Sulfito reductasa

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sulfite reductase

Estructura cristalográfica de la sulfito reductasa de E. coli.[1]
Estructuras disponibles
PDB
 Lista de códigos PDB
1AOP, 8GEP
 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Identificadores
externos
Número EC 1.8.99.1
Número CAS 37256-51-2
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]

Las sulfito reductasas (EC 1.8.99.1) son importantes enzimas en el metabolismo del azufre.[2]​ Estas enzimas catalizan la reducción del sulfito a sulfuro de hidrógeno y agua.[2][3]​ Los electrones para la reacción son provistos ya sea por una molécula de NADPH, grupos flavina, o ferredoxinas.[4]​ La reacción química catalizada es la siguiente:

SO2−
3
+ dador de electrones H
2
S
+ dador oxidado + 3H
2
O

Por lo tanto los sustratos de esta enzima son sulfito y un dador de electrones; mientras que los productos son sulfuro de hidrógeno, el dador oxidado y agua.

Clasificación[editar]

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre dadores de electrones con azufre utilizando otros aceptores.

Nomenclatura[editar]

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es sulfuro-de-hidrógeno:aceptor oxidorreductasa. Otros nombres de uso común pueden ser, sulfito reductasa asimilatoria, sulfito reductasa de tipo asimilatorio, y sulfuro-de-hidrógeno:(aceptor) oxidorreductasa.

Estructura y función[editar]

Esta clase de enzimas pueden ser encontradas en organismos de los reinos archaea, bacteria, fungi, y plantae.[5]​ Se agrupan en sulfito reductasas asimilatorias o desasimilatorias dependiendo de su función, su propiedades espectroscópicas, y sus propiedades catalíticas.

Esta enzima participa en el metabolismo de la selenocisteína, y en la asimilación de azufre. Emplea un cofactor covalentemente unido a la proteína, un clúster hierro-azufre y un siroheme el cual entrega electrones al sustrato por medio de esta asociación.[6]

Referencias[editar]

  1. PDB 1AOP
    Crane BR, Siegel LM, Getzoff ED (octubre de 1995). «Sulfite reductase structure at 1.6 Å: evolution and catalysis for reduction of inorganic anions». Science 270 (5233): 59-67. PMID 7569952. doi:10.1126/science.270.5233.59. 
  2. a b Parey K, Warkentin E, Kroneck PM, Ermler U (2010). «Reaction cycle of the dissimilatory sulfite reductase from Archaeoglobus fulgidus». Biochemistry 49 (41): 8912-8921. PMID 20822098. doi:10.1021/bi100781f. 
  3. Pinto R, Harrison JS, Hsu T, Jacobs WR, Leyh TS (septiembre de 2007). «Sulfite Reduction in Mycobacteria». J. Bacteriol. 189 (18): 6714-22. PMC 2045171. PMID 17644602. doi:10.1128/JB.00487-07. 
  4. Siegel LM, Murphy MJ, Kamin H (enero de 1973). «Reduced nicotinamide adenine dinucleotide phosphate-sulfite reductase of enterobacteria. I. The Escherichia coli hemoflavoprotein: molecular parameters and prosthetic groups». J. Biol. Chem. 248 (1): 251-64. PMID 4144254. 
  5. Schnell R, Sandalova T, Hellman U, Lindqvist Y, Schneider G (julio de 2005). «Siroheme- and [Fe4-S4]-dependent NirA from Mycobacterium tuberculosis is a sulfite reductase with a covalent Cys-Tyr bond in the active site». J. Biol. Chem. 280 (29): 27319-28. PMID 15917234. doi:10.1074/jbc.M502560200. 
  6. Crane BR, Getzoff ED (diciembre de 1996). «The relationship between structure and function for the sulfite reductases». Curr. Opin. Struct. Biol. 6 (6): 744-56. PMID 8994874. doi:10.1016/S0959-440X(96)80003-0. 

Lecturas adicionales[editar]

  • Asada K (agosto de 1967). «Purification and properties of a sulfite reductase from leaf tissue». J. Biol. Chem. 242 (16): 3646-54. PMID 6038492. 
  • Asada K, Tamura G, Bandurski RS (septiembre de 1969). «Methyl viologen-linked sulfite reductase from spinach leaves». J. Biol. Chem. 244 (18): 4904-15. PMID 5824566. 
  • Yoshimoto A, Nakamura T, Sato R (diciembre de 1967). «Isolation from Aspergillus nidulans, of a protein catalyzing the reduction of sulfite by reduced viologen dyes». J. Biochem. 62 (6): 756-66. PMID 5589532.