Dominio B3

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Dominio B3 de unión a ADN
B3Domain 1WID.png
Dominio B3 de unión a ADN de RAV1
Identificadores
Símbolo Dominio B3
Pfam PF02362
InterPro IPR003340
PROSITE PS50863
SCOP 1wid

El dominio de unión a ADN B3 (DBD) es un dominio altamente conservado, encontrado de manera exclusiva entre los factores de transcripción de plantas vasculares (≥40 especies) combinadas con otros dominios. Se caracterizan por presentar 100-120 aminoácidos con una estructura secundaria que incluye siete láminas beta y dos hélices alfa, de modo que la estructura terciaria adquiere una forma de barril capaz de unirse al ADN. Este dominio interacciona con el surco mayor de la hélice de ADN.[1] Los estudios evolutivos llevados a cabo han mostrado que los genes que codifican proteínas con dominios B3 han sufrido diversos eventos de duplicación.[2]

Familias de B3[editar]

En la especie Arabidopsis thaliana se han descrito tres familias principales de factores de transcripción que contienen dominios B3:[3]

  • ARF (Auxin Response Factors)
  • ABI3 (ABscisic acid Insensitive3)
  • RAV (Related to ABI3/VP1)
Proteína ARF1-B3 ABI3-B3 RAV1-B3
Estructura de B3 derivada por Modelado molecular[1] Modelado molecular[1] RMN[1]
Secuencia reconocida por el dominio B3 TGTCTC[4] [5] CATGCA[6] [7] CACCTG[8]

Las estructuras PDB 1WID [1] y PDB 1YEL [9] son conocidas únicamente por RMN de estructura de fases del dominio B3 de unión a ADN.

Proteínas relacionadas[editar]

El dominio N-terminal de la enzima de restricción EcoRII, así como el dominio C-terminal de la enzima de restricción BfiI poseen ambos un motivo en barril de unión a ADN similar.[10] [11]

Véase también[editar]

Referencias[editar]

  1. a b c d e Yamasaki K, Kigawa T, Inoue M, Tateno M, Yamasaki T, Yabuki T, Aoki M, Seki E, Matsuda T, Tomo Y, Hayami N, Terada T, Shirouzu M, Osanai T, Tanaka A, Seki M, Shinozaki K, Yokoyama S (2004). «Solution structure of the B3 DNA binding domain of the Arabidopsis cold-responsive transcription factor RAV1». Plant Cell 16 (12):  pp. 3448–59. doi:10.1105/tpc.104.026112. PMID 15548737. 
  2. Romanel EA, Schrago CG, Couñago RM, Russo CA, Alves-Ferreira M (2009). «Evolution of the B3 DNA binding superfamily: new insights into REM family gene diversification». PLoS One 4 (6):  pp. e5791. doi:10.1371/journal.pone.0005791. PMID 19503786. 
  3. Riechmann JL, Heard J, Martin G, Reuber L, Jiang C, Keddie J, Adam L, Pineda O, Ratcliffe OJ, Samaha RR, Creelman R, Pilgrim M, Broun P, Zhang JZ, Ghandehari D, Sherman BK, Yu G (2000). «Arabidopsis transcription factors: genome-wide comparative analysis among eukaryotes». Science 290 (5499):  pp. 2105–10. doi:10.1126/science.290.5499.2105. PMID 11118137. 
  4. Ulmasov T, Hagen G, Guilfoyle TJ (1997). «ARF1, a transcription factor that binds to auxin response elements». Science 276 (5320):  pp. 1865–8. doi:10.1126/science.276.5320.1865. PMID 9188533. 
  5. Tiwari SB, Hagen G, Guilfoyle TJ (2003). «The roles of auxin response factor domains in auxin-responsive transcription». Plant Cell 15 (2):  pp. 533–43. doi:10.1105/tpc.008417. PMID 12566590. 
  6. Suzuki M, Kao CY, McCarty DR (1997). «The conserved B3 domain of VIVIPAROUS1 has a cooperative DNA binding activity». Plant Cell 9 (5):  pp. 799–807. doi:10.1105/tpc.9.5.799. PMID 9165754. 
  7. Ezcurra I, Wycliffe P, Nehlin L, Ellerström M, Rask L (2000). «Transactivation of the Brassica napus napin promoter by ABI3 requires interaction of the conserved B2 and B3 domains of ABI3 with different cis-elements: B2 mediates activation through an ABRE, whereas B3 interacts with an RY/G-box». Plant J. 24 (1):  pp. 57–66. doi:10.1046/j.1365-313x.2000.00857.x. PMID 11029704. 
  8. Kagaya Y, Ohmiya K, Hattori T (1999). «RAV1, a novel DNA-binding protein, binds to bipartite recognition sequence through two distinct DNA-binding domains uniquely found in higher plants». Nucleic Acids Res. 27 (2):  pp. 470–8. doi:10.1093/nar/27.2.470. PMID 9862967. 
  9. Waltner, J.K., Peterson, F.C., Lytle, B.L., Volkman, B.F. (2005). «Structure of the B3 domain from Arabidopsis thaliana protein At1g16640». Protein Sci 14 (9):  pp. 2478–83. doi:10.1110/ps.051606305. PMID 16081658. 
  10. Zhou XE, Wang Y, Reuter M, Mücke M, Krüger DH, Meehan EJ, Chen L (2004). «Crystal structure of type IIE restriction endonuclease EcoRII reveals an autoinhibition mechanism by a novel effector-binding fold». J. Mol. Biol. 335 (1):  pp. 307–19. doi:10.1016/j.jmb.2003.10.030. PMID 14659759. 
  11. Grazulis S, Manakova E, Roessle M, Bochtler M, Tamulaitiene G, Huber R, Siksnys V (2005). «Structure of the metal-independent restriction enzyme BfiI reveals fusion of a specific DNA-binding domain with a nonspecific nuclease». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 102 (44):  pp. 15797–802. doi:10.1073/pnas.0507949102. PMID 16247004. 

Enlaces externos[editar]