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Número EC

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Los números EC (del inglés, Enzyme Commission numbers) son un sistema de clasificación numérica para las enzimas, basado en las reacciones químicas que catalizan.[1]​[2]​Cada número EC está asociado a un nombre recomendado para el correspondiente tipo de reacción.

Debido al hecho de que los números EC codifican reacciones, pero no las propias enzimas, puede suceder que enzimas diferentes (por ejemplo, que procedan de organismos diferentes) catalicen la misma reacción. En este caso, recibirán el mismo número EC. Además, diferentes proteínas, a través de evolución convergente, pueden catalizar reacciones idénticas. Estas enzimas son a veces denominadas enzimas iso-funcionales no homólogas,[3]​ y reciben también el mismo número EC. Alternativamente, los identificadores de la base de datos UniProt se asignan de manera única a cada proteína en función de su secuencia de aminoácidos.[4]​

Formato[editar]

Cada código de enzimas consiste en las dos letras EC seguidas por 4 números separados por puntos. Estos números representan una clasificación progresivamente más específica.[5]​

Por ejemplo, la enzima tripéptido aminopeptidasa tiene el código EC 3.4.11.4, construido así:

  • 3 por hidrolasa (enzima que usa el agua para catalizar algunas reacciones).
  • 3.4 por hidrolasa, que actúa sobre los enlaces peptídicos.
  • 3.4.11 por aquellas que actúan sobre el terminal amino de aminoácido de un polipéptido.
  • 3.4.11.4 por aquellas que actúan sobre el terminal amino final de un tripéptido.

Otro ejemplo, la pepsina A tiene un código 3.4.23.1 construido así:

  • 3 por hidrolasa (enzima que usa el agua para catalizar algunas reacciones).
  • 3.4 por hidrolasa, que actúa sobre los enlaces peptídicos.
  • 3.4.23 porque tiene preferencia por aminoácidos hidrofobicos.
  • 3.4.23.1 número asignado a cada enzima

Principales clases EC[editar]

Grupo Reacción catalizada Reacción típica Ejemplo de enzima Refs.
EC 1
Oxidorreductasas 		Reacciones de oxidación/reducción y de transferencia de átomos de H, O o electrones desde una substancia a otra. AH + B → A + BH (reducido)
A + O → AO (oxidado) 		Piruvato deshidrogenasa

(EC 1.2.4.1)

[6]​
EC 2
Transferasas 		Transferencia de un grupo funcional desde una substancia a otra. El grupo puede ser metil-, acil-, amino- o fosfato. AB + C → A + BC Timidina quinasa

(EC 2.7.1.21)

[7]​
EC 3
Hidrolasas 		Formación dos productos de un substrato por hidrólisis. AB + H2O → AOH + BH α-Amilasa

(EC 3.2.1.1)

[8]​
EC 4
Liasas 		Adición o eliminación no hidrolítica de grupos de los substratos. Pueden romper los enlaces C-C, C-N, C-O o C-S. RCOCOOH → RCOH + CO2 RuBisCo

(EC 4.1.1.39)

[9]​
EC 5
Isomerasas 		Isomerización de una molécula. AB → BA Topoisomerasa tipo II (EC 5.6.2.2) [10]​
EC 6
Ligasas 		Unión de dos moléculas por síntesis de nuevos enlaces C-O, C-S, C-N o C-C con la rotura simultánea de ATP. X + Y+ ATP → XY + ADP + Pi Glutamina sintetasa

(EC 6.3.1.2)

[11]​
EC 7

Translocasas

Catalizar el movimiento de iones o moléculas a través de las membranas o su separación dentro de las membranas.[12]​ ATP + H2O + H+[side 1] = ADP + phosphate + H+[side 2] ATP sintasa

(EC 7.1.2.2)

[13]​

Referencias[editar]

