Talina
Talina es una proteína de alto peso molecular citoesquelético, una proteína concentrada en regiones de célula –sustratum y, en linfocitos, en contactos célula–célula.[1][2][3] Descubierto en 1983 por Keith Burridge y colegas, la talina es una proteína ubicua citosólica encontrado en concentraciones altas en adhesiones focales.[1] Es capaz de enlazar integrinas al citoesqueleto de actina tanto directamente o indirectamente por interaccionar con la vinculina y alfa-actinina.[4]
Además, la talina-1 impulsa el mecanismo de extravasación a través de microvasculatura humana modificada en sistemas microfluídicos. La talina-1 está involucrado en cada parte de la extravasación que afecta a la adhesión, la migración trans-endotelial y las etapas de invasión.[5]
Estructura[editar]
La secuencia de consenso para vincular los sitios obligatorios es LxxAAxxVAxxVxxLIxxA, con una predicción de estructura secundaria de cuatro hélices anfipáticas. Los residuos hidrofóbicos que define el VBS se enmascara y encerrado en el núcleo de una serie de paquetes helicoidales que hace una varilla de talina.[6]
Activación de la integrina αIIbβ3[editar]
Una estructura–análisis de función se informó recientemente que proporciona un modelo estructural cogente para explicar una activación talin-dependiente integrina en tres pasos:[7]
- El dominio talin F3 (representación de superficie; coloreado por carga) liberado de sus interacciones autoinhibitorias en la proteína de longitud plena, se vuelve disponible para la unión a la integrina.
- F3 compromete la membrana-distal parte de la cola β3-integrina (en rojo), el cual deviene ordenado, pero las inetracciones α–β integrina controlan la integrina en una conformación de baja afinidad y queda intacto.
- En un paso subsiguiente, F3 compromete la membrana-porción proximal de la cola β3 mientras mantiene sus interacciones membrana –distal.
Proteínas humanas que contienen este dominio[editar]
TLN1; TLN2;
Véase también[editar]
- Actina-proteína obligatoria
- Merlin (Proteína) un acrónimo para "Moesin-Ezrin-Radixin-Gustar Proteína"
Referencias[editar]
- ↑ a b «A new protein of adhesion plaques and ruffling membranes». J. Cell Biol. 97 (2): 359-67. 1983. PMC 2112532. PMID 6684120. doi:10.1083/jcb.97.2.359.
- ↑ «On the mechanism of unidirectional killing in mixtures of two cytotoxic T lymphocytes. Unidirectional polarization of cytoplasmic organelles and the membrane-associated cytoskeleton in the effector cell». J. Exp. Med. 163 (3): 489-98. 1986. PMC 2188060. PMID 3081676. doi:10.1084/jem.163.3.489.
- ↑ «Dynamic membrane-cytoskeletal interactions: specific association of integrin and talin arises in vivo after phorbol ester treatment of peripheral blood lymphocytes». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 85 (2): 497-501. 1988. PMC 279577. PMID 3124107. doi:10.1073/pnas.85.2.497.
- ↑ Alan D. Michelson (2006). Platelets, Second Edition. Boston: Academic Press. ISBN 0-12-369367-5.
- ↑ Gilardi, Mara. «The key role of talin-1 in cancer cell extravasation dissected through human vascularized 3D microfluidic model». Thromb Res. doi:10.1016/S0049-3848(16)30145-1.
- ↑ «Structural and dynamic characterization of a vinculin binding site in the talin rod». Biochemistry 45 (6): 1805-17. febrero de 2006. PMID 16460027. doi:10.1021/bi052136l.
- ↑ «Structural basis of integrin activation by talin». Cell 128 (1): 171-82. 2007. PMID 17218263. doi:10.1016/j.cell.2006.10.048.
Enlaces externos[editar]
- MBInfo: Talin
- MBInfo: Talin Activa Integrina
- Talin-1 UniProtKB/suizo-Prot entrada Q9Y490
- Talin Substrato para calpain @– PMAP El Proteolysis animación de Mapa.
- Talin-1 Info con enlaces en la Puerta de Migración de la Célula
- Talin-2 Info con enlaces en la Puerta de Migración de la Célula
- MeSH: Integrins (en inglés) En los EE.UU. Biblioteca Nacional de Medicina Tema Médico Headings (MALLA)
