Ciclo del glutatión-ascorbato

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El ciclo del glutatión-ascorbato. Las abreviaturas se encuentran definidas en el texto del artículo.

El ciclo de glutatión-ascorbato es una vía metabólica que detoxifica el peróxido de hidrógeno (H
2O
2), una especie reactiva de oxígeno que es un producto de desecho en el metabolismo. El ciclo implica los metabolitos antioxidantes: Ascorbato, glutatión y NADPH y las enzimas que enlazan a estos metabolitos.[1]​

En el primer paso de esta vía, el H
2O
2 se reduce a agua por acción de la enzima ascorbato peroxidasa (APX) usando ascorbato como donante de electrones. El ascorbato oxidado(monodeshidroascorbato) se regenera por acción de la monodeshidroascorbato reductasa (MDAR).[2]​ Sin embargo, el monodeshidroascorbato es un radical y si no se reduce rápidamente se desproporciona en ascorbato y deshidroascorbato.

El deshidroascorbato se reduce a ascorbato por acción de la deshidroascorbato reductasa que utiliza GSH, dando glutatión oxidado (GSSG). Finalmente el GSSG se reduce por acción de la glutatión reductasa (GR) usando NADPH como donante de electrones. Esto quiere decir que el ascorbato y el glutatión no se consumen; el flujo de electrones va desde el NADPH al H
2O
2. La reducción del deshidroascorbato puede ser no enzimática o catalizada por las proteínas con actividad deshidroascorbato reductasa (DHAR), tal como la glutatión omega 1 S-transferasa o las glutarredoxinas.[3]​[4]​

En las plantas, el ciclo del glutatión-ascorbato opera en el citosol, mitocondrias, plástidos y peroxisomas.[5]​[6]​ Como el glutatión, ascorbato y NADPH están presentes en altas concentraciones en las células vegetales, el ciclo del glutatión-ascorbato juega un papel clave para la detoxificación del H
2O
2. Sin embargo, otras enzimas (peroxidasas), incluyendo peroxirredoxinas y peroxidasas de glutatión, que utilizan tiorredoxinas o glutaredoxinas para la reducción de sustrato, también contribuyen a la eliminación de H
2O
2 en las plantas.[7]​

Referencias[editar]

  1. ↑ Noctor G, Foyer CH (Jun 1998). «ASCORBATE AND GLUTATHIONE: Keeping Active Oxygen Under Control». Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol 49: 249-279. PMID 15012235. doi:10.1146/annurev.arplant.49.1.249. 
  2. ↑ Wells WW, Xu DP (agosto de 1994). «Dehydroascorbate reduction». J. Bioenerg. Biomembr. 26 (4): 369-77. PMID 7844111. doi:10.1007/BF00762777. 
  3. ↑ Whitbread AK, Masoumi A, Tetlow N, Schmuck E, Coggan M, Board PG (2005). «Characterization of the omega class of glutathione transferases». Meth. Enzymol. 401: 78-99. PMID 16399380. doi:10.1016/S0076-6879(05)01005-0. 
  4. ↑ Rouhier N, Gelhaye E, Jacquot JP (2002). «Exploring the active site of plant glutaredoxin by site-directed mutagenesis». FEBS Lett 511 (1–3): 145-9. PMID 11821065. doi:10.1016/S0014-5793(01)03302-6. 
  5. ↑ Meyer A (Sep 2009). «The integration of glutathione homeostasis and redox signaling». J Plant Physiol 165 (13): 1390-403. PMID 18171593. doi:10.1016/j.jplph.2007.10.015. 
  6. ↑ Jimenez A, Hernandez JA, Pastori G, del Rio LA, Sevilla F (Dec 1998). «Role of the Ascorbate-Glutathione Cycle of Mitochondria and Peroxisomes in the Senescence of Pea Leaves». Plant Physiol 118 (4): 1327-35. PMC 34748. PMID 9847106. doi:10.1104/pp.118.4.1327. 
  7. ↑ Rouhier N, Lemaire SD, Jacquot JP (2008). «The role of glutathione in photosynthetic organisms: emerging functions for glutaredoxins and glutathionylation». Annu Rev Plant Biol 59: 143-66. PMID 18444899. doi:10.1146/annurev.arplant.59.032607.092811. 
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