Cofilina

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Estructura de un representante de ADF/cofilina.

ADF/cofilina es una familia de proteínas de unión a actina que despolimerizan los microfilamentos. Con esta actividad y junto a otros elementos (profilina, gelsolina y otros), sus representantes regulan la longitud de los filamentos de actina. La cofilina es un miembro de la familia ADF/cofilina que poseen un 70% de homología de secuencia con ADF (de las siglas en inglés Actin-Depolymerizing Factor, factor que despolimeriza la actina); la familia ADF/cofilina comparte la interacción con la actina y la capacidad de unir ADP (adenosín difosfato). Estas proteínas unen a la actina en monómeros (actina G) y a los microfilamentos (actina F), respectivamente.[1]​ La cofilina despolimeriza el extremo (-) de los microfilamentos, impidendo el reensamblado; por ello, crea más extremos (+) en los fragmentos de filamentos. Cofilina/ADF realiza una función de corte de microfilamentos que no están protegidos mediante proteínas Cap, y posee querencia por proteínas ADP-actina Los monómeros resultantes pueden ser reciclados por la profilina, otra proteína asociada a actina que facilita el cambio de ADP a ATP de los monómeros de actina, lo cual facilita su polimerización.[2][3]

Su estructura proteica se adapta a la actina G: más concretamente, al surco dejado entre dos unidades de actina sucesivas en un microfilamento. Su función molecular emana de dos actividades: el corte de los microfilamentos[4]​ y el aumento de extremos activos para la posterior polimerización.[5]​ También se ha visto que la unión dela cofilina a la actina F induce cambios conformacionales especiales en los protómeros de actina que distorsionan el giro normal del filamento, y de ese modo probablemente contribuyen a despolimerizarlos.[6]​ De este modo, la existencia de un acervo de actina G-ATP en el citoplasma en presencia de cofilina incrementa la actividad de polimerización debido al corte de los microfilamentos y a la creación de extremos de polimerización, especialmente en interacción con el complejo Arp2/3, que interviene nucleando nuevas ramas de microfilamentos.[7]​ Además, cofilina y Arp2/3 están involucrados en la reorganización de microtúbulos y en el tráfico de vesículas.[8]​ Finalmente, la cofilina también es capaz de unir miosina, tropomiosina, alfa actinina, gelsolina y escruína, todas ellas proteínas de unión a actina.

Referencias[editar]

  1. Lappalainen, P. and D. G. Drubin (1997) Nature 388:77-82.
  2. Cooper, G. M. and R. E. Hausman. The Cell: A Molecular Approach, 3rd ed. Washington DC: ASM Press 2004 pp.436-440.
  3. McGough, A., Pope, B., Chiu, W., and A. Weeds. (1997) The Journal of Cell Biology 138:771-781.
  4. Ichetovkin I., Han J., Pang K.M., Knecht D.A., Condeelis J.S. (2000) Cell Motility and Cytoskeleton. 45(4):293-306.
  5. Carlier, M. F., Laurent, V., Santoloni, J., Melki, R., Didry, D., Xia, G. X., Hong, Y., Chua, N. H., and D. Pantaloni (1997) The Journal of Cell Biology 136:1307-1323.
  6. Galkin, V. E.; A. Orlova, D. S. Kudryashov, A. Solodukhin, E. Reisler, G. F. Schroder, E. H. Egelman (7 de diciembre de 2011). «Remodeling of actin filaments by ADF/cofilin proteins». Proceedings of the National Academy of Sciences (en inglés) 108 (51): 20568-20572. ISSN 0027-8424. doi:10.1073/pnas.1110109108. Consultado el 25 de diciembre de 2011. 
  7. Ichetovkin I., Grant W., Condeelis J. (2002) Current Biology 12(1):79-84.
  8. Svitkina, T. M., and G. G. Borisy. (1999) The Journal of Cell Biology 145:1009-1026.