño de nuevas rutas biosintéticas.[19]​

Modelo de la "llave-cerradura"

Las enzimas son muy específicas, esto fue sugerido por Emil Fisher en 1894. Con base en sus resultados dedujo que ambas moléculas (enzima y sustrato) poseen complementariedad geométrica, cuyas formas encajan exactamente una con otra.[20]​ Esto es citado comúnmente como "la llave-cerradura", refiriéndose a la enzima como una especie de cerradura y al sustrato como una llave que encaja de forma perfecta en la cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al explicar la estabilización del estado de transición que las enzimas logran.

Modelo del encaje inducido

En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles, el sitio activo puede ser reformado por la interacción con el sustrato.[21]​ Como resultado de ello, la cadena aminoacídica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo.[22]​

Modulación alostérica

Los cambios alostéricos (zonas de la enzima diferentes al sitio activo) permiten un cambio estructural de la proteína en respuesta a la unión de efectores. La modulación puede ser directa, cuando el efector se une directamente a sitios de unión en la enzima, o indirecta, donde el efector se une a otra proteína o a una subunidad proteíca que interactúa con la enzima alostérica y que influencia la actividad catalítica.


Clasificación

Existe una clasificación normalizada con 6 categorías principales dependiendo de la reacción que catalice la enzima. Cada enzima está clasificada mediante su número EC.

Oxirreductasas

Catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la colaboración de las coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes; tras la acción catalítica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidación, por lo que deben ser transformadas antes de volver a efectuar la reacción catalítica.

Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.

Transferasas

Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión de monosacáridos, aminoácidos, etc.

Ejemplos: transaminasas, quinasas.

Hidrolasas

Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos, previamente a otras fases de su degradación. La palabra hidrólisis se deriva de hidro 'agua' y lisis 'disolución'.

Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.

Isomerasas

Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas sus isómeros de función o de posición, es decir, catalizan la racemizacion y cambios de posición de un grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas . Suelen actuar en procesos de interconversión.

Ejemplo: epimerasas (mutasa).

Liasas

Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (H2O, CO2 y NH3) para formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace, capaces de catalizar la reducción en un sustrato. El sustrato es una molécula, la cual, se une al sitio activo de la enzima para la formación del complejo enzima-sustrato. El mismo, por acción de la enzima, es transformado en producto y es liberado del sitio activo, quedando libre para recibir otro sustrato.


Ejemplos: descarboxilasas, liasas.

Ligasas

Realizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante al acoplamiento a sustancias de alto valor energético (como el ATP).

Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.

Activadores

Algunas enzimas necesitan para su actividad iones inorgánicos específicos que reciben el nombre de activadores. Los activadores que se necesitan con más frecuencia son los iones de hierro, cobre, manganeso, magnesio, cobalto y zinc. De ordinario, sólo un ion funciona con una determinada enzima, pero en ciertos casos se pueden sustituir ciertos iones por otros, persistiendo una actividad enzimática satisfactoria.

Inhibidores

Las moléculas que regulan la actividad enzimática inhibiendo su actividad pueden clasificarse en reversibles e irreversibles. Las irreversibles se unen covalentemente a la enzima y son útiles en farmacología (penicilina, aspirina).

Las reversibles pueden clasificarse, a su vez, en competitivas y no competitivas. Las competitivas modifican la Km del enzima ya que se unen al centro activo de éste e impiden la unión con el sustrato (se necesitará más para activar las enzimas). Las no competitivas, se unen a otro lugar de la enzima, modificando la Vmáx. (velocidad en que se forma producto por unidad de tiempo) ya que al unirse, el enzima queda inactivada.

Aplicaciones industriales

Las enzimas son utilizadas en la industria química y en otras aplicaciones industriales en donde se requiere el uso de catalizadores muy especializados. Una de las aplicaciones industriales en las que se usan enzimas es en la industria de los detergentes biológicos, ya que estos en su mayoría contienen enzimas tales como la amilasa, la lipasa y en algunos casos la celulosa, que de acuerdo a un uso específico ayudan a eliminar la gran mayoría de manchas e imperfecciones en algunas pieles. Sin embargo, las enzimas en general están limitadas en el número de reacciones que han evolucionado a catálisis y también por su falta de estabilidad en solventes orgánicos y a altas temperaturas. Consecuentemente, la ingeniería de las proteínas es un área de investigación activa que involucra intentos de crear nuevas enzimas con novedosas propiedades, ya sea por diseño racional o por evolución in vitro.[23]​[24]​


