Diacilglicerol cinasa tipo 2

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Diacilglicerol cinasa delta[1]
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Símbolo DGKD (HGNC: 2851)
Identificadores
externos
Número EC 2.7.1.107
Locus Cr. 2 q37
Estructura/Función proteica
Tamaño 1214 (aminoácidos)
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
8527
UniProt
Q16760 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_003648 n/a
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]
Diacilglicerol cinasa eta[2]
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Símbolo DGKH (HGNC: 2854)
Identificadores
externos
Número EC 2.7.1.107
Locus Cr. 13 q13.3
Estructura/Función proteica
Tamaño 1220 (aminoácidos)
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
160851
UniProt
Q86XP1 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_001204504 n/a
PubMed (Búsqueda)
[3]


PMC (Búsqueda)
[4]
Diacilglicerol cinasa kappa[3]
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Símbolo DGKK (HGNC: 32395)
Identificadores
externos
Número EC 2.7.1.107
Locus Cr. X p11.2
Estructura/Función proteica
Tamaño 1271 (aminoácidos)
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
139189
UniProt
Q5KSL6 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_001013742 n/a
PubMed (Búsqueda)
[5]


PMC (Búsqueda)
[6]

Las diacilglicerol cinasas tipo 2 (EC 2.7.1.107) son enzimas que catalizan la conversión de diacilglicerol (DAG) a ácido fosfatídico (PA) utilizando ATP como fuente de fosfato.[4]

1,2-diacilglicerol + ATP 1,2-diacilglicerol-3-fosfato + ADP

Los genes de las diacilglicerol cinasas tipo 2 presentes en el ser humano son: DGKD, DGKH y DGKK. Este tipo de diacilglicerol cinasas se caracteriza por la presencia de un dominio homólogo a la pleckstrina.[5]

DGKD[editar]

La DGKD puede funcionar como molécula señalizadora. En el ser humano se conocen dos isoformas de esta isozima: isoforma 1 e isoforma 2. La isoforma 2 puede que participe en el crecimiento de la célula, en la tumorigénesis y en la endocitosis dependiente de la clatrina. La enzima es parcialmente inhibida por la fosfatidilserina. Las dos isoformas son capaces de formar estructuras homo- y hetero-oligoméricas (como mínimo tetrámeros). La isoforma 2 interacciona con AP2A2. La isoforma 2 se localiza en el citoplasma y la isoforma 1 se localiza en la membrana periférica. La isoforma 2 se expresa en muchos tejidos incluidos los tumorales. La isoforma 1 se expresa en los ovarios, bazo y algunas células derivadas de tumores.[6]

DGKH[editar]

En el ser humano se conocen tres isoformas de la DGKH: isoforma 1, isoforma 2 e isoforma 3. La isoforma 1 forma homo-oligómeros a través de un dominio SAM. La isoforma 1 también es capaz de formar hetero-oligómeros con las isoformas de la DGKD que contengan un dominio SAM. La oligomerización de la isoforma 1 inhibe su actividad catalítica.[7]

Se localiza en el citoplasma, pero se translocaliza desde el citoplasma a los endosomas en respuesta a los estímulos de estrés. La isoforma 2 se relocaliza rápidamente al citoplasma una vez se han eliminado los estímulos de estrés, mientras que la isoforma 1 exhibe una asociación endosomal sostenida. La isoforma 2 se expresa en muchos tejidos. La isoforma 1 se expresa solamente en los testículos, riñones y colon.[7]

DGKK[editar]

La DGKK es inhibida por el agua oxigenada. No forma homo-oligómeros. Se localiza en el citoplasma y en la membrana. Es expresada en los testículos y en menor medida en la placenta.[8]

Referencias[editar]

  1. «DGKD». Archivado desde el original el 21 de octubre de 2012. Consultado el 14 de noviembre de 2011. 
  2. «DGKH». Consultado el 14 de noviembre de 2011. 
  3. «DGKK». Consultado el 14 de noviembre de 2011. 
  4. «ENZYME entry: EC 2.7.1.107». Consultado el 14 de noviembre de 2011. 
  5. Van Blitterswijk, WJ, and Houssa, B (2000). «Properties and functions of diacylglycerol kinases.». Cellular Signaling 1 (9-10): 595-605. PMID 11080611. 
  6. «Diacylglycerol kinase delta». Consultado el 14 de noviembre de 2011. 
  7. a b «Diacylglycerol kinase eta». Consultado el 14 de noviembre de 2011. 
  8. «Diacylglycerol kinase kappa». Consultado el 14 de noviembre de 2011.