  1. ↑ Cornish-Bowden, Athel (1 de mayo de 2014). «Current IUBMB recommendations on enzyme nomenclature and kinetics». Perspectives in Science. Reporting Enzymology Data – STRENDA Recommendations and Beyond 1 (1): 74-87. ISSN 2213-0209. doi:10.1016/j.pisc.2014.02.006. Consultado el 27 de mayo de 2024. 
  2. ↑ McDonald, Andrew G.; Tipton, Keith F. (Mayo de 2023). «Enzyme nomenclature and classification: the state of the art». The FEBS journal 290 (9): 2214-2231. ISSN 1742-4658. PMID 34773359. doi:10.1111/febs.16274. Consultado el 27 de mayo de 2024. 
  3. ↑ Omelchenko, Marina V.; Galperin, Michael Y.; Wolf, Yuri I.; Koonin, Eugene V. (30 de abril de 2010). «Non-homologous isofunctional enzymes: a systematic analysis of alternative solutions in enzyme evolution». Biology Direct 5: 31. ISSN 1745-6150. PMC 2876114. PMID 20433725. doi:10.1186/1745-6150-5-31. Consultado el 27 de mayo de 2024. 
  4. ↑ Apweiler, Rolf; Bairoch, Amos; Wu, Cathy H.; Barker, Winona C.; Boeckmann, Brigitte; Ferro, Serenella; Gasteiger, Elisabeth; Huang, Hongzhan et al. (1 de enero de 2004). «UniProt: the Universal Protein knowledgebase». Nucleic Acids Research 32 (Database issue): D115-119. ISSN 1362-4962. PMID 14681372. doi:10.1093/nar/gkh131. Consultado el 27 de mayo de 2024. 
  5. ↑ «Enzyme Nomenclature. Recommendations of the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology on the Nomenclature and Classification of Enzymes by the Reactions they Catalyse». iubmb.qmul.ac.uk. Archivado desde el original el 27 de mayo de 2024. Consultado el 27 de mayo de 2024. 
  6. ↑ Ochoa, S. (1954). «Enzymic mechanisms in the citric acid cycle». Advances in Enzymology and Related Subjects of Biochemistry 15: 183-270. ISSN 0065-258X. PMID 13158180. doi:10.1002/9780470122600.ch5. Consultado el 7 de junio de 2024. 
  7. ↑ Falke, D.; Labenz, J.; Brauer, D.; Müller, W. E. (20 de octubre de 1982). «Adenosine diphosphate: thymidine 5'-phosphotransferase, a new enzyme activity, associated with the Herpes simplex virus-induced deoxypyrimidine kinase». Biochimica Et Biophysica Acta 708 (1): 99-103. ISSN 0006-3002. PMID 6293576. doi:10.1016/0167-4838(82)90207-2. Consultado el 7 de junio de 2024. 
  8. ↑ Schwimmer, S.; Balls, A. K. (Julio de 1949). «Isolation and properties of crystalline alpha-amylase from germinated barley». The Journal of Biological Chemistry 179 (3): 1063-1074. ISSN 0021-9258. PMID 18134570. Consultado el 7 de junio de 2024. 
  9. ↑ Bowes, G.; Ogren, W. L.; Hageman, R. H. (5 de noviembre de 1971). «Phosphoglycolate production catalyzed by ribulose diphosphate carboxylase». Biochemical and Biophysical Research Communications 45 (3): 716-722. ISSN 0006-291X. PMID 4331471. doi:10.1016/0006-291x(71)90475-x. Consultado el 7 de junio de 2024. 
  10. ↑ Gellert, M. (1981). «DNA topoisomerases». Annual Review of Biochemistry 50: 879-910. ISSN 0066-4154. PMID 6267993. doi:10.1146/annurev.bi.50.070181.004311. Consultado el 7 de junio de 2024. 
  11. ↑ Woolfolk, C. A.; Shapiro, B.; Stadtman, E. R. (26 de septiembre de 1966). «Regulation of glutamine synthetase. I. Purification and properties of glutamine synthetase from Escherichia coli». Archives of Biochemistry and Biophysics 116 (1): 177-192. ISSN 0003-9861. PMID 5336023. doi:10.1016/0003-9861(66)90026-9. Consultado el 7 de junio de 2024. 
  12. ↑ Serrano, Ramon; Portillo, Francisco (25 de julio de 1990). «Catalytic and regulatory sites of yeast plasma membrane H+-ATPase studied by directed mutagenesis». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics 1018 (2): 195-199. ISSN 0005-2728. doi:10.1016/0005-2728(90)90247-2. Consultado el 22 de octubre de 2019. 
  13. ↑ Perlin, D. S.; San Francisco, M. J.; Slayman, C. W.; Rosen, B. P. (Julio de 1986). «H+/ATP stoichiometry of proton pumps from Neurospora crassa and Escherichia coli». Archives of Biochemistry and Biophysics 248 (1): 53-61. ISSN 0003-9861. PMID 2425739. doi:10.1016/0003-9861(86)90400-5. Consultado el 7 de junio de 2024. 

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