Véase también

Referencias

  1. ↑ Bairoch A. (2000). «The ENZYME database in 2000». Nucleic Acids Res 28: 304-305. PMID 10592255. 
  2. ↑ de Réaumur, RAF (1752). «Observations sur la digestion des oiseaux». Histoire de l'academie royale des sciences 1752: 266, 461. 
  3. ↑ Williams, H. S. (1904) A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences Harper and Brothers (New York)
  4. ↑ Dubos J. (1951). «Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz. Quoted in Manchester K. L. (1995) Louis Pasteur (1822–1895)--chance and the prepared mind.». Trends Biotechnol 13 (12): 511-515. PMID 8595136. 
  5. ↑ Nobel Laureate Biography of Eduard Buchner at nobelprize.org
  6. ↑ Text of Eduard Buchner's 1907 Nobel lecture at nobelprize.org
  7. ↑ 1946 Nobel prize for Chemistry laureates at nobelprize.org
  8. ↑ Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR. (1965). «Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution.». Nature 22 (206): 757-761. PMID 5891407. 
  9. ↑ Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP (1992). «4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer». J. Biol. Chem. 267 (25): 17716-21. PMID 1339435. 
  10. ↑ Smith S (1994). «The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes». FASEB J. 8 (15): 1248-59. PMID 8001737. 
  11. ↑ Anfinsen C.B. (1973). «Principles that Govern the Folding of Protein Chains». Science: 223-230. PMID 4124164. 
  12. ↑ The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute
  13. ↑ Jaeger KE, Eggert T. (2004). «Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution.». Curr Opin Biotechnol. 15(4): 305-313. PMID 15358000. 
  14. ↑ Shevelev IV, Hubscher U. (2002). «The 3' 5' exonucleases.». Nat Rev Mol Cell Biol. 3 (5): 364-376. PMID 11988770. 
  15. ↑ Berg J., Tymoczko J. and Stryer L. (2002) Biochemistry. W. H. Freeman and Company ISBN 0-7167-4955-6
  16. ↑ Zenkin N, Yuzenkova Y, Severinov K. (2006). «Transcript-assisted transcriptional proofreading.». Science. 313: 518-520. PMID 16873663. 
  17. ↑ Ibba M, Soll D. (2000). «Aminoacyl-tRNA synthesis.». Annu Rev Biochem. 69: 617-650. PMID 10966471. 
  18. ↑ Rodnina MV, Wintermeyer W. (2001). «Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms.». Annu Rev Biochem. 70: 415-435. PMID 11395413. 
  19. ↑ Firn, Richard. «The Screening Hypothesis - a new explanation of secondary product diversity and function[[Categoría:Wikipedia:Artículos con texto en inglés]]». Consultado el 11 de septiembre de 2006.  Wikienlace dentro del título de la URL (ayuda)
  20. ↑ Fischer E. (1894). «Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme[[Categoría:Wikipedia:Artículos con texto en inglés]]». Ber. Dt. Chem. Ges. 27: 2985-2993.  Wikienlace dentro del título de la URL (ayuda)
  21. ↑ Koshland D. E. (1958). «Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis[[Categoría:Wikipedia:Artículos con texto en inglés]]». Proc. Natl. Acad. Sci. 44 (2): 98-104. PMID 16590179.  Wikienlace dentro del título de la URL (ayuda)
  22. ↑ Vasella A, Davies GJ, Bohm M. (2002). «Glycosidase mechanisms.». Curr Opin Chem Biol. 6 (5): 619-629. PMID 12413546. 
  23. ↑ Renugopalakrishnan V, Garduno-Juarez R, Narasimhan G, Verma CS, Wei X, Li P. (2005). «Rational design of thermally stable proteins: relevance to bionanotechnology.». J Nanosci Nanotechnol. 5 (11): 1759-1767. PMID 16433409. 
  24. ↑ Hult K, Berglund P. (2003). «Engineered enzymes for improved organic synthesis.». Curr Opin Biotechnol. 14 (4): 395-400. PMID 12943848. 

Lecturas suplementarias

Etimología e historia

Estructura y mecanismos de las enzimas

  • Fersht, A. Structure and Mechanism in Protein Science: A Guide to Enzyme Catalysis and Protein Folding. W. H. Freeman, 1998 ISBN 0-7167-3268-8
  • Walsh, C., Enzymatic Reaction Mechanisms. W. H. Freeman and Company. 1979. ISBN 0-7167-0070-0
  • Page, M. I., and Williams, A. (Eds.), 1987. Enzyme Mechanisms. Royal Society of Chemistry. ISBN 0-85186-947-5
  • M.V. Volkenshtein, R.R. Dogonadze, A.K. Madumarov, Z.D. Urushadze, Yu.I. Kharkats. Theory of Enzyme Catalysis.- Molekuliarnaya Biologia, (1972), 431-439 (en ruso, sumario en inglés)
  • Warshel, A., Computer Modeling of Chemical Reactions in enzymes and Solutions John Wiley & Sons Inc. 1991. ISBN 0-471-18440-3

Termodinámica

Cinética e inhibición

  • Athel Cornish-Bowden, Fundamentals of Enzyme Kinetics. (3rd edition), Portland Press (2004), ISBN 1-85578-158-1.

  • Irwin H. Segel, Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems. Wiley-Interscience; New Ed edition (1993), ISBN 0-471-30309-7. *John W. Baynes, Medical Biochemistry, Elsevier-Mosby; 2th Edition (2005), ISBN 0-7234-3341-0, p. 57.

Función y control de las enzimas en las células

Convenciones para asignar nombres a enzimas

  • Enzyme Nomenclature, Recommendations for enzyme names from the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology.

Aplicaciones industriales

Enlaces externos

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